Biochemie samenvatting hoofdstuk 3

BIOCHEMIE PETER PONSAERT

Hoofdstuk 1: Structuur van aminozuren, peptiden en eiwitten

1.1 Aanmaakproces proteïnen
Transcriptie: proces van replicatie van het DNA in de celkern  mRNA
Translatie: mRNA vertaalt de nucleotidecode naar een AZ-code  proteïne wordt gevormd
Proteïne turnover: balans tussen degradatie (afbreken proteïnen naar zijn oorspronkelijk AZ) en synthese
(opnieuw aanmaken van proteïnen)
Half-life: tijd die nodig is om de helft van een proteïne te vervangen




1.2 Structuur van aminozuren
20 verschillende AZ die proteïnen vormen in ons lichaam

AZ bestaat uit 4 delen
- Centraal gelegen koolwaterstof
- Carboxylgroep (COOH)  zwak zuur
- Aminogroep (H2N)  zwakke base
- Variabele restgroep (R)  specificeert elk AZ

Zwitterion wordt gevormd bij een pH 7  fysiologische waarde

Zwitterion bestaat uit:
- Koolwaterstof (CH)
- Carboxylaatgroep (COO-)
- Ammoniumgroep (NH3+)
- Variabele groep (R)  polair geladen, polair ongeladen of apolair

Elk AZ  specifieke R-groep, naam, 3 letteraanwijzing en hoofdletter als representatie
Vb. Tyrosine, Tyr, Y

1.3 Proteïnen
Proteïnen: opeenvolging van AZ
- Verantwoordelijk voor wat gebeurt in cellen en organismen
- Komt voor in de vorm van o.a. enzymen, receptoren, hormonen
- Regelen van allerlei processen in het lichaam, vb. bij contractie van spieren

Totale inhoud proteïnen in cel  geeft verbruik in die cel weer
Vb. bij immobilisatie  verminderen van spierkracht  verlies van contractiele proteïnen

1.3.1 Structuur van proteïnen
4 niveaus van proteïnestructuren




1

,Primaire structuur (peptide)
- Peptiden: AZ die binden via hun ammonium en carboxylaatgroepen  condensatie
- Begint met een N-Terminus  vrije ammoniumgroep
- Eindigt met een C-Terminus  vrije carboxylaatgroep
- Het AZ is een peptide  AZ-residus
- Aantal residus weergegeven door di, tri, tetra, penta…
- 10 tot 20 residus  oligopeptide
- > 20 residus  polypeptide
- Is een lineaire molecule als gevolg van de lineaire
basesequenties van een gen in DNA
- Naamgeving: vb. Ser-325  Serine is 325ste AZ in de keten

Secundaire structuur
Covalente en non-covalente bindingen zorgen voor een 3D
structuur

3 types van secundaire structuur
- Α-helix
- Β-sheet
- Reverse turn

Verschillende bindingen (bruggen)
- Zwavelbrug: disulfide binding (S-S)
o Covalente binding tussen 2 “-CH2SH” restgroepen (cysteïne residus)
o Bij binding komen 2 waterstoffen vrij
o Kan intramoleculair (in zelfde polypeptide) of intermoleculair (in verschillend peptide) zijn
- Waterstofbrug: N-H of O-H binding
o Non-covalente binding door zwakke elektrostatische aantrekkingskracht
- Ionische interacties: + of – geladen groepen
o Aantrekken of afstoten
- Hydrofobische reacties
o Keren zich af van een waterig milieu
o Water reageert goed met polaire en geladen AZ
o 9 van de 20 aminozuren zijn niet-polair, doordat hun zijgroepen opgebouwd zijn uit H en C
atomen en kunnen zo de structuur van water verstoren
o Hydrofobische zijgroepen gaan naar binnen samen komen, niet omdat ze samen willen zijn,
maar om ver weg te zijn van water

Tertiaire structuur
Verder opgerolde structuur van proteïne
- Overkoepelende 3D structuur polypeptide
- Bindingen tussen verder gelegen aminozuren
- Kunnen bestaan uit verschillende domeinen (vb. Ca2+ ATPase deeltje transmembranair en deeltje
cytoplasmatisch domein)

Röntgenkristallografie  beeldvormige tertiaire structuur van proteïnen




2

,Quartaire structuur
Verschillende ‘subunits’ gerangschikt (oligomerisch eiwit)
- Subunit = proteïne in tertiaire structuur
- Quartaire structuur ontstaat door non-covalente bindingen: waterstofbruggen, elektrostatische en
hydrofobe interacties

Voorbeeld van quartaire structuur: hemoglobine
- 4 subunits
o 2α, 2β
- Heemgroep: bindingsplaats zuurstof
o 4 O-moleculen




3

, Hoofdstuk 2: Enzymen

2.1 Enzymen
Eiwitten die optreden als katalysator voor biochemische reacties in ons lichaam. Als katalysator versneller zij
chemische reacties door deactivatie-energie van een reactie te verlagen.

Substraat = moleculen waarmee enzymen binden




2.2 Enzymatische reacties



Reversibele reactie Irreversibele reactie
- Kleine energieverandering - Grote energieverandering
- Evenwichtsreactie - Geen evenwichtsreactie
- (Eind)product is het substraat voor de - Minder voorkomend
omgekeerde reactie
- Meer voorkomend

2.2.1 Verloop van enzymatische reacties
1) Binding E en S tot enzym-substraat (ES) complex
2) Conversie tot enzym-intermediair (EI) complex
3) Katalyse tot enzym-product (EP) complex
4) Vrijstelling van eindproduct (P) en herbruikbaar enzym (E)

2.2.2 Reactiesnelheid van een enzymatische reactie

[S] = concentratie aan substraat
Rate of reactie (V) = reactiesnelheid




Lage substraatconcentratie: snelle lineaire stijging van initiële reactiesnelheid bij stijgende
substraatconcentratie

Hoge substraatconcentratie: reactiesnelheid neemt niet meer lineair toe en bereikt een plateau (V max)
- Extra substraat zal snelheid niet verhogen omdat alle enzymen reeds werkzaam zijn (= saturatie)

2.2.3 Kinetische parameters van een enzymatische reactie
Bij een vaste enzymconcentratie


4