Biochemie II
Inleidingsles
− Energie winst uit het katabolisme
− Eiwitafbraak bij meeste species minder belangrijk dan suiker en vetafbraak (uit.
Carnivoren)
o Als afbraak gebeurt gaat dit via de monomeren en aansluiten bij katabole wegen
krijg je ammoniak. Dit is toxisch bij overproductie.
o Eiwitten zijn geen stapelbare energiebron
− Hepatocyt kan meer veel meer biochemische processen dan andere cellen.
− Lever en spier werken samen
− Bloed
o Heem synthese
− Vetweefsel
o Stockage plaats
o Hormonale werking
o Ontstekingsplaats
Regeling metabolisme
− Snelle wijziging enzymactiviteit:
o Indirect via covalente modificatie
▪ Defosforylatie en fosforylatie, typisch via hormonen = eerste
boodschappers
▪ 2e boodschapper zal altijd een proteïne kinase activeren: dit kinase zal
met ATP verbruik leidde tot fosforylatie dus covalent het enzym wijzigen.
Dit gebeurt allemaal snel cytosolisch (geen transcriptie of translatie of
secretie proteïnen).
• Fosforylatie kan zowel inhiberend als activerend werken.
• Medicatie zal vaak 2e boodschapper concentraties beïnvloeden.
o Direct via allosterie
▪ Aparte bindingsplaats voor klassieke metaboliet (tijdelijke binding)
− Covalente modificatie en allosterie zijn reversibele effecten op irreversibele stappen.
, o 2e boodschappers zijn typisch fosfolipide metabolieten of ATP afgeleide
metabolieten.
− Modelvoorbeeld signaaltransductie: relaxatie gladde spier
o Grote overeenkomst met de opbouw van een DGS: hoofdspiereiwit myosine
o Opbouw gladde spier
▪ Spierproteïne myosine
▪ Principe contractie: activatie myosine → myosine P via myosine kinase /
ATP en Ca2+ - calmoduline
,o Hormonale relaxatie gladde spier (stress):
▪ 1e boodschapper = adrenaline
▪ Signaaltransductie = β – receptor → adenylyl cyclase (effector enzym) weg →
cAMP productie → 4x binding op R: receptor deel splitst af van katalytisch
deel en krijg je een actief proteïne kinase. Deze fosforyleert myosine kinase
waardoor ze inactief wordt.
▪ Principe: activatie proteïne kinase A inhibeert contractie.
▪ Mechanisme
• Hormonale inactivatie myosine kinase via fosforylatie door proteïne
kinase A (met coënzym ATP)
o Geen myosine-P uit myosine
o Geen contractie maar relaxatie
• Opheffen rem (niet hormonaal): vrij myosine via fosfatase.
, − Effect van stress op DGS
o Meer suikervoorziening: lokaal glycogenolyse stimuleren. Ondanks dat het dezelfde
1e boodschapper en signaaltransductie weg is.
Hoofdstuk 1. Metabolisme van de lever
Specifieke metabole wegen in de lever
1. Sachariden → hepatocyt versus myocyt 1
2. Lipiden → hepatocyt versus adipocyt
3. Proteïnen →detoxificatie NH32
o Bijna alle zoogdieren ureum = belangrijkste
o Vogels, reptielen en bepaalde vissen maken geen ureum
4. Nucleïnezuren: lever kan purines en pyrimidines aanmaken en synthese nucleïnezuren
Parate kennis BC I: sacharide metabolisme
− Centrale molecule = glucose-6P
− 2 koppels omgekeerde processen
o Glycogenolyse ↔ glycogenese
▪ Glycogeen: opstapeling bij overschot en verbranding bij tekort glucose
▪ Alleen in de lever en spier.
o Glycolyse: alle cellen ↔ gluconeogenese: lever (ook om uit te delen) en mindere
mate nier (enkel voor zichzelf)
▪ Gluconeogenese: 7 reversibele stappen + 4 nieuwe stappen voor de
irreversibele stappen.
Principe glycogenolyse
− Eenvoudige katabole weg: 4 stappen
o Glycogeen fosforylase: glycogeen → glucose-1P
▪ Uniek enzym voor de glycogenolyse (intracellulair nodig)
▪ Wordt hormonaal geregeld: dus ook in de lever een sterke hormonale
regeling op de afbraak van glycogeen.
1
Examen: verbanden tussen hepatocyt en myocyt + hepatocyt en adipocyt
2
Hoe ga je bij eiwitafbraak de hoeveelheid ammoniak die vrijkomt beperken: detoxificatie
Inleidingsles
− Energie winst uit het katabolisme
− Eiwitafbraak bij meeste species minder belangrijk dan suiker en vetafbraak (uit.
