BIOMOLECULEN
Hoofdstuk I: aminozuren
1. Aminozuren
Aminozuren = di- of tri- peptide ➔ eiwit of proteïne
o Bouwsteen van peptiden en proteïnen
o Bouwsteen fosfolipiden
Eigenschappen :
o 2 – aminocarbonzuren
o R groep bepaalt het AZ, andere groepen zijn identiek voor elk AZ
Zwitterion = dipolair ion → Netto geen lading (netto positieve en negatieve lading)
Functie proteïnen in het lichaam :
Chemische omzettingen: omzetting van glucose naar energie
- Enzymen bv pepsine dat in de maag eiwitmoleculen splitst
Structuur: bv; haar
- keratine en melanine in huid/haar
- collageen in bindweefsel
Transport: bv; Na/K pomp
- Doorheen het celmembraan
- Tussen cellen hemoglobine
Communicatie:
- Stresshormoon adrenaline
- Insuline (= hormoon)
- Receptoren
Regulatie:
- Myosine en actine voor spiercontractie
- Kinasen= forsorylering
1
, 1.1 Vergelijking saccharide versus aminozuur
o Chiraal koolstof (uitgezonderd glycine → niet optisch actief)
o Koolstoffen op één lijn
o Hoogste atoomnummer bovenaan
o Positie aminegroep: L (links) en D (rechts) (kijken waar aminogroep zich bevind)
→ Enkel L-configuraties in menselijk lichaam
→ D-vormen: bacteriën
→ Chiraal = spiegelbeelden passen niet op elkaar
o Fisherprojectie :
1.2 Optische activiteit:
o L/D-configuraties
o S/R-vorm (prioriteit obv atoomnummer)
o Alle L-configuraties van AZ = S-vorm (uitgezonderd cysteïne)
1.3 Essentiële aminozuren:
• 9 aminozuren
• Onvoldoende of niet geproduceerd door menselijk lichaam
• Essentieel = opname uit voedsel
→ histidine , isoleucine, leucine, lysine, methionine, fenylalanine, threonine, tryptofaan, valine
1.4 Metabole afwijking:
• Fenylketonurie = enzyme phenylalaninehydroxylase werkt niet goed
→ Geen afbraak fenylalanine
→ Geen afbraak tyrosine
2
Hoofdstuk I: aminozuren
1. Aminozuren
Aminozuren = di- of tri- peptide ➔ eiwit of proteïne
o Bouwsteen van peptiden en proteïnen
o Bouwsteen fosfolipiden
Eigenschappen :
o 2 – aminocarbonzuren
o R groep bepaalt het AZ, andere groepen zijn identiek voor elk AZ
Zwitterion = dipolair ion → Netto geen lading (netto positieve en negatieve lading)
Functie proteïnen in het lichaam :
Chemische omzettingen: omzetting van glucose naar energie
- Enzymen bv pepsine dat in de maag eiwitmoleculen splitst
Structuur: bv; haar
- keratine en melanine in huid/haar
- collageen in bindweefsel
Transport: bv; Na/K pomp
- Doorheen het celmembraan
- Tussen cellen hemoglobine
Communicatie:
- Stresshormoon adrenaline
- Insuline (= hormoon)
- Receptoren
Regulatie:
- Myosine en actine voor spiercontractie
- Kinasen= forsorylering
1
, 1.1 Vergelijking saccharide versus aminozuur
o Chiraal koolstof (uitgezonderd glycine → niet optisch actief)
o Koolstoffen op één lijn
o Hoogste atoomnummer bovenaan
o Positie aminegroep: L (links) en D (rechts) (kijken waar aminogroep zich bevind)
→ Enkel L-configuraties in menselijk lichaam
→ D-vormen: bacteriën
→ Chiraal = spiegelbeelden passen niet op elkaar
o Fisherprojectie :
1.2 Optische activiteit:
o L/D-configuraties
o S/R-vorm (prioriteit obv atoomnummer)
o Alle L-configuraties van AZ = S-vorm (uitgezonderd cysteïne)
1.3 Essentiële aminozuren:
• 9 aminozuren
• Onvoldoende of niet geproduceerd door menselijk lichaam
• Essentieel = opname uit voedsel
→ histidine , isoleucine, leucine, lysine, methionine, fenylalanine, threonine, tryptofaan, valine
1.4 Metabole afwijking:
• Fenylketonurie = enzyme phenylalaninehydroxylase werkt niet goed
→ Geen afbraak fenylalanine
→ Geen afbraak tyrosine
2
