f
BIOCHEMIE: inleiding.......................................................................................................... 3
1.1 Watermoleculen vormen een netwerk via waterstofbruggen........................................3
1.2 Waterstofbruggen tussen biomoleculen met functionele groepen................................3
1.3 De ionaire binding......................................................................................................... 3
1.4 Van der Waals interactie...............................................................................................4
1.5 Het hydrofobe effect..................................................................................................... 4
1.6 Vele kleintjes maken een groot.....................................................................................4
Hoofdstuk 2: Lipiden en cellulaire membranen...................................................................4
2.1 Inleiding....................................................................................................................... 4
2.2 De fosfolipiden.............................................................................................................. 5
2.3 Glycolipiden.................................................................................................................. 6
2.4 Cholesterol.................................................................................................................... 6
2.5 Fosfolipidendubbellaag................................................................................................. 6
2.6 Biomembranen, de grenzen van cellen en celorganellen..............................................7
2.6.1 De samenstelling van biologische membranen..................................................7
2.6.2 Membraaneiwitten en carbohydraten.................................................................7
2.7 Membranen als vloeibare systemen: vloeibare-mozaïekmodel.....................................8
Hoofdstuk 3: Structuur en functie van eiwitten...................................................................9
3.1 De architectuur van eiwitten......................................................................................... 9
3.1.1 Inleiding............................................................................................................. 9
3.1.2 Aminozuren, 20 verschillende bouwstenen van eiwitten..................................10
3.1.3 De primaire structuur.......................................................................................11
3.1.4 De secundaire structuur...................................................................................11
3.1.5 Supersecundaire structuren en modules..........................................................13
3.1.6 De tertiaire structuur........................................................................................14
3.1.7 Opvouwing van eiwitten...................................................................................16
3.1.8 De quaternaire structuur..................................................................................17
3.2 Functie van eiwitten: ligandbindingen.........................................................................19
3.2.1 Myoglobine en hemoglobine hebben een prosthetische groep die zuurstofgas
bindt.......................................................................................................................... 19
3.2.2 De structuur van hemoglobine.........................................................................20
3.2.3 Coöperativiteit van zuurstofbinding..................................................................20
3.2.4 Het Bohr-effect................................................................................................. 22
3.2.5 Wijziging van de O2-bindingseigenschappen door 2,3-bisfosfoglyceraat
(effector)................................................................................................................... 22
3.3 Functie van eiwitten: enzymen als biokatalysatoren...................................................22
3.3.1 Chemische reacties en energie: enzymen verlagen de vrije energie van de
transitietoestand....................................................................................................... 23
, 3.3.2 Enzymen worden geclassificeerd volgens de reacties die ze uitvoeren............23
3.3.3 In de 3D-structuur v enzymen zijn bep aminozuren verantwoordelijk vo
substraatherkenning, andere vo uitvoeren v de katalyse..........................................23
3.3.4 Reactiemechanismen, de rol van katalytische aminozuren..............................23
3.3.5 Specifiteit is onafh vh reactiemechanisme.......................................................24
3.3.6 Enzymkinetieken.............................................................................................. 24
3.3.7 Enzyminhibitie.................................................................................................. 25
