BIOLOGIE
HOOFDSTUK 20.1
Afwerking polypeptideketen T71J
1. Signaal herkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma hecht aan a dreslabel en
blokkeert tijdelijk de translatie
2. SHM bindt aan SHM-receptor van ruw ER; ribosoom hecht aan receptor op ER
3. GTP bindt aan SHM en SHM-receptor; het erbij horende eiwitpoortje opent
4. GTP heeft zijn energie afgegeven→ SHM komt weer vrij en translatie gaat verder
5. Enzym knipt adreslabel los; polypeptideketen groeit en komt binnen in het lumen
(binnenruimte) van het ER
6. Zodra stopcodon bereikt is, bindt ontkoppelingsfactor aan mRNA
7. Voltooide polypeptideketen komt los van ribosoom, ribosoom komt vrij van
ribosoomreceptor en eiwitpoortje sluit.
8. Ribosoom valt in twee delen.
9. In (gladde) ER krijgt de polypeptideketen zijn eiwitstructuur en toevoegingen als
koolhydraten. Transportblaasjes van ER-membraan brengen ze naar Golgi-systeem.
10. In Golgi-systeem voegen enzymen o.a. fosfaatgroepen toe, wijzigen ze de in het ER
toegevoegde suikers en/of koppelen ze meerdere polypeptideketens aaneen tot één
eiwit. Eiwitten worden verpakt en gesorteerd.
Membranen van ER, Golgi-systeem, celmembraan en lysosoom hebben dezelfde bouw.
Eiwit bestemming
● grondplasma (enzymen in lysosomen breken afvalstoffen af in de cel)
○ afbraakproducten worden hergebruikt of uitgescheiden
● organel
● buiten cel (hormoon, enzym bv naar afvoerkanaal van een klier)
● eiwitten in blaasje fuseren met celmembraan (receptor, eiwitpoort)
● adreslabel (eerst gevormde stukje polypeptideketen bij translatie, bepaalt de
eindbestemming) bv signaalpeptide voor verdere verwerking aan ER
Eiwitstructuur T67H2
● bolvormig (actine), vezelachtig (keratinevezels), draadvormig (celskelet)
● primaire structuur
○ volgorde en aantal van elk type aminozuur
● secundaire structuur
○ ontstaat door H-bruggen tussen NH-groepen en CO-groepen in eiwitten
○ α-helices: spiraalvormig gevouwen
○ β-platen: heen en weer gevouwen zoals golfplaat op een dak
● tertiaire structuur
○ 3D structuur ontstaan door vanderwaalskrachten, H-bruggen, S-bruggen
(sterk) of verschillen in elektrische lading
● quaternaire structuur
○ twee of meer polypeptideketens vormen één groot eiwit (bv hemoglobine)
, Denaturatie= verlies van oorspronkelijke ruimtelijk structuur
● hoge temperatuur
○ bij verhitting gaan H-bruggen die eiwitbolletjes van eieren bijeenhouden stuk.
Ze ontvouwen en er ontstaan nieuwe H-bruggen tussen aminozuren van
verschillende eiwitketens→ stevig netwerk van ondoorzichtig witte eiwitten
● chemicaliën
○ bij permanenten van haar worden S-bruggen tussen keratine-eiwitmoleculen
verbroken door een vloeistof. Rollers brengen in het haar eiwitmoleculen in
nieuwe vorm. Na afspoelen ontstaan nieuwe S-verbindingen tussen
keratine-eiwitmoleculen.
HOOFDSTUK 20.2
Valide (meet wat hij moet meten) test voor Alzheimer
● plaques: ophopingen van eiwitten tussen hersencellen ontstaan door klontering van
eiwitfragmenten bij afbraak van verouderd APP. Plaques veroorzaken
ontstekingsreacties in hersencellen→ afweer in actie→ schade aan hersencellen.
● tangles: eiwitkluwens binnen hersencellen ontstaan door samenklonteren van
tau-eiwitten (onoplosbaar bij ongezonde cellen).
● krimpen van hersenen
● hersencellen kunnen tau-eiwitten uit de tangles niet meer inzetten voor het opnieuw
vormen van microtubuli→ transportmechanisme werkt niet→ hersencel sterft af
→ Verstoring werking van hersenen
● geheugenverlies
● verwarde gedachten
● desoriëntatie
● slechte beoordelingsvermogen
Hersencellen
● maken APP (eiwitmolecuul)
● celmembranen bevatten APP
Cytoskelet / celskelet
● tau-eiwitten speelt een rol in het standhouden van celskelet
● bestaat vooral uit microtubuli: microscopisch kleine holle buisjes, die vanuit de kern
uitwaaieren over de hele cel, ‘transportwegen’ binnen de cel.
● motoreiwitten vervoeren blaasjes met voedingsstoffen en organellen langs de
microtubuli.
● verandert steeds van vorm, omdat de cel eiwitdraden van het celskelet afbreekt en
weer opbouwt→ flexibel transportsysteem.
Vervoer
1. Voet 1 van het motoreiwit bindt aan de microtubulus, laat ADP los en bindt
onmiddellijk ATP.
