Biologie samenvatting hoofdstuk 18
Eiwitten kunnen in het grondplasma, in een organel of buiten de cel zoals in het
afvoerkanaaltje van de klier voorkomen.
Koppelen ribosoom aan het ruw ER brengt eiwitten op de goede plek.
(Binas T71J onderaan)
1. Een signaalherkenningsmolecuul (SHM) hecht aan een adreslabel (het eerst
gevormde stukje polypetideketen is een adreslabel) en blokkeert tijdelijk de
transcriptie.
2. SHM bindt aan de SHM-receptor; het ribosoom hecht aan de receptor op het ER.
3. GTP (energierijk molecuul) bindt aan SHM en zijn receptor; het erbij horende
eiwitpoortje opent, de polypeptideketen komt in het ER. Het GTP splitst in GDP en P i.
4. GTP heeft zijn energie afgegeven, SHM komt weer vrij.
5. Een enzym knipt het adreslabel los. De translatie gaat verder; de groeiende
polypeptideketen komt in het ER terecht.
6. Zodra het stopcodon bereikt is, bindt een ontkoppelingseiwit aan het mRNA. Dit
koppelt de polypeptideketen los van het ribosoom.
7. De voltooide polypeptideketen komt los in het ER, het ribosoom komt vrij van de
SHM-receptor en het eiwitpoortje sluit.
In het ruw en glad ER begint de omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen krijgt zijn
ruimtelijke eiwitstructuur en toevoegingen zoals koolhydraten. Stukjes membraan van het
glad ER vormen transportblaasjes die de eiwitten voor afwerking naar het Golgi-systeem
vervoeren.
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm:
Hier voegen enzyemen onder andere fosfaatgroepen toe
Wijzigen de in het ER toegevoegde suikers
Koppelen meerdere polypeptideketens aaneen tot een eiwit.
Golgi-systeem verpakt en sorteert de gevormde eiwitten in blaasjes afhankelijk van
het adreslabel van hun eindbestemming.
A. Vorming van een eiwit.
B. Via transportblaasjes gaat het
eiwit van het glad ER naar het
Golgi-systeem.
C. Golgi-systeem, waar definitieve
afwerking plaats vindt.
, Drie mogelijkheden (genummerd afbeelding hierboven):
D. Transportblaasjes brengt via exocytose het product (hormoon, enzym) de cel uit.
E. De eiwitten gaan deel uitmaken van het celmembraan, bijvoorbeeld als receptor.
Blaasjes hebben de eiwitten in hun membranen opgenomen. Ze gaan deel uitmaken
van het celmembraan.
F. Eiwitten zijn de enzymen van het lysosoom. Vervullen hun functie in het grondplasma
van de cel. Enzymen in die lysosomen breken afvalstoffen binnen de cel af. De cel
hergebruikt de afbraakproducten ervan of scheidt ze uit.
Een deel van de ribosomen bevinden zich vrij in het grondplasma. Deze ribosomen maken
vooral eiwitten die hun functie vervullen in het grondplasma.
De ruimtelijke structuur van eiwitten kunnen bolvormig of vezelachtig (keratinevezels in
bijv. haren, cel skelet) zijn.
Primair structuur (zie afb.)
Secundaire structuur, Waterstofbruggen zorgen voor het op de plaats houden van
polypeptideketens.
- Alfa-helix, komen voor als spiraalvormig.
- Bèta-plaat, plaatvorm die geeft stevigheid aan het eiwit.
Tertiaire structuur; komt tot stand via bindingen tussen de restgroepen van
verschillende aminozuren: zwakke bindingen zoals elektrostatische
aantrekking, vanderwaals-krachten en H- bruggen en sterke binden:
S-bruggen.
Quaternaire structuur; verschillende polypeptiden vormen samen één groot eiwit.
Hemoglobine is een voorbeeld van zon groot eiwit.
Eiwitten zonder de juiste structuur zijn onwerkzaam. Het op de juiste manier vouwen van
eiwitten gebeurt niet vanzelf. Hierbij spelen chaperonne-eiwitten een rol. Chaperonnes
controleren of de structuur van andere eiwitten juist is en brengen verkeerd gevormede
eiwitten in de juiste structuur. Lukt dit niet,
dan breken de cellen het verkeerd gevormde
eiwit af. Gezonde cellen beschikken over een
grote verscheidenheid aan chaperonne-
eiwitten.
Denaturatie = verlies van de ruimtelijk structuur. Een voorbeeld is een ongekookt ei, koken
verbreekt de H-bruggen in de eiwitten, verandert hun tertiaire structuur.
Op andere plaatsen in de eiwitten ontstaan nieuwe H-bruggen tussen de aminozuren.
Hierdoor ontstaat een stevig netwerk van
ondoorzichtig witte eiwitten.
Denatureren kan door hoge temperatuur of
door bepaalde chemicaliën.
