Hoofdstuk 1. De enzymatische katalyse
1.1 De rol van enzymen
Enzymen zijn biologische katalysatoren en zijn vaak eiwitten. Sommigen enzymen bestaan uit slechts
1 of meerdere polypeptide ketens, terwijl andere enzymen voor hun werking nog een cofactor nodig
hebben.
Enzymen katalyseren een reactie. In het meest eenvoudige model wordt een substraat S omgezet tot
een product P door een enzym E
Gelijkenissen Enzymen en chemische katalysatoren
➢ Verhogen de snelheid van biochemische reacties door verlaging activeringsenergie
➢ Ze worden gebruikt en niet verbruikt → Gaan niet verloren
Verschillen Enzymen en chemische katalysatoren
➢ Enzymen hebben een hoge specificiteit voor het binden van een welbepaald substraat
➢ Enzymen voeren katalyse uit onder milde condities
➢ Enzymen kunnen door externe factoren gereguleerd worden
1.2.1 Kinetiek van chemische reacties
ΔG = ΔH - T . ΔS
➢ ΔG = Gibbs Vrije energie verandering, zegt iets over of een proces spontaan zal plaatsvinden of
niet
○ ΔG < 0 = spontaan → Exergonisch
○ ΔG > 0 = niet spontaan → Endergonisch
➢ ΔH = Enthalpieverandering (interne energie die elk molecule heeft afhankelijk van de soort
molecule)
➢ T = Temperatuur
➢ ΔS = Entropie verandering (Graad van chaos)
Een chemische reactie is enkel spontaan als ΔG < 0.
Exergonische reacties = ΔG < 0, en verlopen dus spontaan
Endergonische reacties = ΔG >0, en verlopen dus niet spontaan
(Er moet energie worden toegevoegd)
1
,Bij evenwicht van de reactie geldt ΔG = 0 (concentratie reagentia en product verandert niet), kan de
evenwichtsconstante Keq worden gedefinieerd (Keq heeft geen eenheid).
aA + bB ↔ cC + dD → Keq = [C]ceq [D]deq / [A]aeq [B]beq
Hoe groter de concentratie product (C + D), hoe groter Keq.
Hoe groter de waarde van Keq, hoe meer het evenwicht naar producten ligt, ofwel naar rechts
ligt.
Verband tussen ΔG en Keq
ΔG van een reactie is afhankelijk van de initiële concentraties van reagentia en producten.
ΔG = ΔG0 + R . T . ln [C] ci [D]di / [A]ai [B]bi
- ΔG0 = Gibbs vrije energie onder standaard condities (concentraties 1M, 25℃ , 101,3 kPa)
biochemische reacties vinden vaak plaats bij pH = 7 en dan spreekt men niet van ΔG0 maar van ΔG’ 0 .
- ΔG = gibbs vrije energie
- ΔG0 = gibbs vrije energie onder standaard condities
- ΔG’0 = gibbs vrije energie onder standaard condities bij pH 7 → Biochemische condities
Voor biochemische reacties geldt dus : ΔG = ΔG’0 + R . T . ln [C] ci [D]di / [A]ai [B]bi
Wanneer een chemische reactie in evenwicht is, dan geldt ΔG = 0 en hieruit volgt de vergelijking :
ΔG’ 0 = -R . T ln [C] ceq [D]deq / [A]aeq [B]beq = -R . T ln K’ eq
ΔG’0 en K’eq zijn beide constante waarden voor biochemische reacties (ΔG is wel variabel en
afhankelijk van initiële concentraties reagentia en product)
ΔG’0 = -R . T ln K ’eq
➢ Hoe groter de K’eq hoe meer evenwicht naar rechts reactieproducten ligt, hoe negatiever ΔG’ 0 .
➢ Een sterk exergonische reactie (ΔG<0) zal een grote K’eq hebben een een sterk negatieve ΔG’ 0
hebben.
Voor elke chemische reactie ΔG is variabel maar ΔG’ 0 en K’eq zijn constanten.
