Biologie - Eiwit
Paragraaf 1 van polypeptideketen tot werkzame eiwitten
De code voor eiwitten ligt in het DNA. Na transcriptie gaat het mRNA van de kern naar een
ribosoom in het grondplasma. Het eerste stukje dat getrasseerd wordt, is een adreslabel. Dit
bepaalt of het eiwit buit de cel moet komen (via ER) of in de cel moet blijven. Het adreslabel
koppelt met het signaalherkenningsmolecuul (SHM). SHM koppelt vervolgens met een SHM-
receptor en een ribosoom koppelt aan een ribosoomrecepgor. Zo komt het ribosoom met mRNA
precies boven een eiwitpoortje in het ER. Het eiwit komt dan op de goede plaats. GTP (energie)
splitst SHM van zijn receptor. Een enzym verwijdert de signaalpeptide en de translatie gaat dan
verder. Bij het stopcodon komt er een ontkoppelingsfactor die alle nog aan elkaar gekoppelde
stukjes van elkaar loskoppelt.
In het gladde ER krijgt de peptideketen zijn structuur en komt het in een blaasje naar het golgi-
systeem. Het golgi-systeem verandert de fosfaat en suikergroepen en koppelt peptideketens aan
elkaar tot een eiwit. Vervolgens kan het eiwit worden afgeven via exocytose, in het cytoplasma
blijven als lysosoom of opgaan in het celmembraan. Dit opgaan in het celmembraan gebeurt als
het blaasje versmelt met het celmembraan.
Primaire structuur: type en volgorde van aminozuren
Secundaire structuur: waterstofbruggen in het molecuul maken een a-helix of ß-sheet.
Tertiaire structuur: driedemonsionale structuur die ontstaat door bindingen van de restgroepen
zoals s-bruggen, elektrostatische bindingen en vanderwaalskrachten.
Quartinaire structuur: verschillende peptideketens koppelen aan elkaar en maken het eiwit.
Bij denatureren verliest een eiwit door verhitten zijn oorspronkelijke ruimtelijke structuur. Dit komt
omdat de H-bruggen breken. Denatureren kan ook gebeuren door een chemische reactie.
Paragraaf 2 functies van eiwitten
Alzheimer heeft 3 kenmerken: plaques, tangles en hersenkrimp. Plaques zijn ophoping van kiwi
tussen de hersencellen. Hersenen maken het eiwit APP. Bij de afbraak klonteren de producten
samen tot plaques. Het afweermechanisme dat de plaques moet bestrijden beschadigd ook de
gezonde hersencellen.
Tangles zijn eiwitkluwens in de hersencellen. Tangles ontstaan door klonten tau-eiwitten omdat ze
bij alzheimer niet meer oplosbaar zijn. Normaal houden tau-eiwitten het cytoskelet in stand dat op
zijn plaats weer de microtubuli, transportbuisjes n de cellen, in stand houdt. Hierover bewegen
motorcellen. Zij binden met een voet aan ATP en splitsen dan in ADP en P, waardoor weer gaande
volgende ATP wordt gebonden. Als het transportsysteem niet werkt sterft de cel.
Eiwitten kunne de volgende functies hebben: transporteiwitten, motoreiwitten, opslageiwitten,
structuureiwitten (geven stevigheid), receptoreiwitten, regulatoreiwitten (schakelen genen in of uit),
verteringseiwitten, peptidehormonen (binden aan receptoren en eiwitpoorten (maken gefaciliteerd
transport mogelijk)
Paragraaf 3 enzymwerking
Enzymen zijn eiwitten die chemische reacties katalyseren. Ze verlagen de activeringsenergie.
Zonder enzymen verlopen chemische reacties te langzaam. Het katalyseren is een emergente
eigenschap van het enzymeiwit: het geheel (enzym) kan meer dan valt af te leiden uit een
optelsom van de delen (aminozuren). Alle enzym hebben als overeenkomst dat ze pH- en
temperatuurgevoelig zijn.
Alle hersencellen hebben het eiwitmolecuul APP in hun membraan. APP speelt een rol bij de groei
en reparatie van hersencellen. Enzympen knippen oud APP in stukjes. Het enim a-secretase knipt
als eerste, het enzym y-secretase als tweede. De fragmenten van het APP gebruikt de hersencel
opnieuw. In plaats van a-secretase kan ß-secretase de eerste knip geven. De tweede knip door y-
secretase levert dan andere fragmenten: ß-amyloïden, kleverige eiwitmoleculen die de plaques
maken. Gezonde hersencellen ruimen dit op, alzheimerpatiënten niet.
Een enzymmolecuul versnelt slechts één chemische reactie. Het actieve centrum is de holte holte
in een enzym waar de eindig met het substraat plaatsvindt. In het sleutel-slot model zijn de vorm
van het substraatmolecuul en de vorm van het actieve centrum complementair aan elkaar. In het
induced-fit model verandert de vorm van het enzymmolecuul, als het substraattmoelcuul aan het
actieve centrum bindt. Door deze subtiele vormverandering passen substraatmoleuul en
enzymmolecuul op elkaar.
