BIOCHEMIE
4 HEMOGLOBINE
Introductie
In de anaerobe glycolyse breken we glucose af tot 2 C3-moleculen: snel ATP maar in weinig. Als we
aeroob werken (met zuurstof) dan kunnen we veel meer E uit zelfde substraten halen. We oxideren
glucose zodat we 36 ATP uit een molecule glucose kunnen halen (tov anaeroob 2ATP). Vandaar de
nood aan zuurstof in de cellen.
Twee belangrijke mechanismen om hun cellen van voldoende zuurstof te voorzien:
- bloedsomloop die actief zuurstof aan cellen door het lichaam levert
- gebruik van de zuurstoftransport- en zuurstofopslag-eiwitten, hemoglobine en myoglobine
Hemoglobine (bevindt zich in de rode bloedcellen, zonder celkern) is een fascinerend eiwit dat op
efficiënte wijze zuurstof van de longen naar de weefsels transporteert en tegelijkertijd bijdraagt aan
het transport van kooldioxide- en waterstofionen naar de longen.
Myoglobine, gelegen in spierweefsel, biedt een reserve zuurstoftoevoer (stapelproteïne) die
beschikbaar is in tijden van nood.
Hemoglobine is een opmerkelijk efficiënte zuurstofdrager die maar liefst 90% van zijn potentiële
zuurstofcapaciteit effectief kan gebruiken. Onder vergelijkbare omstandigheden zou myoglobine
slechts 7% van zijn potentieel kunnen gebruiken. Myoglobine bestaat als een enkel polypeptide,
terwijl hemoglobine vier polypeptideketens omvat.
Zuurstof komt vanuit de longen binnen, en bindt met hemoglobine. Zuurstof wordt afgeleverd in de
periferie, in de werkende weefsels. De grootste afgifte gebeurt ter hoogte van de spieren omdat die
vaak de meeste ATP moeten produceren, vaak aeroob. De omgevingsfactoren gaan ervoor zorgen dat
hemoglobine maximaal zuurstof zal afstaan want eens zuurstof gebonden is op hemoglobine wilt dat
zijn zuurstof niet afstaan, door veranderde omgevingsfactoren (zuur milieu, partiele druk, meer CO2)
gaat dit makkelijker.
, Myoglobine zit in de spieren en lijkt op deelstructuren van hemoglobine.
Een hemoglobine bestaat uit 4 globuline en 4 heemgroepen. Hemoglobine bestaat dus uit 4
subeenheden van myoglobine (= 1 quaternaire structuur om functioneel te zijn). De 4 onderdelen van
hemoglobine worden ook de Beta-ketens genoemd. De secundaire structuur bevat de alfa-helix
structuur met gewonden cilinders. Het bevat ook een heemgroep, die zorgt voor de kleur van ons
bloed. Het bevat een ijzerion waarop zuurstof bindt. Die binding op de prostetische groep zorgt voor
een vormverandering van heel het eiwit waardoor de samenwerking van de subeenheden verklaard
wordt.
De 4 subeenheden werken samen waardoor de affiniteit van zuurstof verandert. Zodra 1
zuurstofmolecule bindt op de Hb zullen de andere 3 subeenheden een vormverandering ondergaan à
affiniteit voor zuurstof neemt toe en zullen sneller binden op de Hb.
De affiniteit, of vorm van de hemoglobinemolecule, wordt ook door protonen en CO2 beïnvloedt. Als
er veel H+ en CO2 is zal de affiniteit laag zijn à dit gebeurt in de periferie (spier verbrandt substraat –
lactaatproductie - PH laag – hemoglobine moet zuurstof afstaan). Dit heeft te maken met een
verandering in de quaternaire structuur. Als 1 molecule bindt op hemoglobine, moet deze in contact
kunnen staan met de andere 3 subeenheden en moet er een verandering ontstaan.
Myoglobine en hemoglobine binden zuurstof op ijzer atomen in heem
Myoglobine bestaat grotendeels uit helices die om beurten aan elkaar zijn gekoppeld om een
bolvormige structuur te vormen.
Myoglobine kan bestaan in:
- zuurstofvrije vorm: deoxymyoglobine
- vorm met een zuurstofmolecuul gebonden: oxymyoglobine
Het vermogen van myoglobine en hemoglobine om zuurstof te binden, hangt af van de aanwezigheid
van een gebonden prostetische groep genaamd heem.
Het ijzeratoom ligt in het centrum van het protoporfyrine, gebonden aan 4 stikstofatomen (N).
Fe heeft 6 bindingsplaatsen, naast de 4 N atomen hebben we nog 2 plaatsen over (1 aan elke zijde van
het heemvlak). Deze bindingsplaatsen worden de vijfde en zesde coördinatieplaatsen genoemd.
- Op 5de coördinatieplaats (beneden): proximale histidine (AZ)
- Op 6de coördinatiesite (boven): zuurstofbinding In deoxymyoglobine blijft deze site onbezet.
Eens zuurstof bindt op het Fe-ion, zal de elektronenconfiguratie van het ion veranderen (minder
elektronen = kleinere vorm). Structuur wordt smaller en meer in het vlak.