Wat we nu weten:
➢ ΔG = variabel afhankelijk van [reagentia] en [product], dus NIET bij evenwicht
➢ ΔG’ 0 en K’eq zijn constanten voor biochemische reacties
○ Logisch want bij evenwicht blijven A, B, C en D onder standaard condities gelijk en dus
K’eq ook
○ Omdat K’eq gelijk blijft, blijft ΔG’0 ook gelijk want in de formule
ΔG” 0 = -R . T ln K” eq zitten alleen maar constanten
2
,1.2.2 Chemische reactiesnelheden
De reactiesnelheid hangt af van onder andere:
➢ Concentratie reactanten
➢ Temperatuur
➢ Druk
➢ Aanwezigheid katalysator
Als de reactie als volgt is: rR + sS → pP + qQ, kan je hiervan de concentratie reagentia en producten
meten over een tijdsinterval → zegt iets over de reactiesnelheid
∆[𝑃 𝑜𝑓 𝑄] ∆[𝑅 𝑜𝑓 𝑆]
Gemiddelde snelheid V =
∆𝑡
of − ∆𝑡
Unieke gemiddelde snelheid (houdt rekening met stoichiometrie)
1 ∆[𝑃 𝑜𝑓 𝑄] 1 ∆[𝑅 𝑜𝑓 𝑆]
V=
𝑝 𝑜𝑓 𝑞 ∆𝑡
of − 𝑟 𝑜𝑓 𝑠 ∆𝑡
Onmiddellijke reactiesnelheid (op een specifiek tijdstip)
1 𝑑[𝑃 𝑜𝑓 𝑄] 1 𝑑[𝑅 𝑜𝑓 𝑆] 𝑑[𝑐𝑜𝑛𝑐𝑒𝑛𝑡𝑟𝑎𝑡𝑖𝑒]
V=
𝑝 𝑜𝑓 𝑞 𝑑𝑡
= − 𝑟 𝑜𝑓 𝑠 𝑑𝑡
→ Is een afgeleide functie 𝑑𝑡
en is dus de
raaklijn van een bepaalde curve
De onmiddellijke reactiesnelheid veranderd i.f.v. de tijd en is afhankelijk van de [reagentia].
In eenvoudige gevallen is er een simpel verband tussen reactiesnelheid en concentraties reagentia, dit
ρ
leidt tot een simpele snelheidswet : V = k . [R]
➢ k = snelheidsconstante
➢ Exponent ρ = orde van reactie
○ Orde van reactie hoeft niet gelijk te zijn aan stoichiometrische coëfficiënten!
➢ Snelheid heeft lineair verband met [R]
Irreversibele eerste orde reactie : A → B
𝑑[𝐴] 𝑑[𝐵]
De onmiddellijke reactiesnelheid V = − 𝑑𝑡
= 𝑑𝑡
De snelheid is proportioneel tot [A] en er geldt dus V = k1 [A]
Verandering van [A] in functie van tijd wordt gegeven door
-kt
1. [At] = [A0] e → Hyperbool
2. Ln [At] = ln [A0] - kt → Lineair
Dus verband tussen [A] en snelheid: V = k1 [A]
Verband tussen [A] en tijd :
-kt
1. [At] = [A0] e → Hyperbool
2. Ln [At] = ln [A0] - kt → Lineair
3
, Reversibele reactie : A ↔ B
Bij reversibele reacties moet je rekening houden met de terugkeer reactie van product naar substraat.
Hier geldt:
V = k1 [A] - k-1 [B]
[𝐵] (𝑒𝑞) 𝐾(1)
Bij evenwicht is de snelheid 0 en dus geldt: 0 = k1 [Aeq] - k-1 [Beq] → [𝐴] (𝑒𝑞) = 𝐾(−1)
=K
1.3.1 Transitie Staat en effect katalyse
Voor een reactie tussen moleculen A en B moeten deze wel voldoende energie hebben om bij een
botsing de atomen van A en B binnen de Van der Waals afstand te kunnen brengen. Er wordt een hoog
energetische tussenvorm gevormd, dit is de transitietoestand AB≠.
De vereiste energie om deze transitietoestand te bereiken is de activeringsenergie ∆G’0≠.
A + B ↔ AB ≠→ P + Q
- Transitie toestand AB ≠ = Een hoog energetisch complex AB≠
- Activeringsenergie ∆G’0≠ = Vereiste energie om transitietoestand te bereiken
-
Activeringsenergie = minimale energie die nodig is om transitietoestand te bereiken .
Deze heeft invloed op de reactiesnelheid.