Paragraaf 1 van polypeptideketen tot werkzame eiwitten
De code voor eiwitten ligt in het DNA. Na transcriptie gaat het mRNA van de kern naar een
ribosoom in het grondplasma. Het eerste stukje dat getrasseerd wordt, is een adreslabel. Dit
bepaalt of het eiwit buit de cel moet komen (via ER) of in de cel moet blijven. Het adreslabel
koppelt met het signaalherkenningsmolecuul (SHM). SHM koppelt vervolgens met een SHM-
receptor en een ribosoom koppelt aan een ribosoomrecepgor. Zo komt het ribosoom met mRNA
precies boven een eiwitpoortje in het ER. Het eiwit komt dan op de goede plaats. GTP (energie)
splitst SHM van zijn receptor. Een enzym verwijdert de signaalpeptide en de translatie gaat dan
verder. Bij het stopcodon komt er een ontkoppelingsfactor die alle nog aan elkaar gekoppelde
stukjes van elkaar loskoppelt.
In het gladde ER krijgt de peptideketen zijn structuur en komt het in een blaasje naar het golgi-
systeem. Het golgi-systeem verandert de fosfaat en suikergroepen en koppelt peptideketens aan
elkaar tot een eiwit. Vervolgens kan het eiwit worden afgeven via exocytose, in het cytoplasma
blijven als lysosoom of opgaan in het celmembraan. Dit opgaan in het celmembraan gebeurt als
het blaasje versmelt met het celmembraan.
Primaire structuur: type en volgorde van aminozuren
Secundaire structuur: waterstofbruggen in het molecuul maken een a-helix of ß-sheet.
Tertiaire structuur: driedemonsionale structuur die ontstaat door bindingen van de restgroepen
zoals s-bruggen, elektrostatische bindingen en vanderwaalskrachten.
Quartinaire structuur: verschillende peptideketens koppelen aan elkaar en maken het eiwit.
Bij denatureren verliest een eiwit door verhitten zijn oorspronkelijke ruimtelijke structuur. Dit komt
omdat de H-bruggen breken. Denatureren kan ook gebeuren door een chemische reactie.
Paragraaf 2 functies van eiwitten
Alzheimer heeft 3 kenmerken: plaques, tangles en hersenkrimp. Plaques zijn ophoping van kiwi
tussen de hersencellen. Hersenen maken het eiwit APP. Bij de afbraak klonteren de producten
samen tot plaques. Het afweermechanisme dat de plaques moet bestrijden beschadigd ook de
gezonde hersencellen.
Tangles zijn eiwitkluwens in de hersencellen. Tangles ontstaan door klonten tau-eiwitten omdat ze
bij alzheimer niet meer oplosbaar zijn. Normaal houden tau-eiwitten het cytoskelet in stand dat op
zijn plaats weer de microtubuli, transportbuisjes n de cellen, in stand houdt. Hierover bewegen
motorcellen. Zij binden met een voet aan ATP en splitsen dan in ADP en P, waardoor weer gaande
volgende ATP wordt gebonden. Als het transportsysteem niet werkt sterft de cel.
Eiwitten kunne de volgende functies hebben: transporteiwitten, motoreiwitten, opslageiwitten,
structuureiwitten (geven stevigheid), receptoreiwitten, regulatoreiwitten (schakelen genen in of uit),
verteringseiwitten, peptidehormonen (binden aan receptoren en eiwitpoorten (maken gefaciliteerd
transport mogelijk)
Paragraaf 3 enzymwerking
Enzymen zijn eiwitten die chemische reacties katalyseren. Ze verlagen de activeringsenergie.
Zonder enzymen verlopen chemische reacties te langzaam. Het katalyseren is een emergente
eigenschap van het enzymeiwit: het geheel (enzym) kan meer dan valt af te leiden uit een
optelsom van de delen (aminozuren). Alle enzym hebben als overeenkomst dat ze pH- en
temperatuurgevoelig zijn.
Alle hersencellen hebben het eiwitmolecuul APP in hun membraan. APP speelt een rol bij de groei
en reparatie van hersencellen. Enzympen knippen oud APP in stukjes. Het enim a-secretase knipt
als eerste, het enzym y-secretase als tweede. De fragmenten van het APP gebruikt de hersencel
opnieuw. In plaats van a-secretase kan ß-secretase de eerste knip geven. De tweede knip door y-
secretase levert dan andere fragmenten: ß-amyloïden, kleverige eiwitmoleculen die de plaques
maken. Gezonde hersencellen ruimen dit op, alzheimerpatiënten niet.
Een enzymmolecuul versnelt slechts één chemische reactie. Het actieve centrum is de holte holte
in een enzym waar de eindig met het substraat plaatsvindt. In het sleutel-slot model zijn de vorm
van het substraatmolecuul en de vorm van het actieve centrum complementair aan elkaar. In het
induced-fit model verandert de vorm van het enzymmolecuul, als het substraattmoelcuul aan het
actieve centrum bindt. Door deze subtiele vormverandering passen substraatmoleuul en
enzymmolecuul op elkaar.
