,BASISEIGENSCHAPPEN VAN DE TWINTIG AMINOZUREN
Non-polaire aminozuren, met alifatische r-groepen
Glycine:
-Enige niet-asymmetrische AZ.
-Geen zijketens en verleent aan eiwitketen een grotere conformationele flexibiliteit.
-Draagt weinig bij tot hydrofobe interacties.
Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Methionine:
-Inerte en alifatische zijketen.
-Non-polair en hydrofoob.
-Geen functionele groepen.
-Zijketens hebben neiging om samen te clusteren in eiwitten, eiwitstructuur stabiliseert door
hydrofobe interacties.
-Verschillende vormen kunnen bijdragen tot de structuur van een eiwit.
Aminozuren met aromatische R-groepen
Hebben een hydrofobe zijketens -> hydrofobe interacties.
Absorberen UV licht, zijn de reden waardoor de meeste eiwitten licht absorberen met een
golflengte van 280 nm.
Fenylalanine:
-Zijring lijkt op de benzeenring.
-Zeer hydrofoob en weinig reactief.
-Apolair AZ.
Tyrosine:
-R-keten op -OH-groep -->intermediair polair.
-OH-groep deelnemen aan waterstofbruggen.
-OH-groep belangrijke functionele groep in enzymen.
-OH-groep belangrijk in eiwitten aangezien hij gefosforileerd kan orden door tyrosinekinasen
(mechanisme in signaaltransductie).
Tryptofaan:
-Stikstof in de indolring -->intermediair polair
-Grootste zijketen.
-Slechts enkele keren voorkomt in een eiwit.
Aminozuren met polaire, ongeladen R-groepen
Cysteïne:
-Sulfhydryl R-groep voor polariteit.
-Aminozuur ioniseert op licht alkalische pH.
-Door oxidatie kan dit AZ een disulfide vormen (disulfide van cysteïne wordt cystine) en als
die gevormd wordt tussen verschillende delen van een eiwitketen = disulfidebrug.
-Ionisatie SH --> S + H+ genereert een sterk nucleofiele zwavelgroep. Zeer reactief en
belangrijk AZ is in het katalytisch centrum van enzymen.
,Serine en threonine:
-OH-groep zorgt voor polariteit.
-OH-groep vormen waterstofbruggen (H-acceptor en H-donor).
-Kunnen worden gefosforyleerd -->belangrijk mechanisme voor cellulaire signaaltransductie.
Asparagine en glutamine:
-Amiden van asparaginezuur en glutaminezuur.
-Relatief polair.
-Via zijketen H doneren of accepteren waterstofbruggen.
Proline:
-Cyclische structuur en gematigd polair.
-De amino (imino)-groep wordt in een rigide conformatie gehouden die de structurele
flexibiliteit van prolinebevattende polypeptideketens reduceert. Alifatische zijketen die
covalent gebonden is aan de N van peptidebinding. Geen amide-groep kan deelnemen aan de
vorming van waterstofbruggen.
-Speciale structuur: vorming van een knik in peptideketen (stabilisatie door het gebruiken van
een trans-conformatie ipv een cis-conformatie).
Aminozuren met positief geladen R-groepen
Arginine en lysine:
-Lysine heeft een tweede primaire aminogroep op de E-positie van zijn alifatische zijketen.
-Arginine heeft een positief geladen guanidinogroep.
-pKa van 10 en dus zeer positief geladen op fysiologische pH.
Histidine:
-Bevat een imidazol R-groep.
-Enige ioniseerbare zijketen met pKa van 7 (evenveel histine in geladen en ongeladen vorm).
-Niet-geladen vorm heeft één elektrofiele N: een donor voor waterstofbinding en de andere
nucleofiele N: een acceptor voor waterstofbinding.
-De nucleofiele N is een nucleofiele katalisator en speelt een belangrijke rol in het katalytisch
centrum van veel enzymen.
-In de niet-geladen vorm is histidine gedeprotoneerd -->protonacceptor.
-In de geladen vorm is histidine op twee stikstofatomen geprotoneerd -->protondonor.
-De imidazolzijketen is een veelzijdige zijketen, kan optreden bij pH 7 als elektrofiel,
nucleofiel, protondonor en protonacceptor.
Aminozuren met negatief geladen R-groepen
Asparaginezuur en glutaminezuur:
-Carbovylgroepen in zijketen met pKa van 3,65 (D) en 4,25 (E).
-Geïoniseert bij pH 7 --> zeer polair.
-Door sterk negatieve lading kunnen ook metalen en kationen cheleren.
, BASISEIGENSCHAPPEN VAN DE VERSCHILLENDE
SUIKERS
Structuur en rol van belangrijke mono- en disachariden
D-glucose
De suiker van het menselijk lichaam, belangrijkste suiker die wordt
gebruikt door weefsels.
D-fructose
Omgezet tot glucose in lever
D-galactose
Omgezet tot glucose in lever. Aangemaakt in borstklier om lactose te
maken.
D-ribose
Structureel element van nucleïnezuren en co-enzymen.
Maltose
Intermediair in de spijsvertering van zetmeel.
Lactose
Belangrijke voedingsbron in moedermelk en koemelk.
Sucrose
Belangrijke voedingsbron in groenten en fruit.