4
1.1 De rol van enzymen
Enzymen zijn biologische katalysatoren en zijn vaak eiwitten. Sommigen enzymen bestaan uit slechts
1 of meerdere polypeptide ketens, terwijl andere enzymen voor hun werking nog een cofactor nodig
hebben.
Enzymen katalyseren een reactie. In het meest eenvoudige model wordt een substraat S omgezet tot
een product P door een enzym E
Gelijkenissen Enzymen en chemische katalysatoren
➢ Verhogen de snelheid van biochemische reacties door verlaging activeringsenergie
➢ Ze worden gebruikt en niet verbruikt → Gaan niet verloren
Verschillen Enzymen en chemische katalysatoren
➢ Enzymen hebben een hoge specificiteit voor het binden van een welbepaald substraat
➢ Enzymen voeren katalyse uit onder milde condities
➢ Enzymen kunnen door externe factoren gereguleerd worden
1.2.1 Kinetiek van chemische reacties
ΔG = ΔH - T . ΔS
➢ ΔG = Gibbs Vrije energie verandering, zegt iets over of een proces spontaan zal plaatsvinden of
niet
○ ΔG < 0 = spontaan → Exergonisch
○ ΔG > 0 = niet spontaan → Endergonisch
➢ ΔH = Enthalpieverandering (interne energie die elk molecule heeft afhankelijk van de soort
molecule)
➢ T = Temperatuur
➢ ΔS = Entropie verandering (Graad van chaos)
Een chemische reactie is enkel spontaan als ΔG < 0.
Exergonische reacties = ΔG < 0, en verlopen dus spontaan
Endergonische reacties = ΔG >0, en verlopen dus niet spontaan
(Er moet energie worden toegevoegd)
1
,Bij evenwicht van de reactie geldt ΔG = 0 (concentratie reagentia en product verandert niet), kan de
evenwichtsconstante Keq worden gedefinieerd (Keq heeft geen eenheid).
aA + bB ↔ cC + dD → Keq = [C]ceq [D]deq / [A]aeq [B]beq
Hoe groter de concentratie product (C + D), hoe groter Keq.
Hoe groter de waarde van Keq, hoe meer het evenwicht naar producten ligt, ofwel naar rechts
ligt.
Verband tussen ΔG en Keq
ΔG van een reactie is afhankelijk van de initiële concentraties van reagentia en producten.
ΔG = ΔG0 + R . T . ln [C] ci [D]di / [A]ai [B]bi
- ΔG0 = Gibbs vrije energie onder standaard condities (concentraties 1M, 25℃ , 101,3 kPa)
biochemische reacties vinden vaak plaats bij pH = 7 en dan spreekt men niet van ΔG0 maar van ΔG’ 0 .
- ΔG = gibbs vrije energie
- ΔG0 = gibbs vrije energie onder standaard condities
- ΔG’0 = gibbs vrije energie onder standaard condities bij pH 7 → Biochemische condities
Voor biochemische reacties geldt dus : ΔG = ΔG’0 + R . T . ln [C] ci [D]di / [A]ai [B]bi
Wanneer een chemische reactie in evenwicht is, dan geldt ΔG = 0 en hieruit volgt de vergelijking :
ΔG’ 0 = -R . T ln [C] ceq [D]deq / [A]aeq [B]beq = -R . T ln K’ eq
ΔG’0 en K’eq zijn beide constante waarden voor biochemische reacties (ΔG is wel variabel en
afhankelijk van initiële concentraties reagentia en product)
ΔG’0 = -R . T ln K ’eq
➢ Hoe groter de K’eq hoe meer evenwicht naar rechts reactieproducten ligt, hoe negatiever ΔG’ 0 .
➢ Een sterk exergonische reactie (ΔG<0) zal een grote K’eq hebben een een sterk negatieve ΔG’ 0
hebben.
Voor elke chemische reactie ΔG is variabel maar ΔG’ 0 en K’eq zijn constanten.
