BIOCHEMIE
5 ENZYMEN: basisconcepten en kinetica
Introductie
Enzymen, de katalysatoren van biologische systemen, helpen bij chemische transformaties.
Katalysator = stof die de snelheid van een reactie beïnvloed, zonder zelf verbruikt te worden.
Bijna alle bekende enzymen zijn eiwitten (sommige RNA ook).
Deze zijn macromoleculen à zijn zeer effectieve katalysatoren voor een enorme diversiteit aan
chemische reacties vanwege hun vermogen om specifiek een zeer breed bereik van moleculen te
binden.
Enzymen brengen substraten samen in een optimale oriëntatie, zodat er chemische bindingen worden
gemaakt, of afgebroken.
Enzymes zijn krachtige en zeer specifieke katalysatoren
Enzymen versnellen reacties met factoren van wel een miljoen of meer.
Enzymen zijn zeer specifiek:
- in de reacties die zij katalyseren
- in de keuze substraten
Een enzym katalyseert meestal 1 soort chemische reactie of een reeks nauw verwante reacties.
Vb: proteolytische enzymen breken proteïnen af in aparte AZ (in eiwit met 1 AZ minder..) Proteïnen
zijn opgebouwd uit AZ! Meestal katalyseert een bepaalde enzym 1 soort reactie.
Substraat = stof die door een enzym wordt omgezet (stof die sneller zal reageren dankzij enzym)
Voorbeelden: 3 enzymen, hebben zelfde werking (= hydrolyse van eiwitten, peptidebindingen
splitsen), maar verschillen toch:
Papaïne (wordt gevonden in papaya-planten) is vrij weinig onderscheidend: het zal elke
peptidebinding splitsen met weinig aandacht voor de identiteit van de aangrenzende zijketens.
Trypsine (spijsverteringsenzym) daarentegen is vrij specifiek en katalyseert het splitsen van
peptidebindingen alleen aan de carboxylzijde van lysine- en arginineresiduen.
Trombine, (neemt deel aan de bloedstolling), is zelfs specifieker dan trypsine. Het katalyseert alleen de
hydrolyse van Arg-Gly-bindingen in bepaalde peptidesequenties.
, Hydrolyse = reactie waarbij water (wordt opgenomen) met een andere verbinding reageert onder de
vorming van 2 of meer nieuwe bindingen.
DNA-polymerase I is opmerkelijk nauwkeurig. Het zal DNA vormen door verschillende nuceotiden aan
elkaar te plaatsen.
à Vooraleer een cel deelt wordt het genetisch materiaal verdubbeld. DNA polymerase moet de
nucleotides op de ene streng heel mooi herkennen en deze et de complementaire nucleotide binden.
Dit moet dus heel specifiek zijn en correct, zonder fouten ander heb je mutaties en ontstaan er
kankercellen. Dit eiwit is zo complex dat er zelfs een verbeteraar achter zit. Hij kijkt na of de
ingebouwde nucleotiden de correcte zijn. Het is een driedimensionale structuur, deze is SUPER
belangrijk, maakt zeer weinig fouten.
De specificiteit van een enzym is te wijten aan de precieze interactie van het substraat met het enzym.
Deze precisie is dan weer het resultaat van de ingewikkelde driedimensionale structuur van het
enzymeiwit.
Vele enzymes hebben een cofactor nodig
De katalytische activiteit van veel enzymen hangt af van de aanwezigheid van kleine moleculen die
cofactoren worden genoemd. Deze zeggen wat het enzym zal moeten doen, ookal blijft de precies rol
een samenwerking tussen enzym en co-factor.
Apoenzym = enzym zonder zijn cofactor
Holoenzym = complete, katalytisch actief enzym
Typen co-factoren:
- Co-enzym à relatief klein organisch molecuul dat nodig is voor een enzym om zijn functie te
vervullen
- Prostetische groep (vb: heem in Hb) à strak gebonden co-enzym, kan niet van het enzym weg
- Metaal-ion à gebonden aan enzym
Cofactoren kunnen worden onderverdeeld in twee groepen:
1. Metalen
2. Kleine organische moleculen (co-enzymen)
Coënzymen zijn vaak afgeleid van vitamines
à we kunnen ze niet zelf aanmaken, moete ze innemen
5 ENZYMEN: basisconcepten en kinetica
Introductie
Enzymen, de katalysatoren van biologische systemen, helpen bij chemische transformaties.