3.3.8 Regulatie van enzymen....................................................................................26
Hoofdstuk 4: Biochemistry at work...................................................................................27
4.1 De werking van penicillines........................................................................................27
4.1.1 Opbouw en synthese van de bacteriële celwand..............................................27
4.1.2 Penicillines zijn substraatanalogen en inactiveren de transpeptidasen via een
mechanisme van irreversibele inhibitie.....................................................................28
, BIOCHEMIE: inleiding
Waarom:
- Werking proteïnen begrijpen
- Invloed v medicijnen op proteïnen (moduleren werking v polypeptiden)
- Aan basis v allerlei aandoeningen, syndromen
- Leren begrijpen hoe proteïnen opgebouwd zijn + functionering
Werking medicijnen: ingebouwd in groeiende polysuikerketen
- Transpeptidase: aanhechting pentaglycinebrug op D-alanine
Hoofdstuk 1: De zwakke krachten en hun rol in de
biochemie (MCB 2.1 p31-39)
- Biochemische processen < permanente interacties (bindingen) tuss biomolec
- Bindingen: zwakke, nt-cov associaties tuss moleculen
o H-bruggen
o Ionaire of electrostatische binding
o Hydrofoob effect
o Van der Waals interactie
1.1 Watermoleculen vormen een netwerk via
waterstofbruggen
- Levende org: 70-80procent water
- O grotere EN dus zuigt gem e- paren => polaire structuur,
°dipoolmoment
- Watermoleculen oriënteren => °zwakke interactie = H-brug
- E veel kleiner dan bindingsenergie cov binding
- Afstand tussen kernen groter bij H-brug dan bij covalente interactie O-H
- H-bruggen wisselen continu uit => dynamisch netwerk => hoge kookpunt
1.2 Waterstofbruggen tussen biomoleculen met
functionele groepen
Geschikte functionele groepen = grote EN (O, N, dus OH, NH2, C=O, amidegroepen)
- Oplosbaarheid goed dus hydrofiel
- Alcohol, aminogroep: H en vrij e- paar =>
waterstofbrugdonor: richten H atoom nr vrij e- paar v
naburige molecule = waterstofbrugacceptor, afstand
tussen kernen v atomen is 2x de covalente binding
- Sterkte vd H-brug afh v positie v deelnemende
atomen, lineaire H -bruggen sterkst
1.3 De ionaire binding
Wnr verschil EN groot: e- paar in donormolecule gaat over nr
meest ENegatieve atoom => °anion (neg geladen groep), H+ dat ontstaat associeert
met ander atoom => °kation
In nabijheid: Wet van Coulomb: aantrekking
Elektrostatische interacties: onafh v richting, afh v omgevingsfactoren:
Diëlektriciteitsconstante D: water = 80, vacuüm =1, in water dus afzwakking vd
aantrekkingskracht
BIOCHEMIE: inleiding.......................................................................................................... 3
1.1 Watermoleculen vormen een netwerk via waterstofbruggen........................................3
1.2 Waterstofbruggen tussen biomoleculen met functionele groepen................................3
1.3 De ionaire binding......................................................................................................... 3
1.4 Van der Waals interactie...............................................................................................4
1.5 Het hydrofobe effect..................................................................................................... 4
1.6 Vele kleintjes maken een groot.....................................................................................4
Hoofdstuk 2: Lipiden en cellulaire membranen...................................................................4
2.1 Inleiding....................................................................................................................... 4
2.2 De fosfolipiden.............................................................................................................. 5
2.3 Glycolipiden.................................................................................................................. 6
2.4 Cholesterol.................................................................................................................... 6
2.5 Fosfolipidendubbellaag................................................................................................. 6
2.6 Biomembranen, de grenzen van cellen en celorganellen..............................................7
2.6.1 De samenstelling van biologische membranen..................................................7
2.6.2 Membraaneiwitten en carbohydraten.................................................................7
2.7 Membranen als vloeibare systemen: vloeibare-mozaïekmodel.....................................8
Hoofdstuk 3: Structuur en functie van eiwitten...................................................................9
3.1 De architectuur van eiwitten......................................................................................... 9
3.1.1 Inleiding............................................................................................................. 9
3.1.2 Aminozuren, 20 verschillende bouwstenen van eiwitten..................................10
3.1.3 De primaire structuur.......................................................................................11