Non-polaire aminozuren, met alifatische r-groepen
Glycine:
-Enige niet-asymmetrische AZ.
-Geen zijketens en verleent aan eiwitketen een grotere conformationele flexibiliteit.
-Draagt weinig bij tot hydrofobe interacties.
Alanine, Valine, Leucine, Isoleucine, Methionine:
-Inerte en alifatische zijketen.
-Non-polair en hydrofoob.
-Geen functionele groepen.
-Zijketens hebben neiging om samen te clusteren in eiwitten, eiwitstructuur stabiliseert door
hydrofobe interacties.
-Verschillende vormen kunnen bijdragen tot de structuur van een eiwit.
Aminozuren met aromatische R-groepen
Hebben een hydrofobe zijketens -> hydrofobe interacties.
Absorberen UV licht, zijn de reden waardoor de meeste eiwitten licht absorberen met een
golflengte van 280 nm.
Fenylalanine:
-Zijring lijkt op de benzeenring.
-Zeer hydrofoob en weinig reactief.
-Apolair AZ.
Tyrosine:
-R-keten op -OH-groep -->intermediair polair.
-OH-groep deelnemen aan waterstofbruggen.
-OH-groep belangrijke functionele groep in enzymen.
-OH-groep belangrijk in eiwitten aangezien hij gefosforileerd kan orden door tyrosinekinasen
(mechanisme in signaaltransductie).
Tryptofaan:
-Stikstof in de indolring -->intermediair polair
-Grootste zijketen.
-Slechts enkele keren voorkomt in een eiwit.
Aminozuren met polaire, ongeladen R-groepen
Cysteïne:
-Sulfhydryl R-groep voor polariteit.
-Aminozuur ioniseert op licht alkalische pH.
-Door oxidatie kan dit AZ een disulfide vormen (disulfide van cysteïne wordt cystine) en als
die gevormd wordt tussen verschillende delen van een eiwitketen = disulfidebrug.
-Ionisatie SH --> S + H+ genereert een sterk nucleofiele zwavelgroep. Zeer reactief en
belangrijk AZ is in het katalytisch centrum van enzymen.
,Serine en threonine:
-OH-groep zorgt voor polariteit.
-OH-groep vormen waterstofbruggen (H-acceptor en H-donor).
-Kunnen worden gefosforyleerd -->belangrijk mechanisme voor cellulaire signaaltransductie.
Asparagine en glutamine:
-Amiden van asparaginezuur en glutaminezuur.
-Relatief polair.
-Via zijketen H doneren of accepteren waterstofbruggen.
Proline:
-Cyclische structuur en gematigd polair.
-De amino (imino)-groep wordt in een rigide conformatie gehouden die de structurele
flexibiliteit van prolinebevattende polypeptideketens reduceert. Alifatische zijketen die
covalent gebonden is aan de N van peptidebinding. Geen amide-groep kan deelnemen aan de
vorming van waterstofbruggen.
-Speciale structuur: vorming van een knik in peptideketen (stabilisatie door het gebruiken van
een trans-conformatie ipv een cis-conformatie).
Aminozuren met positief geladen R-groepen
Arginine en lysine:
-Lysine heeft een tweede primaire aminogroep op de E-positie van zijn alifatische zijketen.
-Arginine heeft een positief geladen guanidinogroep.
-pKa van 10 en dus zeer positief geladen op fysiologische pH.
Histidine:
-Bevat een imidazol R-groep.
-Enige ioniseerbare zijketen met pKa van 7 (evenveel histine in geladen en ongeladen vorm).
-Niet-geladen vorm heeft één elektrofiele N: een donor voor waterstofbinding en de andere
nucleofiele N: een acceptor voor waterstofbinding.
-De nucleofiele N is een nucleofiele katalisator en speelt een belangrijke rol in het katalytisch
centrum van veel enzymen.
-In de niet-geladen vorm is histidine gedeprotoneerd -->protonacceptor.
-In de geladen vorm is histidine op twee stikstofatomen geprotoneerd -->protondonor.
-De imidazolzijketen is een veelzijdige zijketen, kan optreden bij pH 7 als elektrofiel,
nucleofiel, protondonor en protonacceptor.
Aminozuren met negatief geladen R-groepen
Asparaginezuur en glutaminezuur:
-Carbovylgroepen in zijketen met pKa van 3,65 (D) en 4,25 (E).
-Geïoniseert bij pH 7 --> zeer polair.
-Door sterk negatieve lading kunnen ook metalen en kationen cheleren.
, BASISEIGENSCHAPPEN VAN DE VERSCHILLENDE
SUIKERS
Structuur en rol van belangrijke mono- en disachariden
D-glucose
De suiker van het menselijk lichaam, belangrijkste suiker die wordt
gebruikt door weefsels.
D-fructose
Omgezet tot glucose in lever
D-galactose
Omgezet tot glucose in lever. Aangemaakt in borstklier om lactose te
maken.
D-ribose
Structureel element van nucleïnezuren en co-enzymen.
Maltose
Intermediair in de spijsvertering van zetmeel.
Lactose
Belangrijke voedingsbron in moedermelk en koemelk.
Sucrose
Belangrijke voedingsbron in groenten en fruit.
