Hoofdstuk 3: Eiwitten
➢ Functies van eiwitten
♥ Katalysator van bepaalde reacties in de cel (enzymen)
♥ Opslag (b.v. ovalbumin witte spul in ei (60-65%) eiwit)
♥ Transport (transport eiwitten, bv. aquaporines, hemoglobine)
♥ Structuur van de cel (bv. elastine, keratine)
♥ Hormonale eiwitten (bv. insuline)
♥ Beweging (motor eiwitten, actine en myosine)
➢ de primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur van eiwitten beschrijven
♥ primaire structuur
♪ Sequentie van aminozuren in een polypeptiden
♪ Op te zoeken in databases
❖ B.v. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein
♪ Een aminozuur in een polypeptide wordt een residu genoemd
♪ Een eiwit bestaat uit één of meerdere polypeptiden
❖ (dus één polypeptide hoeft nog geen eiwit te zijn)
♪ Waarom interessant?
❖ Bepalend voor de 3D structuur van eiwitten
❖ Meestal nodig om functie op te helderen
❖ Veranderingen kunnen abnormale functies veroorzaken (ziektes!)
❖ Geeft informatie over evolutionaire geschiedenis
♪ Protein backbone
❖ vast in structuur, de zijketens geven variatie
❖ backbone kan waterstofbruggen vormen:
❖ Carbonylgroep C=0 (acceptor)
❖ Aminogroep N-H (donor)
♥ Secundaire structuur
♪ Door H-bruggen in de polypeptide backbone
♪ Voorbeelden: alfa-helix, bèta-sheet, turns en loops
♪ a-helix
❖ H-brug tussen C=0 en N-H 4 residuen verderop (van i naar i + 4)
• De H-bruggen zijn parallel aan de as van de helix en alle zijketens zijn naar buiten gericht.
❖ dus alle backbone C=0 en N-H gebonden
❖ elk residu maakt draai van 100°
• hele draai na 3,6 residuen
❖ elk residu stijgt: 1,5A
• hele draai 5,4A
❖ a-helices zijn meestal rechtsdraaiend
❖ a-helix kan verstoord worden door
• proline is een 'helix breaker' want:
restricties in de rotatie a.g.v. cyclische structuur
de alfa-amino groep heeft geen N-H om H-bruggen te vormen
• sterke elektrostatische afstoting door gelijkwaardige lading van zijketens (b.v. Lys en Arg of Glu and
Asp)
• Sterische hindering door grote zijketens (b.v. Val, Ile, Thr)
♪ bèta-sheet
❖ bèta-sheet wordt gevormd door meerdere bèta-strands
❖ kan uit 1 polypeptide keten bestaan, maar ook uit meerdere bestaan
❖ uitgestrekte polypeptide
❖ afstand tussen twee residuen is 3,5A (1,5A in a-helix!)
❖ H-bruggen tussen C=0 en N-H van verschillende strands
❖ richting H-bruggen loodrecht op de richting van de sheet
❖ zijketens alternerend boven en onder het vlak van de sheet
➢ Functies van eiwitten
♥ Katalysator van bepaalde reacties in de cel (enzymen)
♥ Opslag (b.v. ovalbumin witte spul in ei (60-65%) eiwit)
♥ Transport (transport eiwitten, bv. aquaporines, hemoglobine)
♥ Structuur van de cel (bv. elastine, keratine)
♥ Hormonale eiwitten (bv. insuline)
♥ Beweging (motor eiwitten, actine en myosine)
➢ de primaire, secundaire, tertiaire en quaternaire structuur van eiwitten beschrijven
♥ primaire structuur
♪ Sequentie van aminozuren in een polypeptiden
♪ Op te zoeken in databases
❖ B.v. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein
♪ Een aminozuur in een polypeptide wordt een residu genoemd
♪ Een eiwit bestaat uit één of meerdere polypeptiden
❖ (dus één polypeptide hoeft nog geen eiwit te zijn)
♪ Waarom interessant?
❖ Bepalend voor de 3D structuur van eiwitten
❖ Meestal nodig om functie op te helderen
❖ Veranderingen kunnen abnormale functies veroorzaken (ziektes!)
❖ Geeft informatie over evolutionaire geschiedenis
♪ Protein backbone
❖ vast in structuur, de zijketens geven variatie
❖ backbone kan waterstofbruggen vormen:
❖ Carbonylgroep C=0 (acceptor)
❖ Aminogroep N-H (donor)
♥ Secundaire structuur
♪ Door H-bruggen in de polypeptide backbone
♪ Voorbeelden: alfa-helix, bèta-sheet, turns en loops
♪ a-helix
❖ H-brug tussen C=0 en N-H 4 residuen verderop (van i naar i + 4)
• De H-bruggen zijn parallel aan de as van de helix en alle zijketens zijn naar buiten gericht.
❖ dus alle backbone C=0 en N-H gebonden
❖ elk residu maakt draai van 100°
• hele draai na 3,6 residuen
❖ elk residu stijgt: 1,5A
• hele draai 5,4A
❖ a-helices zijn meestal rechtsdraaiend
❖ a-helix kan verstoord worden door
• proline is een 'helix breaker' want:
restricties in de rotatie a.g.v. cyclische structuur
de alfa-amino groep heeft geen N-H om H-bruggen te vormen
• sterke elektrostatische afstoting door gelijkwaardige lading van zijketens (b.v. Lys en Arg of Glu and
Asp)
• Sterische hindering door grote zijketens (b.v. Val, Ile, Thr)
♪ bèta-sheet
❖ bèta-sheet wordt gevormd door meerdere bèta-strands
❖ kan uit 1 polypeptide keten bestaan, maar ook uit meerdere bestaan
❖ uitgestrekte polypeptide
❖ afstand tussen twee residuen is 3,5A (1,5A in a-helix!)
❖ H-bruggen tussen C=0 en N-H van verschillende strands
❖ richting H-bruggen loodrecht op de richting van de sheet
❖ zijketens alternerend boven en onder het vlak van de sheet
