Hoofdstuk 2: Enzymkinetiek
Enzymkinetiek: het tijdsverloop van de enzymatische reactie
Snelheid productvorming: niet lineair + daalt met tijd omdat:
enzym verliest zijn activiteit bij de temperatuur en pH van de reactie
er is een terugvorming van S uit P bij hogere productconcentraties
enzym wordt geïnhibeerd door de gevormde producten
initiële snelheid V0 = de snelheid geëxtrapoleerd naar t = 0
Hogere enzymactiviteit -> hogere initiële snelheden
Vorming van enzym-substraat complex / complex van Michaelis:
bepaalt specificiteit van enzymatische reactie
Pre-steady state Steady state
Initiële snelheid: reactie al in steady state (pre-steady state kan
niet gemeten worden)
Steady state:
evenwicht bereikt in de reactie tussen E en S voor de vorming van ES complex
concentratie [ES] blijft constant
d[ES]/dt = 0
Snelheid biochemische reactie afhankelijk van:
1. Enzym concentratie
2. Substraat concentratie
3. Product concentratie
, Enzymkinetiek: effect van enzym concentratie
Snelheid van enzymatische reactie is recht evenredig met de enzymconcentratie:
Hoe hoger de enzymconcentratie, hoe hoger de reactiesnelheid want er zijn meer enzymen
beschikbaar om de reactie te katalyseren
V = k[E]
Enzymkinetiek: effect van substraat concentratie
Verzadigingskinetiek: reactiesnelheid of activiteit stijgt in functie van de concentratie van het
substraat hyperbolisch tot een constante waarde
k1, k-1 en k2: snelheidsconstanten van individuele reacties
Steady state: [ES] constant dus d[ES]/dt = 0 aanmaak ES en afbraak naar E en S of E en P
heffen elkaar op dus
Hoeveelheid enzym blijft behouden dus [E0] = [E]+[ES] E vervangen door E0-ES: ES
formule:
Snelheid
hele reactie wordt bepaald door k2 dus V0 = k2[ES] ES formule invullen:
Enzymkinetiek: het tijdsverloop van de enzymatische reactie
Snelheid productvorming: niet lineair + daalt met tijd omdat:
enzym verliest zijn activiteit bij de temperatuur en pH van de reactie
er is een terugvorming van S uit P bij hogere productconcentraties
enzym wordt geïnhibeerd door de gevormde producten
initiële snelheid V0 = de snelheid geëxtrapoleerd naar t = 0
Hogere enzymactiviteit -> hogere initiële snelheden
Vorming van enzym-substraat complex / complex van Michaelis:
bepaalt specificiteit van enzymatische reactie
Pre-steady state Steady state
Initiële snelheid: reactie al in steady state (pre-steady state kan
niet gemeten worden)
Steady state:
evenwicht bereikt in de reactie tussen E en S voor de vorming van ES complex
concentratie [ES] blijft constant
d[ES]/dt = 0
Snelheid biochemische reactie afhankelijk van:
1. Enzym concentratie
2. Substraat concentratie
3. Product concentratie
, Enzymkinetiek: effect van enzym concentratie
Snelheid van enzymatische reactie is recht evenredig met de enzymconcentratie:
Hoe hoger de enzymconcentratie, hoe hoger de reactiesnelheid want er zijn meer enzymen
beschikbaar om de reactie te katalyseren
V = k[E]
Enzymkinetiek: effect van substraat concentratie
Verzadigingskinetiek: reactiesnelheid of activiteit stijgt in functie van de concentratie van het
substraat hyperbolisch tot een constante waarde
k1, k-1 en k2: snelheidsconstanten van individuele reacties
Steady state: [ES] constant dus d[ES]/dt = 0 aanmaak ES en afbraak naar E en S of E en P
heffen elkaar op dus
Hoeveelheid enzym blijft behouden dus [E0] = [E]+[ES] E vervangen door E0-ES: ES
formule:
Snelheid
hele reactie wordt bepaald door k2 dus V0 = k2[ES] ES formule invullen:
