Biochemie: Barel deel 1
1) Structuur en functie van eiwitten
Enzymen (katalisatoren)
Transport (hemoglobine)
Structuur (collageen)
Membranaire receptoren
Controle en differentiatie op DNA niveau
A. Aminozuren
Bestaan uit: Centraal sp3 c-atoon + COOH (carboxyl) + NH2 (amine) + H + R
(4zijtakken)
20 verschillende soorten
Zijn kleurloos: absorberen geen zichtbaar licht
o Phenylanine Phe
o Tyrosine Tyr absorberen UV-licht (via aromatische zijtak)
o Tryptofaan Trp
o Vaak gekleurd met fluorescamine
L en D configuratie: isomeren
Sp3 atoom dat 4 verschillende zijtakken heeft = OPTISCHE activiteit (behalve glycine)
De verschillende zijtakken kunnen dus op verschillende manieren georiënteerd zijn.
Optische activiteit kan polaristatievlak gepolariseerd licht draaien. Eiwitten uit natuur =
enkel L-CONFIGURATIE
Het zijn polaire moleculen: door COOH en NH2 (oplosbaar in water= hydrofyl)
AMFOTEREN: zowel ZUUR als BASE eigenschappen
Zijn bovendien altijd zwakke base-zuren = BUFFERS
o COOH = zwak zuur (COO- + H+)
o NH2 = zwakke base (NH2 + H+ => NH3+)µ
o Bufferen alle fysiologische vochten
R zijtak meestal ook polair (niet altijd)
1
, 2) Binding van 2 aminozuren
= peptidebinding + condensatiereactie tss CARBOXYL en AMINIO groep
De reactie kan meerdere keren herhaald worden = polypeptidebinding
Polariteit gaat van NH2 tot COOH ( )
Bestaat uiteraard uit CONSTANT (COOH-NH2-C en VARIABEL (r-takken) gedeelte
Polypeptiden-binding = ZWAVELbruggen (-s-s covalent gebonden) = sterke binding
Kleine polipeptiden (oligopeptiden) = minder dan 50 aminozuren molm < 5500
Grote polipeptiden (eiwitten) = 50-2000 aminozuren molm 5500-220000
3) Eiwitstructuren
Primaire structuur:
Volgorde van verschillende aminozuren
De sekwentie van het eiwit (NH2 – COOH) + structuur R-zijtakken
2
1) Structuur en functie van eiwitten
Enzymen (katalisatoren)
Transport (hemoglobine)
Structuur (collageen)
Membranaire receptoren
Controle en differentiatie op DNA niveau
A. Aminozuren
Bestaan uit: Centraal sp3 c-atoon + COOH (carboxyl) + NH2 (amine) + H + R
(4zijtakken)
20 verschillende soorten
Zijn kleurloos: absorberen geen zichtbaar licht
o Phenylanine Phe
o Tyrosine Tyr absorberen UV-licht (via aromatische zijtak)
o Tryptofaan Trp
o Vaak gekleurd met fluorescamine
L en D configuratie: isomeren
Sp3 atoom dat 4 verschillende zijtakken heeft = OPTISCHE activiteit (behalve glycine)
De verschillende zijtakken kunnen dus op verschillende manieren georiënteerd zijn.
Optische activiteit kan polaristatievlak gepolariseerd licht draaien. Eiwitten uit natuur =
enkel L-CONFIGURATIE
Het zijn polaire moleculen: door COOH en NH2 (oplosbaar in water= hydrofyl)
AMFOTEREN: zowel ZUUR als BASE eigenschappen
Zijn bovendien altijd zwakke base-zuren = BUFFERS
o COOH = zwak zuur (COO- + H+)
o NH2 = zwakke base (NH2 + H+ => NH3+)µ
o Bufferen alle fysiologische vochten
R zijtak meestal ook polair (niet altijd)
1
, 2) Binding van 2 aminozuren
= peptidebinding + condensatiereactie tss CARBOXYL en AMINIO groep
De reactie kan meerdere keren herhaald worden = polypeptidebinding
Polariteit gaat van NH2 tot COOH ( )
Bestaat uiteraard uit CONSTANT (COOH-NH2-C en VARIABEL (r-takken) gedeelte
Polypeptiden-binding = ZWAVELbruggen (-s-s covalent gebonden) = sterke binding
Kleine polipeptiden (oligopeptiden) = minder dan 50 aminozuren molm < 5500
Grote polipeptiden (eiwitten) = 50-2000 aminozuren molm 5500-220000
3) Eiwitstructuren
Primaire structuur:
Volgorde van verschillende aminozuren
De sekwentie van het eiwit (NH2 – COOH) + structuur R-zijtakken
2
