Hoofdstuk 4 cellulaire functies
Moleculaire complementariteit
Proteïnen kunnen binden aan verschillende andere molecules, dit kan gaan van grote
moleculen zoals andere proteïne, tot zeer kleine en eenvoudige structuren zoals ionen.
Functie van een proteïne = hangt af van hun mogelijkheid om aan andere moleculen te
binden = liganden.
Deze bindingen zijn zeer specifiek, proteïnen hebben dus ook een hoge specifiteit
Een enzyme (proteïne) moet eerst binden aan een bepaalde molecule (bv suiker),
vooraleer het zijn specifieke taak kan uitvoeren.
Zo een binding met een ligand = ligand-binding, veroorzaakt vaak een
conformatieverandering in de proteïne
Deze veranderingen hebben rechtstreeks een effect op de activiteit van de
proteïne
Eigenschappen van een proteïne die interactie met liganden karakteriseren :
- Specificiteit : de mogelijkheid van een proteïne om een bepaalde molecule
boven een andere molecule zal kiezen om te binden.
- Affiniteit : verwijst naar de sterkte van de binding, deze sterkte van de binding
kan gemeten worden door de Kd. Hoe sterker de binding tussen de proteïne en de
ligand, hoe lager de Kd-waarde.
Zijn beide afhankelijk van de structuur van de ligand-bindingsplaats
Om een zeer grote affiniteit te hebben, zal de vorm en de chemische interacties
perfect met elkaar moeten kunnen passen = moleculaire complementariteit
Antillichamen
= bloedproteïne, meest ontiwkkelde vorm van proteïne om verschillende moleculen te
onderscheiden.
- Antigen = een lichaamsvreemd deeltje
o Epitoop = een regio op het antigen
- Als reactie op een antigen, zal het lichaam een grote hoeveelheid verschillende
antilichamen produceren
Deze antilichamen kunnen binden op de verschillende epitopen op het antigen
Er vormen antilichaam-antigen complexen wanneer de 2 binden met elkaar
Dit complex veroorzaakt beschermende reacties in de cellen van het
imuunsysteem, draagt antigen over naar imuunsysteem
Voorbeeld : griepvaccinatie (anitgenen worden in het lichaam gespoten, het lichaam zal
hier antilichamen op maken, zo wordt als er echte griep binnenkomt, deze antilichamen
sneller geactiveert hopelijk)
,Structuur antilichaam :
- Y-vormige moleculen bestaande uit 2
identieke zware ketens en 2 identieke
lichte ketens
- Elke arm bevat 1 enkele lichte keten en
een enkele zware keten, deze 2 ketens zijn
aan elkaar gebonden door een
disulfidebinding
- Op het uiteinde van elke arm, bevinden
zich in totaal 6 variable loops =
complementarity determing regions =
CDR’s
= dit zijn de antigenbindinsgplaatsen
- Deze loops zijn zeer variabel, dit maakt hen specifiek voor verschillende
antigenen
Interacties tussen anitgen en epitoop van antigen :
- Complemenair : het oppervlak van een antilichaam-antigen bindingsplaats komt
fysiek overeen met het epitoop (zoals een hand en een handschoen)
- Dit contact wordt gestabiliseerd door niet-covalente bindingen
- Het contact is verantwoordelijk voor de bindingspecificiteit van antilichamen
Deze specificiteit is zeer zeer nauwkeurig
Enzymen
Wanneer enzymen binden met liganden, zal er een chemische verandering zijn =
substraat
- Enzymen = katalysatoren : doen zelf niet mee aan de reactie, maar verlagen wel
de activeringsenergie
- G = verandering in vrije energie voor en na de
reactie
o Negatief : reactie is exorgoon : spontane
reactie, idien warmte = endotherm
o Positief : reactie is endorgoon : energie
toevoegen, indien warmte = exotherm
- Elke reactie, exorgoon of endogroon, heeft altijd
activeringsenergie nodig (de energie die nodig is
om de binding te breken)
, enzymen kunnen deze activeringsenergie verlagen door een invloed uit te
oefenen op de chemische binding = Katalyse
- Ezymen zijn specifiek, en kunnen dus maar 1 bepaalde binding katalyseren, of
nauw verwant
Voorbeeld : aminozuren kunnen voorkomen in 2 vormen : L en
D. De L vorm komt alleen voor in levende organismen, dus
enzym-gekatalyseerde reacties verlopen veel sneller van L-
aminozuren als D-aminozuren, dit wijst op de specificiteit
want beide aminozuren hebben dezelfde grootte en dezelfde
functione groepen. Het enigste verschil is dat ze elkaar
spiegelbeeld zijn.
Je hebt zeer veel verschillende enzymes :
- Enzymes die worden teruggevonden in het gootste deel van de cellen :
o synthese van algemene, cellulaire producten katalyseren
o ze vervullen een rol in de productie van energie door de omzetting van
glucose en zuurstof in koolstofdioxide en water
- enzymen die alleen aanwezig zijn in een bepaald soort cel :
o katalyseren enkel reacties die uniek zijn voor dat type cel
- enzymen die gesecreteerd worden :
o functioneren extracellulair
o bloed, lumen van de darm, buiten het organisme
de katalyserende activiteit is voor vele processen in de cel cruciaal
actief centrum in enzyme
= de aminozuurketens van het enzym zelf, de zijgroepen van de aminozuren zullen bij
elkaar komen, en dit vormt het actief centrum van een enzym.
