HC eiwitten – structuur en functie
Eiwitten bestaan uit reeksen aminozuren. Het koppelen van de aminozuren aan elkaar heet
polymerisatie. Bij het vormen van die peptidebinding zullen de N-terminus van een aminozuur en
de C-terminus van een ander aminozuur aan elkaar gebonden worden, waarbij water wordt
afgesplitst. Zo’n reactie heet een condensatiereactie.
Aan de N-terminus van een aminozuur zit een aminogroep (NH 2). Aan de C-terminus van een
aminozuur zit een carboxylgroep (COOH).
Eiwitten zijn dus ketens van aminozuren die met peptidebindingen aan elkaar zitten. Een eiwit noem
je ook wel een polypeptide. Een stukje eiwit kan er zo uitzien:
De aminozuren zitten aan elkaar in de peptide backbone, het grijze gedeelte. Elke aminozuur heeft
een andere zijgroep. De zijgroepen kunnen bepaalde eigenschappen veroorzaken, bijvoorbeeld door
eigenschappen van bepaalde moleculen en de lading. Ook bepalen zij de flexibiliteit van het eiwit.
, De zijgroepen kunnen reactief zijn: de neiging hebben om een chemische reactie aan te gaan. Zoiets
wordt bijvoorbeeld veroorzaakt door een kleine lading op het molecuul of een OH-groep.
De structuur en samenstelling van een eiwit bepaald dus de functie. Er zijn vele verschillende
eiwitten, met verschillende functies. Die hebben dus allemaal een andere opbouw.
Er zijn verschillende variabelen die de eiwitstructuur bepalen, niet alleen het soort aminozuur. De
volgende factoren spelen een rol:
1. De omgeving
2. De aminozuursamenstelling en volgorde
3. De secundaire en tertiaire structuur
4. De post‐translationele modificaties (veranderingen die na translatie worden aangebracht)
De omgeving
De omgeving bestaat vooral uit water. Het menselijk lichaam bestaat voor zo’n 65% uit water. Water
is heel dynamisch, eiwitten en andere moleculen kunnen makkelijk bewegen in water. Ook zorgt
water voor de vorming van waterstofbruggen. Waterstofbruggen zijn relatief zwakke, niet-covalente
bindingen. De waterstofbruggen zorgen voor dynamiek, interactie en het overbrengen van energie
tussen moleculen. Waterstofbruggen zijn verder ook reversibel, ze worden makkelijk gevormd maar
ook weer makkelijk verbroken.
Water heeft een aantal unieke eigenschappen:
Water heeft een eenvoudige samenstelling (H 2O)
Water vormt een elektrische dipool: de verdeling van de elektronen is
niet helemaal gelijk, waardoor de O licht elektronegatief (-) is en de H
licht elektropositief (+) ->
Water vormt zowel een donor als een acceptor voor de vorming van
waterstofbruggen.
Verder heeft water nog een aantal algemene eigenschappen:
Water heeft een hoge oppervlakte spanning
Water heeft een bijzonder hoog kookpunt op 100 °
Water is heel dynamisch, waterstofbruggen hebben een levensduur van zo’n 10 -10 seconde.
Water blijft daardoor in beweging
Water neemt deel aan en is essentieel voor vele verschillende reacties in de cel
Water vormt een goed oplosmiddel voor polaire stoffen. Dat zijn:
- Biologische moleculen (‐fosfaat, amino‐, ‐carboxyl)
- Organische moleculen (‐hydroxyl, ‐sulfhydryl, ‐carbonyl)
- Zouten (watermantel)
Eiwitten bestaan uit reeksen aminozuren. Het koppelen van de aminozuren aan elkaar heet
polymerisatie. Bij het vormen van die peptidebinding zullen de N-terminus van een aminozuur en
de C-terminus van een ander aminozuur aan elkaar gebonden worden, waarbij water wordt
afgesplitst. Zo’n reactie heet een condensatiereactie.
Aan de N-terminus van een aminozuur zit een aminogroep (NH 2). Aan de C-terminus van een
aminozuur zit een carboxylgroep (COOH).
Eiwitten zijn dus ketens van aminozuren die met peptidebindingen aan elkaar zitten. Een eiwit noem
je ook wel een polypeptide. Een stukje eiwit kan er zo uitzien:
De aminozuren zitten aan elkaar in de peptide backbone, het grijze gedeelte. Elke aminozuur heeft
een andere zijgroep. De zijgroepen kunnen bepaalde eigenschappen veroorzaken, bijvoorbeeld door
eigenschappen van bepaalde moleculen en de lading. Ook bepalen zij de flexibiliteit van het eiwit.
, De zijgroepen kunnen reactief zijn: de neiging hebben om een chemische reactie aan te gaan. Zoiets
wordt bijvoorbeeld veroorzaakt door een kleine lading op het molecuul of een OH-groep.
De structuur en samenstelling van een eiwit bepaald dus de functie. Er zijn vele verschillende
eiwitten, met verschillende functies. Die hebben dus allemaal een andere opbouw.
Er zijn verschillende variabelen die de eiwitstructuur bepalen, niet alleen het soort aminozuur. De
volgende factoren spelen een rol:
1. De omgeving
2. De aminozuursamenstelling en volgorde
3. De secundaire en tertiaire structuur
4. De post‐translationele modificaties (veranderingen die na translatie worden aangebracht)
De omgeving
De omgeving bestaat vooral uit water. Het menselijk lichaam bestaat voor zo’n 65% uit water. Water
is heel dynamisch, eiwitten en andere moleculen kunnen makkelijk bewegen in water. Ook zorgt
water voor de vorming van waterstofbruggen. Waterstofbruggen zijn relatief zwakke, niet-covalente
bindingen. De waterstofbruggen zorgen voor dynamiek, interactie en het overbrengen van energie
tussen moleculen. Waterstofbruggen zijn verder ook reversibel, ze worden makkelijk gevormd maar
ook weer makkelijk verbroken.
Water heeft een aantal unieke eigenschappen:
Water heeft een eenvoudige samenstelling (H 2O)
Water vormt een elektrische dipool: de verdeling van de elektronen is
niet helemaal gelijk, waardoor de O licht elektronegatief (-) is en de H
licht elektropositief (+) ->
Water vormt zowel een donor als een acceptor voor de vorming van
waterstofbruggen.
Verder heeft water nog een aantal algemene eigenschappen:
Water heeft een hoge oppervlakte spanning
Water heeft een bijzonder hoog kookpunt op 100 °
Water is heel dynamisch, waterstofbruggen hebben een levensduur van zo’n 10 -10 seconde.
Water blijft daardoor in beweging
Water neemt deel aan en is essentieel voor vele verschillende reacties in de cel
Water vormt een goed oplosmiddel voor polaire stoffen. Dat zijn:
- Biologische moleculen (‐fosfaat, amino‐, ‐carboxyl)
- Organische moleculen (‐hydroxyl, ‐sulfhydryl, ‐carbonyl)
- Zouten (watermantel)
