Samenvatting hoofdstuk 3 - deel biochemie - chemie en inleiding tot biochemische processen

H3: EIWITTEN VN STRUCTUUR NR FUNCTIE VIA
OPVOUWING EN COMPLEXVORMING
3.1. INLEIDEND OVERZICHT: VN BOUWSTENEN NR FUNCTIONELE
BIOMOLECULE
Functioneel eiwit: functie ~ structuur
eiwit
- unieke primaire structuur
o ppk met spec lengte en volgorde vn AZ
- macromoleculen & biopolymeren
- bouwstenen (20 ᾳ-AZ) via peptidenbindingen cov op mekaar gekoppeld =>
peptide
opgevouwen eiwit
- sec en tert structuur (≠ niveaus en complexiteit onderscheiden)
correcte opvouwen eiwit associëren/in interactie gaan/stabiele complex vormen met
andere/identieke eiwitten
- quaternaire structuur




3.2. PRIMAIRE STUCTUUR VN EIWIT


UNIEKE AMINOZUURSEQUENTIE VN EIWIT
Proteïne/eiwit
= unieke genetisch bpld AZseq
- Synthese dr ribosomen: peptidebindingen (= cov) tss AZ
- Spec volgorde bpld dr genetische code (eiwit = vertaling vn info in gen)
o Prim structuur bevat alle info vr functioneel eiwitten DUS bplt finale
tertiaire/3D-structuur
- Verschillen vn elke eiwit in samenstelling (= # vn elk AZ) en in lengte (= # AZ)

(Insuline = 1ste eiwitseq die men heeft kunnen achterhalen)

Opvouwing wordt grotendeels gebaseerd op:
 Zwakke krachten tss -NH en -CO vn peptide binding = sec structuur
 Zwakke kracht tss functionele groepen op zijketens = tert structuur

GROOTTE & SAMENSTELLING VN NATUURLIJK VOORKOMENDE EIWITTEN
Grootte:
gem tss 100-1000 AZ in eiwit
- Min 40-100 AZ nodig vr opvouwen tot stabiele 3D-structuur
- meer dan 1000 AZ = meer kans op fouten & kost meer tijd (natuur: zo efficiënt
mogelijk werken)

, - Titine = ‘giant protein’ = >27 000 AZ
o in spieren en doet spier uittrekken en daarna terug relaxeren

Samenstelling:
Meest voorkomende = Leu, Ala, Gly, Val, Ser, Glu
Zeldzaam = Met (vaak 1ste AZ),
Trp (aromatische keten => groot en niet overal in eiwit past)
Cys (2 knn samen S-brug vormen)
=> hebben spec eig
AZ in pkk hebben een … :
 meer een functionele rol:
o wnr AZ die met hun chem vinger op contactopp zijn, niet meer aanw zijn
 Meer een structurele rol:
o apolaire zijketens wijzen nr binnen/nr centrum vn ppk
o polaire zijketens zullen aan opp voorkomen


3.3. SECUNDAIRE STRUCTUUR
= lokale opvouwing / lokale ruimtelijke organisatie in ppk
- dr zwakke/niet-cov krachten !!

BEPERKTE ROTATIES ROND COV BINDINGEN VN POLYPEPTIDERUGGENGRAAT
niet willekeurig, niet alles is mogelijk:

1.BEPERKING VN ROTATIES ROND 3 COV BINDINGEN IN PPKRUGGENGRAAT
- rond cov bind tss N en Cᾳ = ϕ phi
o => 2 draaiingen mogelijk:
 Transconfiguratie vn R-groepen
 ω = 180° (= rotatiehoek)
 R-groepen ver vn mekaar => niet in mekaars weg
 hoe volumineuzer R, hoe groter beperking in rotatie
 Cisconfiguratie vn R-groepen
 ω = 0°
 R-groepen staan in mekaars weg
 sterische hinder!!  hoger dus minder E gunstig (alleen
proline min verschil)
 ! behalve vr proline kan dit niet
 <= die staat al in hoek (dr aromatische keten)
 in cis of trans => maakt niet uit, allebei sterische hinder
- rond cov bind tss Cᾳ en CO = ψ psi
- rond cov bind tss CO en NH = ω omega (=eig peptidebinding)
o beperking dr resonantie
(= elektronendelokalisatie: e- verspringen over O, C en N)
=> peptidebinding krijgt partieel dubbelingskarakter

Welke waarden mogelijk voor de hoeken?
- ω-hoek = 180°: ligt vast <= willen alleen in trans staan
- ϕ en ψ, rotatie mogelijk: hoeken knn veranderen vn waarde <= vlakken vn AZ tov
mekaar knn bewegen
o waarde afh vn rotatiehoeken vn dihedrale hoek