Moeten wel goed gepositioneerd zijn, anders geen werkend actief centrum :
Moleculaire complementariteit
Proteïnen kunnen binden aan verschillende andere molecules, dit kan gaan van grote
moleculen zoals andere proteïne, tot zeer kleine en eenvoudige structuren zoals ionen.
Functie van een proteïne = hangt af van hun mogelijkheid om aan andere moleculen te
binden = liganden.
Deze bindingen zijn zeer specifiek, proteïnen hebben dus ook een hoge specifiteit
Een enzyme (proteïne) moet eerst binden aan een bepaalde molecule (bv suiker),
vooraleer het zijn specifieke taak kan uitvoeren.
Zo een binding met een ligand = ligand-binding, veroorzaakt vaak een
conformatieverandering in de proteïne
Deze veranderingen hebben rechtstreeks een effect op de activiteit van de
proteïne
Eigenschappen van een proteïne die interactie met liganden karakteriseren :
- Specificiteit : de mogelijkheid van een proteïne om een bepaalde molecule
boven een andere molecule zal kiezen om te binden.
- Affiniteit : verwijst naar de sterkte van de binding, deze sterkte van de binding
kan gemeten worden door de Kd. Hoe sterker de binding tussen de proteïne en de
ligand, hoe lager de Kd-waarde.
Zijn beide afhankelijk van de structuur van de ligand-bindingsplaats
Om een zeer grote affiniteit te hebben, zal de vorm en de chemische interacties
perfect met elkaar moeten kunnen passen = moleculaire complementariteit
Antillichamen
= bloedproteïne, meest ontiwkkelde vorm van proteïne om verschillende moleculen te
onderscheiden.
- Antigen = een lichaamsvreemd deeltje
o Epitoop = een regio op het antigen
- Als reactie op een antigen, zal het lichaam een grote hoeveelheid verschillende
antilichamen produceren
Deze antilichamen kunnen binden op de verschillende epitopen op het antigen
Er vormen antilichaam-antigen complexen wanneer de 2 binden met elkaar
Dit complex veroorzaakt beschermende reacties in de cellen van het
imuunsysteem, draagt antigen over naar imuunsysteem
Voorbeeld : griepvaccinatie (anitgenen worden in het lichaam gespoten, het lichaam zal
hier antilichamen op maken, zo wordt als er echte griep binnenkomt, deze antilichamen
sneller geactiveert hopelijk)
,Structuur antilichaam :
- Y-vormige moleculen bestaande uit 2
identieke zware ketens en 2 identieke
lichte ketens
- Elke arm bevat 1 enkele lichte keten en
een enkele zware keten, deze 2 ketens zijn
aan elkaar gebonden door een
disulfidebinding
- Op het uiteinde van elke arm, bevinden
zich in totaal 6 variable loops =
complementarity determing regions =
CDR’s
= dit zijn de antigenbindinsgplaatsen
- Deze loops zijn zeer variabel, dit maakt hen specifiek voor verschillende
antigenen
Interacties tussen anitgen en epitoop van antigen :
- Complemenair : het oppervlak van een antilichaam-antigen bindingsplaats komt
fysiek overeen met het epitoop (zoals een hand en een handschoen)
- Dit contact wordt gestabiliseerd door niet-covalente bindingen
- Het contact is verantwoordelijk voor de bindingspecificiteit van antilichamen
Deze specificiteit is zeer zeer nauwkeurig
Enzymen
Wanneer enzymen binden met liganden, zal er een chemische verandering zijn =
substraat
- Enzymen = katalysatoren : doen zelf niet mee aan de reactie, maar verlagen wel
de activeringsenergie
- G = verandering in vrije energie voor en na de
reactie
o Negatief : reactie is exorgoon : spontane
reactie, idien warmte = endotherm
o Positief : reactie is endorgoon : energie
toevoegen, indien warmte = exotherm
- Elke reactie, exorgoon of endogroon, heeft altijd
activeringsenergie nodig (de energie die nodig is
om de binding te breken)
, enzymen kunnen deze activeringsenergie verlagen door een invloed uit te
oefenen op de chemische binding = Katalyse
- Ezymen zijn specifiek, en kunnen dus maar 1 bepaalde binding katalyseren, of
nauw verwant
Voorbeeld : aminozuren kunnen voorkomen in 2 vormen : L en
D. De L vorm komt alleen voor in levende organismen, dus
enzym-gekatalyseerde reacties verlopen veel sneller van L-
aminozuren als D-aminozuren, dit wijst op de specificiteit
want beide aminozuren hebben dezelfde grootte en dezelfde
functione groepen. Het enigste verschil is dat ze elkaar
spiegelbeeld zijn.
Je hebt zeer veel verschillende enzymes :
- Enzymes die worden teruggevonden in het gootste deel van de cellen :
o synthese van algemene, cellulaire producten katalyseren
o ze vervullen een rol in de productie van energie door de omzetting van
glucose en zuurstof in koolstofdioxide en water
- enzymen die alleen aanwezig zijn in een bepaald soort cel :
o katalyseren enkel reacties die uniek zijn voor dat type cel
- enzymen die gesecreteerd worden :
o functioneren extracellulair
o bloed, lumen van de darm, buiten het organisme
de katalyserende activiteit is voor vele processen in de cel cruciaal
actief centrum in enzyme
= de aminozuurketens van het enzym zelf, de zijgroepen van de aminozuren zullen bij
elkaar komen, en dit vormt het actief centrum van een enzym.
Moeten wel goed gepositioneerd zijn, anders geen werkend actief centrum :
