Inleiding: eiwitten in 3D (1)
Eiwitten en enzymen in gezondheid en ziekte
Wat zijn eiwitten?
Eiwitten = macromoleculen
Inorganische precursoren → metabolieten → bouwstenen: bv. aminozuren → macromoleculen: bv.
eiwitten → complexen → organellen → de cel
- Biomoleculen = bouwstenen van het leven
└ Nucleïnezuren: opgebouwd uit nucleosiden
└ Eiwitten: opgebouwd uit aminozuren → vormen >50% van het drooggewicht van
cellen
└ Koolhydraten
└ Vetten
- Codering
1) Genoom codeert voor bepaalde genen
2) Transcriptie transcriptoom
3) Translatie in eiwitten proteoom
4) Posttranslationele modificaties complexiteit van eiwitten
- Eiwitten
└ Zorgen voor structurele polariteit: positieve en negatieve kant
└ Informatie uit unieke reeksen aminozuren
└ 3D architectuur bepaald karakteristieken
└ Biomoleculaire interacties: bepalen functie
De 4 organisatieniveaus
1. Primaire structuur: aminozuursequentie
2. Secundaire structuur: door waterstofbindingsinteracties tussen aangrenzende aminozuren
schikt de polypeptideketen zich in karakteristieke spiraalvormige of geplooide segmenten →
α-helices en β-sheets
3. Tertiaire structuur: 3D vorm van polypeptideketen
4. Quaternaire structuur: combinatie van 2 of meer polypeptideketens = subunits
1
,Primaire structuur
Aminozuren:
= bouwstenen van eiwitten
= tetraëdrische moleculaire geometrie (chiraal molecule)
- Asymmetrisch
VEEL VOORKOMENDE AMINOZUREN
Niet-polair (hydrofoob):
Polair, ongeladen:
2
,Zure:
- Negatief geladen bij pH = 7
Basische:
- Positief geladen bij pH = 7
MINDER VOORKOMENDE AMINOZUREN
ZUUR-BASE-EIGENSCHAPPEN
- Lagere pH geïoniseerde
carboxylgroep totale lading =
positief
- Hogere pH niet-geïoniseerde
carboxylgroep totale lading =
negatief
Voorbeeld: titratie van glycine
3
, - pKa = sterkte van een zuur → pKa = sterk zuur = ioniseert goed in een waterige omgeving
- pH < pKAa = geprotoneerd
- pH = PkA = half geprotoneerd/ gedeprotoneerd
- pH > pkA = gedeprotoneerd
Curve = totale lading van het eiwit
PEPTIDE VORMING – ROTATIE
→ Na afsplitsing van water vorming peptidebinding
Het amidevlak:
- Altijd vlak: er zijn maar 2 hoeken in de peptidebackbone
4
Eiwitten en enzymen in gezondheid en ziekte
Wat zijn eiwitten?
Eiwitten = macromoleculen
Inorganische precursoren → metabolieten → bouwstenen: bv. aminozuren → macromoleculen: bv.
eiwitten → complexen → organellen → de cel
- Biomoleculen = bouwstenen van het leven
└ Nucleïnezuren: opgebouwd uit nucleosiden
└ Eiwitten: opgebouwd uit aminozuren → vormen >50% van het drooggewicht van
cellen
└ Koolhydraten
└ Vetten
- Codering
1) Genoom codeert voor bepaalde genen
2) Transcriptie transcriptoom
3) Translatie in eiwitten proteoom
4) Posttranslationele modificaties complexiteit van eiwitten
- Eiwitten
└ Zorgen voor structurele polariteit: positieve en negatieve kant
└ Informatie uit unieke reeksen aminozuren
└ 3D architectuur bepaald karakteristieken
└ Biomoleculaire interacties: bepalen functie
De 4 organisatieniveaus
1. Primaire structuur: aminozuursequentie
2. Secundaire structuur: door waterstofbindingsinteracties tussen aangrenzende aminozuren
schikt de polypeptideketen zich in karakteristieke spiraalvormige of geplooide segmenten →
α-helices en β-sheets
3. Tertiaire structuur: 3D vorm van polypeptideketen
4. Quaternaire structuur: combinatie van 2 of meer polypeptideketens = subunits
1
,Primaire structuur
Aminozuren:
= bouwstenen van eiwitten
= tetraëdrische moleculaire geometrie (chiraal molecule)
- Asymmetrisch
VEEL VOORKOMENDE AMINOZUREN
Niet-polair (hydrofoob):
Polair, ongeladen:
2
,Zure:
- Negatief geladen bij pH = 7
Basische:
- Positief geladen bij pH = 7
MINDER VOORKOMENDE AMINOZUREN
ZUUR-BASE-EIGENSCHAPPEN
- Lagere pH geïoniseerde
carboxylgroep totale lading =
positief
- Hogere pH niet-geïoniseerde
carboxylgroep totale lading =
negatief
Voorbeeld: titratie van glycine
3
, - pKa = sterkte van een zuur → pKa = sterk zuur = ioniseert goed in een waterige omgeving
- pH < pKAa = geprotoneerd
- pH = PkA = half geprotoneerd/ gedeprotoneerd
- pH > pkA = gedeprotoneerd
Curve = totale lading van het eiwit
PEPTIDE VORMING – ROTATIE
→ Na afsplitsing van water vorming peptidebinding
Het amidevlak:
- Altijd vlak: er zijn maar 2 hoeken in de peptidebackbone
4