Eiwitten kunnen in het grondplasma, in een organel of buiten de cel zoals in het
afvoerkanaaltje van de klier voorkomen.
Koppelen ribosoom aan het ruw ER brengt eiwitten op de goede plek.
(Binas T71J onderaan)
1. Een signaalherkenningsmolecuul (SHM) hecht aan een adreslabel (het eerst
gevormde stukje polypetideketen is een adreslabel) en blokkeert tijdelijk de
transcriptie.
2. SHM bindt aan de SHM-receptor; het ribosoom hecht aan de receptor op het ER.
3. GTP (energierijk molecuul) bindt aan SHM en zijn receptor; het erbij horende
eiwitpoortje opent, de polypeptideketen komt in het ER. Het GTP splitst in GDP en P i.
4. GTP heeft zijn energie afgegeven, SHM komt weer vrij.
5. Een enzym knipt het adreslabel los. De translatie gaat verder; de groeiende
polypeptideketen komt in het ER terecht.
6. Zodra het stopcodon bereikt is, bindt een ontkoppelingseiwit aan het mRNA. Dit
koppelt de polypeptideketen los van het ribosoom.
7. De voltooide polypeptideketen komt los in het ER, het ribosoom komt vrij van de
SHM-receptor en het eiwitpoortje sluit.
In het ruw en glad ER begint de omzetting naar een eiwit. De polypeptideketen krijgt zijn
ruimtelijke eiwitstructuur en toevoegingen zoals koolhydraten. Stukjes membraan van het
glad ER vormen transportblaasjes die de eiwitten voor afwerking naar het Golgi-systeem
vervoeren.
In het Golgi-systeem ontstaat de definitieve eiwitvorm:
Hier voegen enzyemen onder andere fosfaatgroepen toe
Wijzigen de in het ER toegevoegde suikers
Koppelen meerdere polypeptideketens aaneen tot een eiwit.
Golgi-systeem verpakt en sorteert de gevormde eiwitten in blaasjes afhankelijk van
het adreslabel van hun eindbestemming.
A. Vorming van een eiwit.
B. Via transportblaasjes gaat het
eiwit van het glad ER naar het
Golgi-systeem.
C. Golgi-systeem, waar definitieve
afwerking plaats vindt.
, Drie mogelijkheden (genummerd afbeelding hierboven):
D. Transportblaasjes brengt via exocytose het product (hormoon, enzym) de cel uit.
E. De eiwitten gaan deel uitmaken van het celmembraan, bijvoorbeeld als receptor.
Blaasjes hebben de eiwitten in hun membranen opgenomen. Ze gaan deel uitmaken
van het celmembraan.
F. Eiwitten zijn de enzymen van het lysosoom. Vervullen hun functie in het grondplasma
van de cel. Enzymen in die lysosomen breken afvalstoffen binnen de cel af. De cel
hergebruikt de afbraakproducten ervan of scheidt ze uit.
Een deel van de ribosomen bevinden zich vrij in het grondplasma. Deze ribosomen maken
vooral eiwitten die hun functie vervullen in het grondplasma.
De ruimtelijke structuur van eiwitten kunnen bolvormig of vezelachtig (keratinevezels in
bijv. haren, cel skelet) zijn.
Primair structuur (zie afb.)
Secundaire structuur, Waterstofbruggen zorgen voor het op de plaats houden van
polypeptideketens.
- Alfa-helix, komen voor als spiraalvormig.
- Bèta-plaat, plaatvorm die geeft stevigheid aan het eiwit.
Tertiaire structuur; komt tot stand via bindingen tussen de restgroepen van
verschillende aminozuren: zwakke bindingen zoals elektrostatische
aantrekking, vanderwaals-krachten en H- bruggen en sterke binden:
S-bruggen.
Quaternaire structuur; verschillende polypeptiden vormen samen één groot eiwit.
Hemoglobine is een voorbeeld van zon groot eiwit.
Eiwitten zonder de juiste structuur zijn onwerkzaam. Het op de juiste manier vouwen van
eiwitten gebeurt niet vanzelf. Hierbij spelen chaperonne-eiwitten een rol. Chaperonnes
controleren of de structuur van andere eiwitten juist is en brengen verkeerd gevormede
eiwitten in de juiste structuur. Lukt dit niet,
dan breken de cellen het verkeerd gevormde
eiwit af. Gezonde cellen beschikken over een
grote verscheidenheid aan chaperonne-
eiwitten.
Denaturatie = verlies van de ruimtelijk structuur. Een voorbeeld is een ongekookt ei, koken
verbreekt de H-bruggen in de eiwitten, verandert hun tertiaire structuur.
Op andere plaatsen in de eiwitten ontstaan nieuwe H-bruggen tussen de aminozuren.
Hierdoor ontstaat een stevig netwerk van
ondoorzichtig witte eiwitten.
Denatureren kan door hoge temperatuur of
door bepaalde chemicaliën.