Katalysator = stof die de snelheid van een reactie beïnvloed, zonder zelf verbruikt te worden.
Bijna alle bekende enzymen zijn eiwitten (sommige RNA ook).
Deze zijn macromoleculen à zijn zeer effectieve katalysatoren voor een enorme diversiteit aan
chemische reacties vanwege hun vermogen om specifiek een zeer breed bereik van moleculen te
binden.
Enzymen brengen substraten samen in een optimale oriëntatie, zodat er chemische bindingen worden
gemaakt, of afgebroken.
Enzymes zijn krachtige en zeer specifieke katalysatoren
Enzymen versnellen reacties met factoren van wel een miljoen of meer.
Enzymen zijn zeer specifiek:
- in de reacties die zij katalyseren
- in de keuze substraten
Een enzym katalyseert meestal 1 soort chemische reactie of een reeks nauw verwante reacties.
Vb: proteolytische enzymen breken proteïnen af in aparte AZ (in eiwit met 1 AZ minder..) Proteïnen
zijn opgebouwd uit AZ! Meestal katalyseert een bepaalde enzym 1 soort reactie.
Substraat = stof die door een enzym wordt omgezet (stof die sneller zal reageren dankzij enzym)
Voorbeelden: 3 enzymen, hebben zelfde werking (= hydrolyse van eiwitten, peptidebindingen
splitsen), maar verschillen toch:
Papaïne (wordt gevonden in papaya-planten) is vrij weinig onderscheidend: het zal elke
peptidebinding splitsen met weinig aandacht voor de identiteit van de aangrenzende zijketens.
Trypsine (spijsverteringsenzym) daarentegen is vrij specifiek en katalyseert het splitsen van
peptidebindingen alleen aan de carboxylzijde van lysine- en arginineresiduen.
Trombine, (neemt deel aan de bloedstolling), is zelfs specifieker dan trypsine. Het katalyseert alleen de
hydrolyse van Arg-Gly-bindingen in bepaalde peptidesequenties.
, Hydrolyse = reactie waarbij water (wordt opgenomen) met een andere verbinding reageert onder de
vorming van 2 of meer nieuwe bindingen.
DNA-polymerase I is opmerkelijk nauwkeurig. Het zal DNA vormen door verschillende nuceotiden aan
elkaar te plaatsen.
à Vooraleer een cel deelt wordt het genetisch materiaal verdubbeld. DNA polymerase moet de
nucleotides op de ene streng heel mooi herkennen en deze et de complementaire nucleotide binden.
Dit moet dus heel specifiek zijn en correct, zonder fouten ander heb je mutaties en ontstaan er
kankercellen. Dit eiwit is zo complex dat er zelfs een verbeteraar achter zit. Hij kijkt na of de
ingebouwde nucleotiden de correcte zijn. Het is een driedimensionale structuur, deze is SUPER
belangrijk, maakt zeer weinig fouten.
De specificiteit van een enzym is te wijten aan de precieze interactie van het substraat met het enzym.
Deze precisie is dan weer het resultaat van de ingewikkelde driedimensionale structuur van het
enzymeiwit.
Vele enzymes hebben een cofactor nodig
De katalytische activiteit van veel enzymen hangt af van de aanwezigheid van kleine moleculen die
cofactoren worden genoemd. Deze zeggen wat het enzym zal moeten doen, ookal blijft de precies rol
een samenwerking tussen enzym en co-factor.
Apoenzym = enzym zonder zijn cofactor
Holoenzym = complete, katalytisch actief enzym
Typen co-factoren:
- Co-enzym à relatief klein organisch molecuul dat nodig is voor een enzym om zijn functie te
vervullen
- Prostetische groep (vb: heem in Hb) à strak gebonden co-enzym, kan niet van het enzym weg
- Metaal-ion à gebonden aan enzym
Cofactoren kunnen worden onderverdeeld in twee groepen:
1. Metalen
2. Kleine organische moleculen (co-enzymen)
Coënzymen zijn vaak afgeleid van vitamines
à we kunnen ze niet zelf aanmaken, moete ze innemen