Carnivoren)
o Als afbraak gebeurt gaat dit via de monomeren en aansluiten bij katabole wegen
krijg je ammoniak. Dit is toxisch bij overproductie.
o Eiwitten zijn geen stapelbare energiebron
− Hepatocyt kan meer veel meer biochemische processen dan andere cellen.
− Lever en spier werken samen
− Bloed
o Heem synthese
− Vetweefsel
o Stockage plaats
o Hormonale werking
o Ontstekingsplaats
Regeling metabolisme
− Snelle wijziging enzymactiviteit:
o Indirect via covalente modificatie
▪ Defosforylatie en fosforylatie, typisch via hormonen = eerste
boodschappers
▪ 2e boodschapper zal altijd een proteïne kinase activeren: dit kinase zal
met ATP verbruik leidde tot fosforylatie dus covalent het enzym wijzigen.
Dit gebeurt allemaal snel cytosolisch (geen transcriptie of translatie of
secretie proteïnen).
• Fosforylatie kan zowel inhiberend als activerend werken.
• Medicatie zal vaak 2e boodschapper concentraties beïnvloeden.
o Direct via allosterie
▪ Aparte bindingsplaats voor klassieke metaboliet (tijdelijke binding)
− Covalente modificatie en allosterie zijn reversibele effecten op irreversibele stappen.
, o 2e boodschappers zijn typisch fosfolipide metabolieten of ATP afgeleide
metabolieten.
− Modelvoorbeeld signaaltransductie: relaxatie gladde spier
o Grote overeenkomst met de opbouw van een DGS: hoofdspiereiwit myosine
o Opbouw gladde spier
▪ Spierproteïne myosine
▪ Principe contractie: activatie myosine → myosine P via myosine kinase /
ATP en Ca2+ - calmoduline
,o Hormonale relaxatie gladde spier (stress):
▪ 1e boodschapper = adrenaline
▪ Signaaltransductie = β – receptor → adenylyl cyclase (effector enzym) weg →
cAMP productie → 4x binding op R: receptor deel splitst af van katalytisch
deel en krijg je een actief proteïne kinase. Deze fosforyleert myosine kinase
waardoor ze inactief wordt.
▪ Principe: activatie proteïne kinase A inhibeert contractie.
▪ Mechanisme
• Hormonale inactivatie myosine kinase via fosforylatie door proteïne
kinase A (met coënzym ATP)
o Geen myosine-P uit myosine
o Geen contractie maar relaxatie
• Opheffen rem (niet hormonaal): vrij myosine via fosfatase.
, − Effect van stress op DGS
o Meer suikervoorziening: lokaal glycogenolyse stimuleren. Ondanks dat het dezelfde
1e boodschapper en signaaltransductie weg is.
Hoofdstuk 1. Metabolisme van de lever
Specifieke metabole wegen in de lever
1. Sachariden → hepatocyt versus myocyt 1
2. Lipiden → hepatocyt versus adipocyt
3. Proteïnen →detoxificatie NH32
o Bijna alle zoogdieren ureum = belangrijkste
o Vogels, reptielen en bepaalde vissen maken geen ureum
4. Nucleïnezuren: lever kan purines en pyrimidines aanmaken en synthese nucleïnezuren
Parate kennis BC I: sacharide metabolisme
− Centrale molecule = glucose-6P
− 2 koppels omgekeerde processen
o Glycogenolyse ↔ glycogenese
▪ Glycogeen: opstapeling bij overschot en verbranding bij tekort glucose
▪ Alleen in de lever en spier.
o Glycolyse: alle cellen ↔ gluconeogenese: lever (ook om uit te delen) en mindere
mate nier (enkel voor zichzelf)
▪ Gluconeogenese: 7 reversibele stappen + 4 nieuwe stappen voor de
irreversibele stappen.
Principe glycogenolyse
− Eenvoudige katabole weg: 4 stappen
o Glycogeen fosforylase: glycogeen → glucose-1P
▪ Uniek enzym voor de glycogenolyse (intracellulair nodig)
▪ Wordt hormonaal geregeld: dus ook in de lever een sterke hormonale
regeling op de afbraak van glycogeen.
1
Examen: verbanden tussen hepatocyt en myocyt + hepatocyt en adipocyt
2
Hoe ga je bij eiwitafbraak de hoeveelheid ammoniak die vrijkomt beperken: detoxificatie
