Oefenvragen H5 en H6
Hoofdstuk 5
1. Vraag 1: Wat zijn co-factoren? Hoe worden ze verder ingedeeld?
Geef telkens een voorbeeld.
Co-factor = kleine molecule die nodig is in het uitvoeren van een katalyse. Het is
dus eigenlijk een kleine helper voor het enzyme die nodig is om de reactie te
kunnen katalyseren. Er zijn 3 types co-factoren:
- De co-enzymes of organische factoren = organische moleculen zoals
NAD+ (NAD+ is een cofactor die elektroonen overdraagt) in een
alcoholdehydrogenase. Het co-enzyme wordt na de reactie vrijgesteld als
één van de producten.
- Prosthetische groepen = zijn ook organische factoren maar deze groepen
zitten covalent gebonden aan je enzyme. De prosthetische groep is
permanent gelinked aan zijn enzym door deze covalente binding: terwijl
een coënzym na de reactie kan vrijgesteld worden als één van de
producten, wordt een prosthetische groep in zijn oorspronkelijke toestand
hersteld tijdens de reactie. Bijvoorbeeld biotine.
- Metalen als cofactor, bijvoorbeeld Zn2+
2. Vraag 2: Welke rol spelen metalen in de katalyse?
35% van de gekende enzymen hebben metaalionen nodig voor hun
enzymatische activiteit. Metaalionen versnellen de katalyse enerzijds door
stabilisatie van een enzymsubstraat complex door het vormen van coördinatieve
bindingen en anderzijds door te werken als elektronen overdragers in
redoxreacties.
, 3. Vraag 3: Welke moleculen staat er hier afgebeeld? Geef meer
uitleg over de functie van deze molecule, toon dit ook aan op de
figuur:
Op deze foto staat biotine afgebeeld, een prosthetische groep.
Zijn functie is de overdracht van de carboxylgroep, gemedieerd in een
enzymatische reactie. Op het stikstofatoom (omcirkeld) gaat een carboxylgroep
aan binden, om dan getransfereerd te worden van het ene substraat naar het
andere substraat. Biotine heeft een lange arm structuur zodat hij gemakkelijk de
carboxylgroep over een bepaalde afstand kan overdragen.
4. Vraag 4: Leg het katalytische mechanisme van chymotrypsine uit.
Vernoem hierbij zeker de katalytische aminozuren, de reactie
intermediairen en transitiestaten.
Het mechanisme van chymotrypsine is een voorbeeld van een covalente katalyse
waarin de hydroxylgroep van serine wordt omgevormd tot een nucleofiel
centrum.
De hydrolyse van een proteïne door chymotrypsine start met een nucleofiele
aanval van het zuurstof van Ser195 op het carbonylkoolstof van de peptide
binding volgend op een aminozuur met een hydrofobe zijketen. De zijketen van
serine is niet reactief maar wordt omgezet tot een nucleofiel centrum door de
katalytische triade.
Asp102 is waterstofbrug gebonden met His57 dat op zijn beurt waterstofbrug
gebonden is met Ser195. Door het ladingsverplaatsingssysteem wordt een
proton verwijderd van het serine. Het gevormde nucleofiele centrum kan
vervolgens het elektrofiele carbonylkoolstof aanvallen met vorming van een acyl-
enzym intermediair. In dit stadium is de amine- of basische component van het
substraat waterstofbrug gebonden aan His57 terwijl de carboxyl- of zure
component covalent veresterd is aan serine.
, In de fase van de-acylatie diffundeert de aminecomponent (het eerste product)
weg van het enzym en wordt een watermolecule gebonden aan het enzym. Het
ladingsverplaatsings-systeem verwijdert een proton van water waardoor een
nucleofiele OH- groep gevormd wordt dat het carbonylkoolstof aanvalt van de
acylgroep gebonden op Ser195. Er wordt een covalent gebonden complex
gevormd. His57 geeft een proton af aan het zuurstof van Ser195 met vrijstelling
van de zure component (het tweede product) van het substraat. Dit laatste
diffundeert weg uit het actief centrum waarop het enzym terugkeert naar zijn
oorspronkelijke vorm.
5. Vraag 5: Beschrijf de 6 hoofdklassen waarin enzymen worden
ingedeeld. Geef telkens een bijhorend voorbeeld (enzym + reactie,
inclusief structuren).
Deze zijn gebaseerd op de basis van de soort reactie die ze katalyseren. Ze
worden genummerd van 1 tot 6:
1. oxido-reductasen enzymes = gaan redox reactie katalyseren waarbij er
elektronen worden getransfereerd van een substraat naar het andere
waarbij vaak waterstofatomen worden getransfereerd
2. tarnsferasen = enzymen die de transfer van een bepaalde chemische
groep gaan katalyseren bv aminogroep
3. hydrolasen = enzymen die een hydrolyse reactie gaan katalyseren
waarbij dus water bij te pas komt
4. lyasen = enzymes die een reactie gaan katalyseren die een bepaalde
verbinding verbreekt door eleminatie van een bepaalde groep. Bij zo'n
reacties blijven er vaak dubbele bindingen achter
5. isomerasen = gaan een intermoleculaire schikking katalyseren, dus de
transfer van groepen binnenin 1 molecule om een isomere vorm als
resultaat te hebben
6. ligasen of synthasen = katalyseren condensatie reacties. Vaak is er ATP
voor vereist om die condensatie reactie te kunnen laten doorgaan
Kijk volgende pagina voor de afbeelding!