4 HEMOGLOBINE
Introductie
In de anaerobe glycolyse breken we glucose af tot 2 C3-moleculen: snel ATP maar in weinig. Als we
aeroob werken (met zuurstof) dan kunnen we veel meer E uit zelfde substraten halen. We oxideren
glucose zodat we 36 ATP uit een molecule glucose kunnen halen (tov anaeroob 2ATP). Vandaar de
nood aan zuurstof in de cellen.
Twee belangrijke mechanismen om hun cellen van voldoende zuurstof te voorzien:
- bloedsomloop die actief zuurstof aan cellen door het lichaam levert
- gebruik van de zuurstoftransport- en zuurstofopslag-eiwitten, hemoglobine en myoglobine
Hemoglobine (bevindt zich in de rode bloedcellen, zonder celkern) is een fascinerend eiwit dat op
efficiënte wijze zuurstof van de longen naar de weefsels transporteert en tegelijkertijd bijdraagt aan
het transport van kooldioxide- en waterstofionen naar de longen.
Myoglobine, gelegen in spierweefsel, biedt een reserve zuurstoftoevoer (stapelproteïne) die
beschikbaar is in tijden van nood.
Hemoglobine is een opmerkelijk efficiënte zuurstofdrager die maar liefst 90% van zijn potentiële
zuurstofcapaciteit effectief kan gebruiken. Onder vergelijkbare omstandigheden zou myoglobine
slechts 7% van zijn potentieel kunnen gebruiken. Myoglobine bestaat als een enkel polypeptide,
terwijl hemoglobine vier polypeptideketens omvat.
Zuurstof komt vanuit de longen binnen, en bindt met hemoglobine. Zuurstof wordt afgeleverd in de
periferie, in de werkende weefsels. De grootste afgifte gebeurt ter hoogte van de spieren omdat die
vaak de meeste ATP moeten produceren, vaak aeroob. De omgevingsfactoren gaan ervoor zorgen dat
hemoglobine maximaal zuurstof zal afstaan want eens zuurstof gebonden is op hemoglobine wilt dat
zijn zuurstof niet afstaan, door veranderde omgevingsfactoren (zuur milieu, partiele druk, meer CO2)
gaat dit makkelijker.
, Myoglobine zit in de spieren en lijkt op deelstructuren van hemoglobine.
Een hemoglobine bestaat uit 4 globuline en 4 heemgroepen. Hemoglobine bestaat dus uit 4
subeenheden van myoglobine (= 1 quaternaire structuur om functioneel te zijn). De 4 onderdelen van
hemoglobine worden ook de Beta-ketens genoemd. De secundaire structuur bevat de alfa-helix
structuur met gewonden cilinders. Het bevat ook een heemgroep, die zorgt voor de kleur van ons
bloed. Het bevat een ijzerion waarop zuurstof bindt. Die binding op de prostetische groep zorgt voor
een vormverandering van heel het eiwit waardoor de samenwerking van de subeenheden verklaard
wordt.
De 4 subeenheden werken samen waardoor de affiniteit van zuurstof verandert. Zodra 1
zuurstofmolecule bindt op de Hb zullen de andere 3 subeenheden een vormverandering ondergaan à
affiniteit voor zuurstof neemt toe en zullen sneller binden op de Hb.
De affiniteit, of vorm van de hemoglobinemolecule, wordt ook door protonen en CO2 beïnvloedt. Als
er veel H+ en CO2 is zal de affiniteit laag zijn à dit gebeurt in de periferie (spier verbrandt substraat –
lactaatproductie - PH laag – hemoglobine moet zuurstof afstaan). Dit heeft te maken met een
verandering in de quaternaire structuur. Als 1 molecule bindt op hemoglobine, moet deze in contact
kunnen staan met de andere 3 subeenheden en moet er een verandering ontstaan.
Myoglobine en hemoglobine binden zuurstof op ijzer atomen in heem
Myoglobine bestaat grotendeels uit helices die om beurten aan elkaar zijn gekoppeld om een
bolvormige structuur te vormen.
Myoglobine kan bestaan in:
- zuurstofvrije vorm: deoxymyoglobine
- vorm met een zuurstofmolecuul gebonden: oxymyoglobine
Het vermogen van myoglobine en hemoglobine om zuurstof te binden, hangt af van de aanwezigheid
van een gebonden prostetische groep genaamd heem.
Het ijzeratoom ligt in het centrum van het protoporfyrine, gebonden aan 4 stikstofatomen (N).
Fe heeft 6 bindingsplaatsen, naast de 4 N atomen hebben we nog 2 plaatsen over (1 aan elke zijde van
het heemvlak). Deze bindingsplaatsen worden de vijfde en zesde coördinatieplaatsen genoemd.
- Op 5de coördinatieplaats (beneden): proximale histidine (AZ)
- Op 6de coördinatiesite (boven): zuurstofbinding In deoxymyoglobine blijft deze site onbezet.
Eens zuurstof bindt op het Fe-ion, zal de elektronenconfiguratie van het ion veranderen (minder
elektronen = kleinere vorm). Structuur wordt smaller en meer in het vlak.
