Hoofdstuk III: The macromolecules of the cell
1. Proteïnen
Functionele diversiteit van eiwitten
In alle cellen en bijna alle processen zijn er eiwitten betrokken. Het is dus belangrijk dat wel
weten hoe proteïnen werken en waaruit ze opgebouwd zijn. Want dat verklaart hun functie.
Op basis van hun functie kunnen we proteïnen indelen in 9 hoofdgroepen:
1. Enzymen of bio-katalysatoren: versnellen reacties door te werken als katalysatoren.
(Alles wat eindigt op –ase)
2. Structuureiwitten: zorgen voor de ondersteuning en vorm van een cel. (Bv.microtubuli,
keratine.)
3. Motiliteit proteïnen: spelen een belangrijke rol in de contractie en beweging van een
cel/organel/…
4. Regulerende eiwitten: zijn verantwoordelijk voor de controle en coördinatie van
celfuncties. Ze zorgen ervoor dat een cel krijgt wat hij nodig heeft.
5. Transporteiwitten: transport van bouwstenen en macromoleculen in de cel of doorheen
het membraan
6. Hormonen: zorgen voor de communicatie tussen cellen (tussen verre delen)
(bv. insuline, hemoglobine)
7. Receptoreiwitten: maken het cellen mogelijk om te reageren op de schemische stimuli
van hun omgeving. Ze mediëren dus een respons op externe stimuli.
8. Defensieve eiwitten: zorgen voor de bescherming tegen ziektes
9. Stockage-eiwitten: het zijn een bron van aminozuren
De monomeren van een eiwit zijn de aminozuren
Een polymeer eiwit bestaat uit aminozuren. Er zijn wel zo’n 60 verschillende soorten in de cel
aanwezig maar slechts 20 soorten aminozuren worden gebruikt om eiwitten mee te
synthetiseren. Enkel bij mutaties zou dit kunnen veranderen. Ieder eiwit heeft zijn eigen
aminozuur sequentie en die verschilt sterk van elkaar. Ieder aminozuur heeft dezelfde
+¿
standaard structuur. Een C-atoom met daaraan een H-atoom, een H O¿ (amino-groep) een
3
−¿ ¿
COO groep (carboxyl-groep) en een restgroep op gebonden. Omdat dit een
asymmetrische koolstof is hebben alle aminozuren (buiten glycine) dus twee stereo-isomeren:
, een linksdraaiende en een rechtsdraaiende. Glycine niet want hij heeft een H-atoom als
restgroep en heeft dus geen asymmetrische koolstof.
9 aminozuren hebben een apolaire, en dus hydrofobe R-groep. Als je kijkt naar de chemische
samenstelling van die restgroep merk je inderdaad het koolwaterstofgehalte op en zullen er
geen of heel weinig O-atomen en N-atomen er een rol in spelen. Deze hydrofobe aminozuren
vindt je meestal terug in het binnenste van de molecule als het eiwit zich in zijn 3D-structuur
heeft opgerold. Of als de hydrofobe aminozuren het overwicht vormen in een molecule zullen
ze zich ook meerendeels hydrofoob gaan gedragen m.a.w. ze worden teruggevonden in
hydrofobe locaties zoals bv. het binnenste van het membraan en ze zullen uitgesloten worden
uit een waterig milieu.
11 aminozuren hebben hydrofiele R-groepen en zijn ofwel ongeladen (geen geladen delen in
de restgroep) of geladen (2 negatief, 3 positief). Hydrofiele aminozuren komen voor op het
oppervlak van het eiwit. Zodat het eiwit zoveel mogelijk interacties kan aangaan met water en
ander polaire of geladen substanties in het onmiddellijke milieu. De aminozuren uit de
geladen groep hebben bij pH=7 allemaal een volledig geïoniseerde restgroep.
!!!!De structuren en de three-letter abbreviation moeten we vanbuiten kennen!!!!
De getoonde structuren van aminozuren zijn allemaal linksdraaiend. !Je moet god weten wat
precies links en rechts draaiend is.
Normaal worden er alleen linksdraaiende aminozuren gebruikt bij het opbouwen van een
eiwit. De D-aminozuren zijn minder stabiel.