3.1.4 De secundaire structuur...................................................................................11
3.1.5 Supersecundaire structuren en modules..........................................................13
3.1.6 De tertiaire structuur........................................................................................14
3.1.7 Opvouwing van eiwitten...................................................................................16
3.1.8 De quaternaire structuur..................................................................................17
3.2 Functie van eiwitten: ligandbindingen.........................................................................19
3.2.1 Myoglobine en hemoglobine hebben een prosthetische groep die zuurstofgas
bindt.......................................................................................................................... 19
3.2.2 De structuur van hemoglobine.........................................................................20
3.2.3 Coöperativiteit van zuurstofbinding..................................................................20
3.2.4 Het Bohr-effect................................................................................................. 22
3.2.5 Wijziging van de O2-bindingseigenschappen door 2,3-bisfosfoglyceraat
(effector)................................................................................................................... 22
3.3 Functie van eiwitten: enzymen als biokatalysatoren...................................................22
3.3.1 Chemische reacties en energie: enzymen verlagen de vrije energie van de
transitietoestand....................................................................................................... 23
, 3.3.2 Enzymen worden geclassificeerd volgens de reacties die ze uitvoeren............23
3.3.3 In de 3D-structuur v enzymen zijn bep aminozuren verantwoordelijk vo
substraatherkenning, andere vo uitvoeren v de katalyse..........................................23
3.3.4 Reactiemechanismen, de rol van katalytische aminozuren..............................23
3.3.5 Specifiteit is onafh vh reactiemechanisme.......................................................24
3.3.6 Enzymkinetieken.............................................................................................. 24
3.3.7 Enzyminhibitie.................................................................................................. 25
3.3.8 Regulatie van enzymen....................................................................................26
Hoofdstuk 4: Biochemistry at work...................................................................................27
4.1 De werking van penicillines........................................................................................27
4.1.1 Opbouw en synthese van de bacteriële celwand..............................................27
4.1.2 Penicillines zijn substraatanalogen en inactiveren de transpeptidasen via een
mechanisme van irreversibele inhibitie.....................................................................28
, BIOCHEMIE: inleiding
Waarom:
- Werking proteïnen begrijpen
- Invloed v medicijnen op proteïnen (moduleren werking v polypeptiden)
- Aan basis v allerlei aandoeningen, syndromen
- Leren begrijpen hoe proteïnen opgebouwd zijn + functionering
Werking medicijnen: ingebouwd in groeiende polysuikerketen
- Transpeptidase: aanhechting pentaglycinebrug op D-alanine
Hoofdstuk 1: De zwakke krachten en hun rol in de
biochemie (MCB 2.1 p31-39)
- Biochemische processen < permanente interacties (bindingen) tuss biomolec
- Bindingen: zwakke, nt-cov associaties tuss moleculen
o H-bruggen
o Ionaire of electrostatische binding
o Hydrofoob effect
o Van der Waals interactie
1.1 Watermoleculen vormen een netwerk via
waterstofbruggen
- Levende org: 70-80procent water
- O grotere EN dus zuigt gem e- paren => polaire structuur,
°dipoolmoment
- Watermoleculen oriënteren => °zwakke interactie = H-brug
- E veel kleiner dan bindingsenergie cov binding
- Afstand tussen kernen groter bij H-brug dan bij covalente interactie O-H
- H-bruggen wisselen continu uit => dynamisch netwerk => hoge kookpunt
1.2 Waterstofbruggen tussen biomoleculen met
functionele groepen
Geschikte functionele groepen = grote EN (O, N, dus OH, NH2, C=O, amidegroepen)
- Oplosbaarheid goed dus hydrofiel
- Alcohol, aminogroep: H en vrij e- paar =>
waterstofbrugdonor: richten H atoom nr vrij e- paar v
naburige molecule = waterstofbrugacceptor, afstand
tussen kernen v atomen is 2x de covalente binding
- Sterkte vd H-brug afh v positie v deelnemende
atomen, lineaire H -bruggen sterkst
1.3 De ionaire binding
Wnr verschil EN groot: e- paar in donormolecule gaat over nr
meest ENegatieve atoom => °anion (neg geladen groep), H+ dat ontstaat associeert
met ander atoom => °kation
In nabijheid: Wet van Coulomb: aantrekking
Elektrostatische interacties: onafh v richting, afh v omgevingsfactoren:
Diëlektriciteitsconstante D: water = 80, vacuüm =1, in water dus afzwakking vd
aantrekkingskracht
