PROTEINE
AUFBAU
FUNKTION VON PROTEINEN
Proteine bestehen aus Aminosäuren
-
insgesamt gibt es Aminosäuren - eine kann zu einem Enzyme: Proteine
0
W
"
weiteren umgebaut werden Katalyse von Stoffwechselreaktionen Umwandl
im Organismus Actin
**
.
e
E
8
Fettspaltung, Zuckerabbau
↑
=-
=
Membran
1
↑
-
⑦
=08
I
-
↑
↑
Transportproteine: Stofftra
3
i
↑
0
#
~
v
-
↑
-
!
Stofftransport in der Membran und in Tunne
0
Er
..
-
M
Körperflüssigkeiten, z.B. Blut
E
E
E
-
8
I
8
⑧
8
U
O
E
↑
5
Hämoglobin , Eisentransport
E
↑
Die COOH-Gruppe einer Aminosäure kann sich mit der
NH-Gruppe einer anderen AS unter Wasserabspaltung Rezeptorproteine: Strukturproteine:
Kondensationsreaktion verbinden. Aufnahme und Stützsubstanzen im O
Es entsteht ein Dipeptid. Weiterleitung von Reizen Knochen, Sehnen, N
↑
80 Rhodopsin Auge
E
*
ne
E
or
I
I
=-
I
I
0
0
I
=- -
Din
--
=
n
-
-
-
=
-
-
v
=
*
0
I
r -
-
w
i- E
7
V
↑
↑
↑
↑
↑
↑
↑
STRUKTUREBENEN DER PROTEINE
#
-
.
-
.
0
.. --
·Er
~
I
F
E
Proteine sind Makromoleküle aus vielen gleichartigen Aminosäure-
S
E
-
⑱
E
PRIMÄRSTRUKTUR
Monomeren (Monomer = Einzelbaustein), die durch einen Bindungstyp, Aminosäuresequenz
-
I
die Peptidbindung, verbunden sind. in linearer Kette
nur Peptidbindungen
! Das Dipeptif Gly-Ala und das Dipeptid Ala-Gly sind nicht identisch.
Da jede Peptidkette einen Amino"anfang" und ein Carboxyl"ende" hat,
gibt es bei einem Tripeptid bereits Möglichkeiten.
Benutzte Zahl der verschied. Aminosäuren "hoch" Kettenlänge TERTIÄRSTRUKTUR
dreidimensionale A
·
I
AUFBAU
FUNKTION VON PROTEINEN
Proteine bestehen aus Aminosäuren
-
insgesamt gibt es Aminosäuren - eine kann zu einem Enzyme: Proteine
0
W
"
weiteren umgebaut werden Katalyse von Stoffwechselreaktionen Umwandl
im Organismus Actin
**
.
e
E
8
Fettspaltung, Zuckerabbau
↑
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1
↑
-
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5
Hämoglobin , Eisentransport
E
↑
Die COOH-Gruppe einer Aminosäure kann sich mit der
NH-Gruppe einer anderen AS unter Wasserabspaltung Rezeptorproteine: Strukturproteine:
Kondensationsreaktion verbinden. Aufnahme und Stützsubstanzen im O
Es entsteht ein Dipeptid. Weiterleitung von Reizen Knochen, Sehnen, N
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PRIMÄRSTRUKTUR
Monomeren (Monomer = Einzelbaustein), die durch einen Bindungstyp, Aminosäuresequenz
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I
die Peptidbindung, verbunden sind. in linearer Kette
nur Peptidbindungen
! Das Dipeptif Gly-Ala und das Dipeptid Ala-Gly sind nicht identisch.
Da jede Peptidkette einen Amino"anfang" und ein Carboxyl"ende" hat,
gibt es bei einem Tripeptid bereits Möglichkeiten.
Benutzte Zahl der verschied. Aminosäuren "hoch" Kettenlänge TERTIÄRSTRUKTUR
dreidimensionale A
·
I