HOOFDSTUK 20.1
Afwerking polypeptideketen T71J
1. Signaal herkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma hecht aan a dreslabel en
blokkeert tijdelijk de translatie
2. SHM bindt aan SHM-receptor van ruw ER; ribosoom hecht aan receptor op ER
3. GTP bindt aan SHM en SHM-receptor; het erbij horende eiwitpoortje opent
4. GTP heeft zijn energie afgegeven→ SHM komt weer vrij en translatie gaat verder
5. Enzym knipt adreslabel los; polypeptideketen groeit en komt binnen in het lumen
(binnenruimte) van het ER
6. Zodra stopcodon bereikt is, bindt ontkoppelingsfactor aan mRNA
7. Voltooide polypeptideketen komt los van ribosoom, ribosoom komt vrij van
ribosoomreceptor en eiwitpoortje sluit.
8. Ribosoom valt in twee delen.
9. In (gladde) ER krijgt de polypeptideketen zijn eiwitstructuur en toevoegingen als
koolhydraten. Transportblaasjes van ER-membraan brengen ze naar Golgi-systeem.
10. In Golgi-systeem voegen enzymen o.a. fosfaatgroepen toe, wijzigen ze de in het ER
toegevoegde suikers en/of koppelen ze meerdere polypeptideketens aaneen tot één
eiwit. Eiwitten worden verpakt en gesorteerd.
Membranen van ER, Golgi-systeem, celmembraan en lysosoom hebben dezelfde bouw.
Eiwit bestemming
● grondplasma (enzymen in lysosomen breken afvalstoffen af in de cel)
○ afbraakproducten worden hergebruikt of uitgescheiden
● organel
● buiten cel (hormoon, enzym bv naar afvoerkanaal van een klier)
● eiwitten in blaasje fuseren met celmembraan (receptor, eiwitpoort)
● adreslabel (eerst gevormde stukje polypeptideketen bij translatie, bepaalt de
eindbestemming) bv signaalpeptide voor verdere verwerking aan ER
Eiwitstructuur T67H2
● bolvormig (actine), vezelachtig (keratinevezels), draadvormig (celskelet)
● primaire structuur
○ volgorde en aantal van elk type aminozuur
● secundaire structuur
○ ontstaat door H-bruggen tussen NH-groepen en CO-groepen in eiwitten
○ α-helices: spiraalvormig gevouwen
○ β-platen: heen en weer gevouwen zoals golfplaat op een dak
● tertiaire structuur
○ 3D structuur ontstaan door vanderwaalskrachten, H-bruggen, S-bruggen
(sterk) of verschillen in elektrische lading
● quaternaire structuur
○ twee of meer polypeptideketens vormen één groot eiwit (bv hemoglobine)
, Denaturatie= verlies van oorspronkelijke ruimtelijk structuur
● hoge temperatuur
○ bij verhitting gaan H-bruggen die eiwitbolletjes van eieren bijeenhouden stuk.
Ze ontvouwen en er ontstaan nieuwe H-bruggen tussen aminozuren van
verschillende eiwitketens→ stevig netwerk van ondoorzichtig witte eiwitten
● chemicaliën
○ bij permanenten van haar worden S-bruggen tussen keratine-eiwitmoleculen
verbroken door een vloeistof. Rollers brengen in het haar eiwitmoleculen in
nieuwe vorm. Na afspoelen ontstaan nieuwe S-verbindingen tussen
keratine-eiwitmoleculen.
HOOFDSTUK 20.2
Valide (meet wat hij moet meten) test voor Alzheimer
● plaques: ophopingen van eiwitten tussen hersencellen ontstaan door klontering van
eiwitfragmenten bij afbraak van verouderd APP. Plaques veroorzaken
ontstekingsreacties in hersencellen→ afweer in actie→ schade aan hersencellen.
● tangles: eiwitkluwens binnen hersencellen ontstaan door samenklonteren van
tau-eiwitten (onoplosbaar bij ongezonde cellen).
● krimpen van hersenen
● hersencellen kunnen tau-eiwitten uit de tangles niet meer inzetten voor het opnieuw
vormen van microtubuli→ transportmechanisme werkt niet→ hersencel sterft af
→ Verstoring werking van hersenen
● geheugenverlies
● verwarde gedachten
● desoriëntatie
● slechte beoordelingsvermogen
Hersencellen
● maken APP (eiwitmolecuul)
● celmembranen bevatten APP
Cytoskelet / celskelet
● tau-eiwitten speelt een rol in het standhouden van celskelet
● bestaat vooral uit microtubuli: microscopisch kleine holle buisjes, die vanuit de kern
uitwaaieren over de hele cel, ‘transportwegen’ binnen de cel.
● motoreiwitten vervoeren blaasjes met voedingsstoffen en organellen langs de
microtubuli.
● verandert steeds van vorm, omdat de cel eiwitdraden van het celskelet afbreekt en
weer opbouwt→ flexibel transportsysteem.
Vervoer
1. Voet 1 van het motoreiwit bindt aan de microtubulus, laat ADP los en bindt
onmiddellijk ATP.
