Biomoleculen en cellen samenvatting les 1
Morfologie <-> biochemie
- Macroscopische studie
- Microscopische studie (microscoop)
- Submicroscopische studie (EM)
- Macromoleculen
- Moleculen = biochemie
Van cellen tot atomen: grootte
20 mm (vinger) 2 mm (vingerafdruk) 0,2 mm (cellen van vinger) 20 µm (cellen) 2 µm
(organellen) 0,2 µm (ribosomen) 20 nm (proteïnen) 2 nm (aminozuren) 0,2 nm (atomen)
1 angstrom (Å) = maat die veel gebruikt wordt, net kleiner dan afstand tussen 2 C-C atomen = 10 -10 m
Tijdschaal
- Scharnierbeweging eiwit: 10-9 s
- Zien/waarnemen: 10-12 s
- Ontrollen van DNA (als DNA gerepliceerd moet worden): 10 -6 s
- Enzymatische reactie: 10-3 s
- Vorming eiwit: 1s
- Vorming bacterie: 10³ s
- Evolutie van eiwitten: - miljoen jaar
Verschillende soorten biomoleculen
Eiwitten, suikers (sachariden), nucleïnezuren en vetten (lipiden)
Water: alle bovenstaande klassen bevinden zich altijd in een waterig milieu om functies te kunnen
uitoefenen
, Chemische samenstelling
- Primaire elementen: C, H, O (94%) + water (75% lichaamsgewicht)
- Secundaire elementen: N, P, S, Cl? K, Ca, Mg
- Microbestanddelen: Fe, Zn, I
o Fe: aanwezig in actieve centrum in hemoglobine (Fe te kort geen hemoglobine
aangemaakt worden bloedarmoede moe, slecht, … voelen)
- Sporen: Mn, Cu, Co, F, Se = heel reactief
Drie dimentionale structuur
Vervult een zeer belangrijke rol bij biochemische en fysiologische functie van een biomolecule (bv.
enzymatische reactie/vertering)
Opbouw enzym: bevat actief centrum waarin een substraat perfect in kan passen als een sleutel
substraat afgebroken tot kleinere producten
- Slechte mutatie verandering actief centrum enzym past niet meer in actief centrum en
kan ook niet meer afgebroken worden effect op functie van eiwit
- Mutatie op enzym maar niet in actief centrum geen effect op functie van eiwit
Voorstelling 3D structuur
- Space filling: voorgesteld als bollen, komen overeen met werkelijke ruimte dat atoom ineemt
verbindingen niet te zien, geeft info over schaal, grootte en vorm
- Ball & stick: atomen worden voorgesteld als bollen, verbindingen als sticks verbindingen
duidelijk zichtbaar maar is niet op schaal getekend
Interacties tussen atomen van biomoleculen
- Covalente interacties = sterke interacties moleculen gaan niet gemakkelijk uit elkaar vallen
o Binding waarbij atomen elektronen delen
o Soorten bindingen
Fosfodiester Nucleïnezuren,
Binding Structuur Voorkomen fosfolipiden
Ether Membraanlipiden
Amide polypeptiden
Carboxyl ester Triglyceriden
Thioester Acetyl-Co enzyme A
Fosfaat ester Fosfo eiwitten
Thioether Methione
Fosfodiester Nucleïnezuren,
- Niet covalente interacties = zwakkefosfolipiden
interacties plastische interacties/flexibel, kunnen
gemakkelijk uit elkaar gehaald worden
o Groot effect op structuur
o Individueel (zeer) zwak, maar samengesteld zorgen ze voor stabiliteit van moleculen
Morfologie <-> biochemie
- Macroscopische studie
- Microscopische studie (microscoop)
- Submicroscopische studie (EM)
- Macromoleculen
- Moleculen = biochemie
Van cellen tot atomen: grootte
20 mm (vinger) 2 mm (vingerafdruk) 0,2 mm (cellen van vinger) 20 µm (cellen) 2 µm
(organellen) 0,2 µm (ribosomen) 20 nm (proteïnen) 2 nm (aminozuren) 0,2 nm (atomen)
1 angstrom (Å) = maat die veel gebruikt wordt, net kleiner dan afstand tussen 2 C-C atomen = 10 -10 m
Tijdschaal
- Scharnierbeweging eiwit: 10-9 s
- Zien/waarnemen: 10-12 s
- Ontrollen van DNA (als DNA gerepliceerd moet worden): 10 -6 s
- Enzymatische reactie: 10-3 s
- Vorming eiwit: 1s
- Vorming bacterie: 10³ s
- Evolutie van eiwitten: - miljoen jaar
Verschillende soorten biomoleculen
Eiwitten, suikers (sachariden), nucleïnezuren en vetten (lipiden)
Water: alle bovenstaande klassen bevinden zich altijd in een waterig milieu om functies te kunnen
uitoefenen
, Chemische samenstelling
- Primaire elementen: C, H, O (94%) + water (75% lichaamsgewicht)
- Secundaire elementen: N, P, S, Cl? K, Ca, Mg
- Microbestanddelen: Fe, Zn, I
o Fe: aanwezig in actieve centrum in hemoglobine (Fe te kort geen hemoglobine
aangemaakt worden bloedarmoede moe, slecht, … voelen)
- Sporen: Mn, Cu, Co, F, Se = heel reactief
Drie dimentionale structuur
Vervult een zeer belangrijke rol bij biochemische en fysiologische functie van een biomolecule (bv.
enzymatische reactie/vertering)
Opbouw enzym: bevat actief centrum waarin een substraat perfect in kan passen als een sleutel
substraat afgebroken tot kleinere producten
- Slechte mutatie verandering actief centrum enzym past niet meer in actief centrum en
kan ook niet meer afgebroken worden effect op functie van eiwit
- Mutatie op enzym maar niet in actief centrum geen effect op functie van eiwit
Voorstelling 3D structuur
- Space filling: voorgesteld als bollen, komen overeen met werkelijke ruimte dat atoom ineemt
verbindingen niet te zien, geeft info over schaal, grootte en vorm
- Ball & stick: atomen worden voorgesteld als bollen, verbindingen als sticks verbindingen
duidelijk zichtbaar maar is niet op schaal getekend
Interacties tussen atomen van biomoleculen
- Covalente interacties = sterke interacties moleculen gaan niet gemakkelijk uit elkaar vallen
o Binding waarbij atomen elektronen delen
o Soorten bindingen
Fosfodiester Nucleïnezuren,
Binding Structuur Voorkomen fosfolipiden
Ether Membraanlipiden
Amide polypeptiden
Carboxyl ester Triglyceriden
Thioester Acetyl-Co enzyme A
Fosfaat ester Fosfo eiwitten
Thioether Methione
Fosfodiester Nucleïnezuren,
- Niet covalente interacties = zwakkefosfolipiden
interacties plastische interacties/flexibel, kunnen
gemakkelijk uit elkaar gehaald worden
o Groot effect op structuur
o Individueel (zeer) zwak, maar samengesteld zorgen ze voor stabiliteit van moleculen