Hoofdstuk 5
1. Vraag 1: Wat zijn co-factoren? Hoe worden ze verder ingedeeld?
Geef telkens een voorbeeld.
Co-factor = kleine molecule die nodig is in het uitvoeren van een katalyse. Het is
dus eigenlijk een kleine helper voor het enzyme die nodig is om de reactie te
kunnen katalyseren. Er zijn 3 types co-factoren:
- De co-enzymes of organische factoren = organische moleculen zoals
NAD+ (NAD+ is een cofactor die elektroonen overdraagt) in een
alcoholdehydrogenase. Het co-enzyme wordt na de reactie vrijgesteld als
één van de producten.
- Prosthetische groepen = zijn ook organische factoren maar deze groepen
zitten covalent gebonden aan je enzyme. De prosthetische groep is
permanent gelinked aan zijn enzym door deze covalente binding: terwijl
een coënzym na de reactie kan vrijgesteld worden als één van de
producten, wordt een prosthetische groep in zijn oorspronkelijke toestand
hersteld tijdens de reactie. Bijvoorbeeld biotine.
- Metalen als cofactor, bijvoorbeeld Zn2+
2. Vraag 2: Welke rol spelen metalen in de katalyse?
35% van de gekende enzymen hebben metaalionen nodig voor hun
enzymatische activiteit. Metaalionen versnellen de katalyse enerzijds door
stabilisatie van een enzymsubstraat complex door het vormen van coördinatieve
bindingen en anderzijds door te werken als elektronen overdragers in
redoxreacties.
, 3. Vraag 3: Welke moleculen staat er hier afgebeeld? Geef meer
uitleg over de functie van deze molecule, toon dit ook aan op de
figuur:
Op deze foto staat biotine afgebeeld, een prosthetische groep.
Zijn functie is de overdracht van de carboxylgroep, gemedieerd in een
enzymatische reactie. Op het stikstofatoom (omcirkeld) gaat een carboxylgroep
aan binden, om dan getransfereerd te worden van het ene substraat naar het
andere substraat. Biotine heeft een lange arm structuur zodat hij gemakkelijk de
carboxylgroep over een bepaalde afstand kan overdragen.
4. Vraag 4: Leg het katalytische mechanisme van chymotrypsine uit.
Vernoem hierbij zeker de katalytische aminozuren, de reactie
intermediairen en transitiestaten.
Het mechanisme van chymotrypsine is een voorbeeld van een covalente katalyse
waarin de hydroxylgroep van serine wordt omgevormd tot een nucleofiel
centrum.
De hydrolyse van een proteïne door chymotrypsine start met een nucleofiele
aanval van het zuurstof van Ser195 op het carbonylkoolstof van de peptide
binding volgend op een aminozuur met een hydrofobe zijketen. De zijketen van
serine is niet reactief maar wordt omgezet tot een nucleofiel centrum door de
katalytische triade.
Asp102 is waterstofbrug gebonden met His57 dat op zijn beurt waterstofbrug
gebonden is met Ser195. Door het ladingsverplaatsingssysteem wordt een
proton verwijderd van het serine. Het gevormde nucleofiele centrum kan
vervolgens het elektrofiele carbonylkoolstof aanvallen met vorming van een acyl-
enzym intermediair. In dit stadium is de amine- of basische component van het
substraat waterstofbrug gebonden aan His57 terwijl de carboxyl- of zure
component covalent veresterd is aan serine.
, In de fase van de-acylatie diffundeert de aminecomponent (het eerste product)
weg van het enzym en wordt een watermolecule gebonden aan het enzym. Het
ladingsverplaatsings-systeem verwijdert een proton van water waardoor een
nucleofiele OH- groep gevormd wordt dat het carbonylkoolstof aanvalt van de
acylgroep gebonden op Ser195. Er wordt een covalent gebonden complex
gevormd. His57 geeft een proton af aan het zuurstof van Ser195 met vrijstelling
van de zure component (het tweede product) van het substraat. Dit laatste
diffundeert weg uit het actief centrum waarop het enzym terugkeert naar zijn
oorspronkelijke vorm.
5. Vraag 5: Beschrijf de 6 hoofdklassen waarin enzymen worden
ingedeeld. Geef telkens een bijhorend voorbeeld (enzym + reactie,
inclusief structuren).
Deze zijn gebaseerd op de basis van de soort reactie die ze katalyseren. Ze
worden genummerd van 1 tot 6:
1. oxido-reductasen enzymes = gaan redox reactie katalyseren waarbij er
elektronen worden getransfereerd van een substraat naar het andere
waarbij vaak waterstofatomen worden getransfereerd
2. tarnsferasen = enzymen die de transfer van een bepaalde chemische
groep gaan katalyseren bv aminogroep
3. hydrolasen = enzymen die een hydrolyse reactie gaan katalyseren
waarbij dus water bij te pas komt
4. lyasen = enzymes die een reactie gaan katalyseren die een bepaalde
verbinding verbreekt door eleminatie van een bepaalde groep. Bij zo'n
reacties blijven er vaak dubbele bindingen achter
5. isomerasen = gaan een intermoleculaire schikking katalyseren, dus de
transfer van groepen binnenin 1 molecule om een isomere vorm als
resultaat te hebben
6. ligasen of synthasen = katalyseren condensatie reacties. Vaak is er ATP
voor vereist om die condensatie reactie te kunnen laten doorgaan
Kijk volgende pagina voor de afbeelding!
