HOOFDSTUK 1: DE STRUCTUUR VAN AMINOZUREN, PEPTIDEN EN EIWITTEN
1. De levensloop van eiwitten
- DNA wordt afgeschreven tot mRNA (transcriptie) in de nucleus.
- mRNA wordt vertaald naar een eiwit (translatie) in het cytoplasma door
aaneenschakeling van aminozuren.
- Oude eiwitten worden terug afgebroken tot herbruikbare aminozuren (degradatie).
- Half-waarde tijd van eiwitten = tijd nodig om de helft van een bepaald eiwit te
vervangen.
- Structuureiwitten hebben een lange half-waarde tijd → ze zijn van belang voor de
structuur van de cel dus mogen niet zomaar snel verdwijnen
- Signaaleiwitten hebben een korte half-waarde tijd → geven signalen door die
meestal niet lang duren dus kunnen daarom een korte half-waarde tijd hebben
2. Structuur van een aminozuur
- Een centraal gelegen koolstofatoom (C) verbonden met een
waterstofatoom (H)
- Een zwak zure carboxygroep (COOH)
- Een zwak basische aminogroep (NH2) bij 19 van de 20 aminozuren
- Uitzondering proline: iminogroep (NH)
- Een variabele groep (R) die de aminozuuridentiteit bepaalt
2.1 Structuur van een aminozuur bij pH 7
De zwitterion vorm met één positieve en één negatieve groep
- Een negatief geladen carboxylaatgroep (COO-)
(COOH → COO- + H+)
- Een positief geladen amoniumgroep (NH3+) bij 19/20 aminozuren
(NH2 + H+ → NH3+)
- Uitzondering proline: blijft iminogroep
1
,2.2 Naamgeving en structuur van de 20 aminozuren
De specifieke R-groep bepaalt de karakteristieken van een aminozuur.
- Naam, 3 letteraanwijzing en hoofdletter
Hydrofobe AZ (afstoten van water, zitten Hydrofiele AZ (graag in wateromgeving,
aan de binnenkant van een eiwit) zitten aan de buitenkant van een eiwit)
Glycine Serine
Gly Ser
G S
Alanine Threonine
Ala Thr
A T
Valine Asparagine
Val Asn
V N
Leucine Glutamine
Leu Gln
L Q
Isoleucine Tyrosine
Ile Tyr
I Y
Methionine Cysteine
Met Cys
M C
Proline Lysine
Pro Lys
P K
Phenylalanine Arginine
Phe Arg
F R
Tryptophan Histidine
Trp His
W H
Aspartic acid
Asp
D
Glutamic acid
Glu
E
3. Opbouw van eiwitten
4 niveaus van eiwitstructuur:
Primaire structuur Secundaire structuur Tertiaire structuur Quartaire structuur
Lineaire Vorming van specifieke Opgevouwen Complexe oligomere
aminozuurketen structuren in een eiwitstructuur eiwitstructuren
(kan functioneel zijn) aminozuurketen (functioneel eiwit) (functioneel eiwitcomplex)
2
,3.1 Primaire structuur van eiwitten
- Lineaire keten van aminozuren via peptidebinding
- Koppeling tussen ammoniumgroep en carboxylaatgroep → H2O wordt afgesplitst
- Een peptideketen heeft een amino (N) en carboxy (C) terminus
- Het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt weergegeven door di,
tri, tetra, penta, … (vb. octapeptide)
- Van 10 tot 20 residuen: oligopeptide
- Meer dan 20 residuen: polypeptide
3.2 Secundaire structuur van eiwitten
Drie belangrijke secundaire structuren:
- Structuren worden bijeengehouden door niet-covalente waterstofbruggen
- N-H of O-H binding door elektrostatische aantrekkingskracht
3.3 Tertiaire structuur van eiwitten
- Omvat de finale 3D-structuur van een eiwit
- Bindingen tussen verder gelegen aminozuren
3
, - Zwavelbruggen: disulfide binding (S-S)
- Covalente binding tussen twee “-CH2SH” restgroepen (cysteïne residuen)
- Ionische interacties: + of – geladen groepen
- Aantrekken of afstoten
- Hydrofobe interacties:
- Keren zich af van een waterig milieu
Een 3D eiwitstructuur kan onderverdeeld worden in verschillende domeinen:
Transmembraan domein
Membraan
Cytoplasma domein
Myoglobine is een zuurstofbindend eiwit dat voorkomt in hart- en skeletspiercellen
- Opgebouwd uit 153 aminozuren → polypeptideketen
- De secundaire structuur wordt gevormd door 8 alpha-helixen
- Heeft een bindingsplaats voor een heemgroep
- Vormt het actieve centrum van het myoglobine eiwit
De SERCA-pomp transporteert Ca2+ vanuit het cytoplasma naar het sarcoplasmatisch
reticulum
Meerdere secundaire structuren vormen een complexe tertiaire eiwitstructuur bestaande
uit verschillende (functionele) domeinen
3.4 Quartaire structuur van eiwitten
= combinatie van individuele subunits (eiwitten in tertiaire structuur) tot een functioneel
oligomerisch eiwit
Quartaire structuur ontstaat door niet-covalente bindingen: waterstofbruggen,
elektrostatische en hydrofobe interacties
Het contractiele eiwit
myosine bestaat uit 6
subunits (hexameer)
2 zware myosine ketens
2 essentiële lichte ketens
2 regulerende lichte ketens
4
1. De levensloop van eiwitten
- DNA wordt afgeschreven tot mRNA (transcriptie) in de nucleus.