1. Proteïnen
Functionele diversiteit van eiwitten
In alle cellen en bijna alle processen zijn er eiwitten betrokken. Het is dus belangrijk dat wel
weten hoe proteïnen werken en waaruit ze opgebouwd zijn. Want dat verklaart hun functie.
Op basis van hun functie kunnen we proteïnen indelen in 9 hoofdgroepen:
1. Enzymen of bio-katalysatoren: versnellen reacties door te werken als katalysatoren.
(Alles wat eindigt op –ase)
2. Structuureiwitten: zorgen voor de ondersteuning en vorm van een cel. (Bv.microtubuli,
keratine.)
3. Motiliteit proteïnen: spelen een belangrijke rol in de contractie en beweging van een
cel/organel/…
4. Regulerende eiwitten: zijn verantwoordelijk voor de controle en coördinatie van
celfuncties. Ze zorgen ervoor dat een cel krijgt wat hij nodig heeft.
5. Transporteiwitten: transport van bouwstenen en macromoleculen in de cel of doorheen
het membraan
6. Hormonen: zorgen voor de communicatie tussen cellen (tussen verre delen)
(bv. insuline, hemoglobine)
7. Receptoreiwitten: maken het cellen mogelijk om te reageren op de schemische stimuli
van hun omgeving. Ze mediëren dus een respons op externe stimuli.
8. Defensieve eiwitten: zorgen voor de bescherming tegen ziektes
9. Stockage-eiwitten: het zijn een bron van aminozuren
De monomeren van een eiwit zijn de aminozuren
Een polymeer eiwit bestaat uit aminozuren. Er zijn wel zo’n 60 verschillende soorten in de cel
aanwezig maar slechts 20 soorten aminozuren worden gebruikt om eiwitten mee te
synthetiseren. Enkel bij mutaties zou dit kunnen veranderen. Ieder eiwit heeft zijn eigen
aminozuur sequentie en die verschilt sterk van elkaar. Ieder aminozuur heeft dezelfde
+¿
standaard structuur. Een C-atoom met daaraan een H-atoom, een H O¿ (amino-groep) een
3
−¿ ¿
COO groep (carboxyl-groep) en een restgroep op gebonden. Omdat dit een
asymmetrische koolstof is hebben alle aminozuren (buiten glycine) dus twee stereo-isomeren:
, een linksdraaiende en een rechtsdraaiende. Glycine niet want hij heeft een H-atoom als
restgroep en heeft dus geen asymmetrische koolstof.
9 aminozuren hebben een apolaire, en dus hydrofobe R-groep. Als je kijkt naar de chemische
samenstelling van die restgroep merk je inderdaad het koolwaterstofgehalte op en zullen er
geen of heel weinig O-atomen en N-atomen er een rol in spelen. Deze hydrofobe aminozuren
vindt je meestal terug in het binnenste van de molecule als het eiwit zich in zijn 3D-structuur
heeft opgerold. Of als de hydrofobe aminozuren het overwicht vormen in een molecule zullen
ze zich ook meerendeels hydrofoob gaan gedragen m.a.w. ze worden teruggevonden in
hydrofobe locaties zoals bv. het binnenste van het membraan en ze zullen uitgesloten worden
uit een waterig milieu.
11 aminozuren hebben hydrofiele R-groepen en zijn ofwel ongeladen (geen geladen delen in
de restgroep) of geladen (2 negatief, 3 positief). Hydrofiele aminozuren komen voor op het
oppervlak van het eiwit. Zodat het eiwit zoveel mogelijk interacties kan aangaan met water en
ander polaire of geladen substanties in het onmiddellijke milieu. De aminozuren uit de
geladen groep hebben bij pH=7 allemaal een volledig geïoniseerde restgroep.
!!!!De structuren en de three-letter abbreviation moeten we vanbuiten kennen!!!!
De getoonde structuren van aminozuren zijn allemaal linksdraaiend. !Je moet god weten wat
precies links en rechts draaiend is.
Normaal worden er alleen linksdraaiende aminozuren gebruikt bij het opbouwen van een
eiwit. De D-aminozuren zijn minder stabiel.