Wat we nu weten:
➢ ΔG = variabel afhankelijk van [reagentia] en [product], dus NIET bij evenwicht
➢ ΔG’ 0 en K’eq zijn constanten voor biochemische reacties
○ Logisch want bij evenwicht blijven A, B, C en D onder standaard condities gelijk en dus
K’eq ook
○ Omdat K’eq gelijk blijft, blijft ΔG’0 ook gelijk want in de formule
ΔG” 0 = -R . T ln K” eq zitten alleen maar constanten
2
,1.2.2 Chemische reactiesnelheden
De reactiesnelheid hangt af van onder andere:
➢ Concentratie reactanten
➢ Temperatuur
➢ Druk
➢ Aanwezigheid katalysator
Als de reactie als volgt is: rR + sS → pP + qQ, kan je hiervan de concentratie reagentia en producten
meten over een tijdsinterval → zegt iets over de reactiesnelheid
∆[𝑃 𝑜𝑓 𝑄] ∆[𝑅 𝑜𝑓 𝑆]
Gemiddelde snelheid V =
∆𝑡
of − ∆𝑡
Unieke gemiddelde snelheid (houdt rekening met stoichiometrie)
1 ∆[𝑃 𝑜𝑓 𝑄] 1 ∆[𝑅 𝑜𝑓 𝑆]
V=
𝑝 𝑜𝑓 𝑞 ∆𝑡
of − 𝑟 𝑜𝑓 𝑠 ∆𝑡
Onmiddellijke reactiesnelheid (op een specifiek tijdstip)
1 𝑑[𝑃 𝑜𝑓 𝑄] 1 𝑑[𝑅 𝑜𝑓 𝑆] 𝑑[𝑐𝑜𝑛𝑐𝑒𝑛𝑡𝑟𝑎𝑡𝑖𝑒]
V=
𝑝 𝑜𝑓 𝑞 𝑑𝑡
= − 𝑟 𝑜𝑓 𝑠 𝑑𝑡
→ Is een afgeleide functie 𝑑𝑡
en is dus de
raaklijn van een bepaalde curve
De onmiddellijke reactiesnelheid veranderd i.f.v. de tijd en is afhankelijk van de [reagentia].
In eenvoudige gevallen is er een simpel verband tussen reactiesnelheid en concentraties reagentia, dit
ρ
leidt tot een simpele snelheidswet : V = k . [R]
➢ k = snelheidsconstante
➢ Exponent ρ = orde van reactie
○ Orde van reactie hoeft niet gelijk te zijn aan stoichiometrische coëfficiënten!
➢ Snelheid heeft lineair verband met [R]
Irreversibele eerste orde reactie : A → B
𝑑[𝐴] 𝑑[𝐵]
De onmiddellijke reactiesnelheid V = − 𝑑𝑡
= 𝑑𝑡
De snelheid is proportioneel tot [A] en er geldt dus V = k1 [A]
Verandering van [A] in functie van tijd wordt gegeven door
-kt
1. [At] = [A0] e → Hyperbool
2. Ln [At] = ln [A0] - kt → Lineair
Dus verband tussen [A] en snelheid: V = k1 [A]
Verband tussen [A] en tijd :
-kt
1. [At] = [A0] e → Hyperbool
2. Ln [At] = ln [A0] - kt → Lineair
3
, Reversibele reactie : A ↔ B
Bij reversibele reacties moet je rekening houden met de terugkeer reactie van product naar substraat.
Hier geldt:
V = k1 [A] - k-1 [B]
[𝐵] (𝑒𝑞) 𝐾(1)
Bij evenwicht is de snelheid 0 en dus geldt: 0 = k1 [Aeq] - k-1 [Beq] → [𝐴] (𝑒𝑞) = 𝐾(−1)
=K
1.3.1 Transitie Staat en effect katalyse
Voor een reactie tussen moleculen A en B moeten deze wel voldoende energie hebben om bij een
botsing de atomen van A en B binnen de Van der Waals afstand te kunnen brengen. Er wordt een hoog
energetische tussenvorm gevormd, dit is de transitietoestand AB≠.
De vereiste energie om deze transitietoestand te bereiken is de activeringsenergie ∆G’0≠.
A + B ↔ AB ≠→ P + Q
- Transitie toestand AB ≠ = Een hoog energetisch complex AB≠
- Activeringsenergie ∆G’0≠ = Vereiste energie om transitietoestand te bereiken
-
Activeringsenergie = minimale energie die nodig is om transitietoestand te bereiken .
Deze heeft invloed op de reactiesnelheid.
4