- mRNA wordt vertaald naar een eiwit (translatie) in het cytoplasma door
aaneenschakeling van aminozuren.
- Oude eiwitten worden terug afgebroken tot herbruikbare aminozuren (degradatie).
- Half-waarde tijd van eiwitten = tijd nodig om de helft van een bepaald eiwit te
vervangen.
- Structuureiwitten hebben een lange half-waarde tijd → ze zijn van belang voor de
structuur van de cel dus mogen niet zomaar snel verdwijnen
- Signaaleiwitten hebben een korte half-waarde tijd → geven signalen door die
meestal niet lang duren dus kunnen daarom een korte half-waarde tijd hebben
2. Structuur van een aminozuur
- Een centraal gelegen koolstofatoom (C) verbonden met een
waterstofatoom (H)
- Een zwak zure carboxygroep (COOH)
- Een zwak basische aminogroep (NH2) bij 19 van de 20 aminozuren
- Uitzondering proline: iminogroep (NH)
- Een variabele groep (R) die de aminozuuridentiteit bepaalt
2.1 Structuur van een aminozuur bij pH 7
De zwitterion vorm met één positieve en één negatieve groep
- Een negatief geladen carboxylaatgroep (COO-)
(COOH → COO- + H+)
- Een positief geladen amoniumgroep (NH3+) bij 19/20 aminozuren
(NH2 + H+ → NH3+)
- Uitzondering proline: blijft iminogroep
1
,2.2 Naamgeving en structuur van de 20 aminozuren
De specifieke R-groep bepaalt de karakteristieken van een aminozuur.
- Naam, 3 letteraanwijzing en hoofdletter
Hydrofobe AZ (afstoten van water, zitten Hydrofiele AZ (graag in wateromgeving,
aan de binnenkant van een eiwit) zitten aan de buitenkant van een eiwit)
Glycine Serine
Gly Ser
G S
Alanine Threonine
Ala Thr
A T
Valine Asparagine
Val Asn
V N
Leucine Glutamine
Leu Gln
L Q
Isoleucine Tyrosine
Ile Tyr
I Y
Methionine Cysteine
Met Cys
M C
Proline Lysine
Pro Lys
P K
Phenylalanine Arginine
Phe Arg
F R
Tryptophan Histidine
Trp His
W H
Aspartic acid
Asp
D
Glutamic acid
Glu
E
3. Opbouw van eiwitten
4 niveaus van eiwitstructuur:
Primaire structuur Secundaire structuur Tertiaire structuur Quartaire structuur
Lineaire Vorming van specifieke Opgevouwen Complexe oligomere
aminozuurketen structuren in een eiwitstructuur eiwitstructuren
(kan functioneel zijn) aminozuurketen (functioneel eiwit) (functioneel eiwitcomplex)
2
,3.1 Primaire structuur van eiwitten
- Lineaire keten van aminozuren via peptidebinding
- Koppeling tussen ammoniumgroep en carboxylaatgroep → H2O wordt afgesplitst
- Een peptideketen heeft een amino (N) en carboxy (C) terminus
- Het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt weergegeven door di,
tri, tetra, penta, … (vb. octapeptide)
- Van 10 tot 20 residuen: oligopeptide
- Meer dan 20 residuen: polypeptide
3.2 Secundaire structuur van eiwitten
Drie belangrijke secundaire structuren:
- Structuren worden bijeengehouden door niet-covalente waterstofbruggen
- N-H of O-H binding door elektrostatische aantrekkingskracht
3.3 Tertiaire structuur van eiwitten
- Omvat de finale 3D-structuur van een eiwit
- Bindingen tussen verder gelegen aminozuren
3
, - Zwavelbruggen: disulfide binding (S-S)
- Covalente binding tussen twee “-CH2SH” restgroepen (cysteïne residuen)
- Ionische interacties: + of – geladen groepen
- Aantrekken of afstoten
- Hydrofobe interacties:
- Keren zich af van een waterig milieu
Een 3D eiwitstructuur kan onderverdeeld worden in verschillende domeinen:
Transmembraan domein
Membraan
Cytoplasma domein
Myoglobine is een zuurstofbindend eiwit dat voorkomt in hart- en skeletspiercellen
- Opgebouwd uit 153 aminozuren → polypeptideketen
- De secundaire structuur wordt gevormd door 8 alpha-helixen
- Heeft een bindingsplaats voor een heemgroep
- Vormt het actieve centrum van het myoglobine eiwit
De SERCA-pomp transporteert Ca2+ vanuit het cytoplasma naar het sarcoplasmatisch
reticulum
Meerdere secundaire structuren vormen een complexe tertiaire eiwitstructuur bestaande
uit verschillende (functionele) domeinen
3.4 Quartaire structuur van eiwitten
= combinatie van individuele subunits (eiwitten in tertiaire structuur) tot een functioneel
oligomerisch eiwit
Quartaire structuur ontstaat door niet-covalente bindingen: waterstofbruggen,
elektrostatische en hydrofobe interacties
Het contractiele eiwit
myosine bestaat uit 6
subunits (hexameer)
2 zware myosine ketens
2 essentiële lichte ketens
2 regulerende lichte ketens
4
