Samenvatting Metabolisme hoofdstuk 8: "Eiwitten en aminozuren"

Hoofdstuk 8: Eiwitten en aminozuren

Herhaling: eiwitten en aminozuren

Structuur aminozuren: centraal α-C atoom met daarop gebonden een carboxylgroep, aminogroep,
waterstofatoom en variabele zijketen -> chiraliteit

L-isomeer of D-isomeer -> eiwitten enkel L-isomeer aminozuren

Neutrale pH: dipolair zwitterion met carboxylgroep gedeprotoneerd (COO -) en aminogroep
geprotoneerd (NH3+)

20 aminozuren, 5 onderverdelingen:

 Polaire, ongeladen R groepen
 Positief geladen R groepen
 Negatief geladen R groepen
 Aromatische R groepen
 Nonpolaire, alifatische R groepen

Essentiële aminozuren = aminozuren die de mens niet zelf kan aanmaken, maar die we moeten
verkrijgen uit onze voeding vb. histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, fenylalanine,
threonine, tryptofaan, valine



Extracellulaire afbraak van eiwitten tot aminozuren

Aminozuren kunnen niet worden gestockeerd, overschot moet afgebroken of omgezet worden naar
kleinere precursoren

Eiwitafbraak in maag

Start eiwitafbraak

Eiwitten stimuleren mucosa -> gastrine secretie -> secretie maagzuur (HCl) en pepsinogeen

 Maagzuur: pH daalt in maag -> zure omgeving doodt bacteriën + zorgt dat eiwitten
gedenatureerd worden -> peptidebindingen meer toegankelijk voor enzymatische hydrolyse
 Pepsinogeen: geactiveerd tot pepsine door autocleavage bij zure pH -> klieft
peptidebindingen aan N-terminale zijde -> eiwitten worden kleinere peptiden

Eiwitafbraak in dunne darm

Afbraak kleine peptiden tot aminozuren

Zure maaginhoud -> secretie secretine -> stimuleert pancreas voor HCO 3- secretie -> pH terug
neutraal

Peptiden en aminozuren -> cholecystokinine secretie in darm ->
secretie pancreasenzymen: trypsinogeen, chymotrypsinogeen,
procarboxypeptidasen A en B

Trypsinogeen (inactieve vorm) -> trypsine (actieve vorm) door
enteropeptidase -> trypsine zet protease cleavage cascade in
gang

,  Pepsine, trypsine en chymotrypsine: eiwitten -> kleine peptiden
 Carboxypeptidase A en B en aminopeptidasen : kleine peptiden -> aminozuren -> opname
darmcellen

Opname van aminozuren in de cel




Opname kan door:

 Na+/AZ symport: neutrale AZ carriers, kationische carriers, anionische carriers
 γ-glutamyl cyclus: γ-glutamyl transferase I zit in plasmamembraan van darmcellen ->
aminozuur transferen op het γ-glutamyl van glutathione -> γ-
glutamyl aminozuur wordt terug omgezet naar het vrije
aminozuur en pyroglutamaat -> Pyroglutamase zet pyroglutamaat
om naar glutamaat -> terug omzetten naar glutathione




Intracellulaire afbraak van eiwitten tot aminozuren

Noodzakelijk bij uithongering of ongecontroleerde diabetes -> eiwitten afbreken en als energiebron
gebruiken

Eiwitturnover = eiwitten die niet meer functioneel zijn moeten worden afgebroken -> snelheid is
verschillend bij verschillende eiwitten

 Eiwitten met belangrijke rol in metabole regulatie hebben korte levensduur omdat ze snel
moeten kunnen degraderen om bepaalde metabole signalen te activeren of deactiveren

Ubiquitine

Functie: eiwitten bestemd voor afbraak merken door koppeling via isopeptide binding: C-terminale
glycine van ubiquitine linkt aan N-atoom van lysine van het af te breken eiwit -> 3 enzymen spelen
een rol:

 E1: ubiquitine activating enzym
 E2: ubiquitine conjugating enzym
 E3: ubiquitine-protein ligase -> herkent eiwitten
die afgebroken moeten worden, specifieke N-
terminale AZ sequenties = N-terminaal degron ->
soms eerst activeren