Hoofdstuk 20 Eiwit
§1. Van polypeptideketen tot werkzame eiwitten
Afwerking polypetideketen
Elke lichaamscel kan duizenden verschillenden eiwitten vormen. Om eiwitten op de juiste
plek te brengen, krijgen ze een adreslabel mee.
De code voor eiwitten ligt in het DNA. Na transcriptie gaat het mRNA van de kern naar een
ribosoom in het grondplasma. Daar begint de translatie.
1.) Het eerst gevormde polypeptideketen is een adreslabel. Dit bindt aan een
signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma.
2.) De translatie stopt tijdelijk. Het SHM hecht aan een SHM-receptoreiwit van het ER en
het ribosoom koppelt aan een ribosoomreceptor van het ER. Hierbij komt het ribosoom
precies boven een eiwitpoort in het ER, die open gaat.
3.) Energierijk GTP hecht aan SHM en de SHM-receptor.
4.) GTP splitst in GDP en Pi. SHM komt los van zijn receptor en de translatie gaat verder.
5.) Zodra het stopcodon bereikt is, bindt een ontkoppelingsfactor aan het mRNA. De
ribosoomreceptor laat het ribosoom los en de eiwitpoort sluit.
6.) In het gladde ER begint de omzetting naar het eiwit. Stukjes ER-membraan vormen
transportblaasjes die de eiwitten voor afwerking naar het Golgi-systeem vervoeren.
Bewerking in het Golgi-systeem
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm. Enzymen voegen molecuulgroepen
toe, wijzigen ze suikers of koppelen ze ketens aaneen. Het Golgi-systeem verpakt en sorteert
de gevormde eiwitten in blaasjes. De adreslabels bepalen de eindbestemming.
De blaasjes kunnen door exocytose de inhoud afgeven aan de afvoerbuis van een klier.
De blaasjes vervullen functies in het cytoplasma van de cel als lysozomen.
De blaasjes hebben eiwitten in hun membranen opgenomen; ze gaan deel uitmaken
van het celmembraan (eiwitpoort/receptoren)
Ruimtelijke structuur
Om de bouw van een eiwit te beschrijven, gebruiken we verschillende
structuren:
Primaire structuur: aantal, type en volgorde aminozuren in het eiwit.
Secundaire structuur: door de vorming van H-bruggen tussen NH- en
CO-groepen ontstaat de secundaire structuur. Een polypeptide kan op
plekken een spiraalstructuur (α-helix) of een plaatstructuur (β-sheet)
aannemen. Soms komen er tussen beide structuren ook stukjes van de
polypeptideketen voor die geen secundaire structuur vertonen.
§1. Van polypeptideketen tot werkzame eiwitten
Afwerking polypetideketen
Elke lichaamscel kan duizenden verschillenden eiwitten vormen. Om eiwitten op de juiste
plek te brengen, krijgen ze een adreslabel mee.
De code voor eiwitten ligt in het DNA. Na transcriptie gaat het mRNA van de kern naar een
ribosoom in het grondplasma. Daar begint de translatie.
1.) Het eerst gevormde polypeptideketen is een adreslabel. Dit bindt aan een
signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma.
2.) De translatie stopt tijdelijk. Het SHM hecht aan een SHM-receptoreiwit van het ER en
het ribosoom koppelt aan een ribosoomreceptor van het ER. Hierbij komt het ribosoom
precies boven een eiwitpoort in het ER, die open gaat.
3.) Energierijk GTP hecht aan SHM en de SHM-receptor.
4.) GTP splitst in GDP en Pi. SHM komt los van zijn receptor en de translatie gaat verder.
5.) Zodra het stopcodon bereikt is, bindt een ontkoppelingsfactor aan het mRNA. De
ribosoomreceptor laat het ribosoom los en de eiwitpoort sluit.
6.) In het gladde ER begint de omzetting naar het eiwit. Stukjes ER-membraan vormen
transportblaasjes die de eiwitten voor afwerking naar het Golgi-systeem vervoeren.
Bewerking in het Golgi-systeem
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm. Enzymen voegen molecuulgroepen
toe, wijzigen ze suikers of koppelen ze ketens aaneen. Het Golgi-systeem verpakt en sorteert
de gevormde eiwitten in blaasjes. De adreslabels bepalen de eindbestemming.
De blaasjes kunnen door exocytose de inhoud afgeven aan de afvoerbuis van een klier.
De blaasjes vervullen functies in het cytoplasma van de cel als lysozomen.
De blaasjes hebben eiwitten in hun membranen opgenomen; ze gaan deel uitmaken
van het celmembraan (eiwitpoort/receptoren)
Ruimtelijke structuur
Om de bouw van een eiwit te beschrijven, gebruiken we verschillende
structuren:
Primaire structuur: aantal, type en volgorde aminozuren in het eiwit.
Secundaire structuur: door de vorming van H-bruggen tussen NH- en
CO-groepen ontstaat de secundaire structuur. Een polypeptide kan op
plekken een spiraalstructuur (α-helix) of een plaatstructuur (β-sheet)
aannemen. Soms komen er tussen beide structuren ook stukjes van de
polypeptideketen voor die geen secundaire structuur vertonen.
