• Wrong document? Swap it for free
  • Written by students who passed
  • Immediately available after payment
  • Read online or as PDF
Sell
Where do you study
Your language
Document preview thumbnail
Preview 4 out of 66 pages
Summary

Basisprincipes Kinesiologie | Samenvatting ALLES (incl. extra info uit ppt's) | UH | 2026/27

Document preview thumbnail
Preview 4 out of 66 pages

Studiemateriaal voor het vak Basisprincipes Kinesiologie aan Universiteit Hasselt, gericht op het moleculair organisatieniveau. Het document behandelt de structuur en functie van belangrijke biomoleculen: koolhydraten (mono-, di- en polysachariden), lipiden (triglyceriden, fosfolipiden, steroïden) en eiwitten, aangevuld met toepassingen op botgroei en botremodellering. De uitgebreide uitleg van dehydratatie- en hydrolyseprocessen, chemische bindingen en de rol van biomoleculen in fysiologische processen maakt dit materiaal ideaal voor examenvoorbereiding op de revalidatiewetenschappen.

Content preview

Basisprincipes kinesiologie
1. Organisatieniveaus
1.1 Moleculair niveau
➔ Leerpad 1: Biomoleculen
Koolhydraten (suikers):
STRUCTUUR:

- Samengesteld uit een aantal koolstof-, waterstof- en zuurstofatomen
- 1:2:1-verhouding
- OH-groep (polaire hydroxylgroep) aanwezig op centrale C-atoom → goed oplosbaar in water
(snel door lichaam vervoerd)
- Energie voor cel + structurele functie (celmembraan)

MONOSACHARIDEN:

- Glucose (C6H12O6) → koolhydraatmonomeer met ringstructuur (5 C-atomen + 1 O-atoom)
→ zesring/hexose
- Fructose → vijfring/pentose
- Schikking/conformatie van functionele groepen is !!!, bepaald koolhydraat (vb. verschil
galactose en glucose)




DISACHARIDEN:

Wanneer twee monosachariden worden samengevoegd, spreken we van een disacharide.

- Samenvoegen van monomeren door dehydratatiereactie, bij ene monomeer hydroxylgroep
afgehaald en bij het tweede een waterstofgroep, tot vorming van watermolecule.
- Covalente glycosidischebinding tssn monosachariden
 Splitsing disachariden: hydrolysereactie (watermolecule toevoegen om monomeren te
ontkoppelen)
- Vb. glucose + fructose → sucrose




1

,POLYSACHARIDEN:

Wanneer meerdere monosachariden verbonden zijn, spreken we van een polysacharide.

- Vele dehydratatiereacties + vorming v veel glycosidische bindingen.
- Vaak veel vertakkingen in polysachariden (vb. glycogeen → aanwezig als energiereserve in
lever of spiercellen, zetmeel → plantaardige polysacharide)




Lipiden (vetten):
STRUCTUUR:

- Opgebouwd uit koolstof, zuurstof en waterstof
- Lange keten koolstof- en waterstofatomen, met aan uiteinde carboxylgroep (-COOH)
- Verzadigd of gesatureerd vetzuur = enkel enkelvoudige covalente bindingen
- Onverzadigd vetzuur = een of meerdere dubbele bindingen tssn C-atomen
- Energievoorziening (grote hoeveelheid vetten opslaan in vetweefsel) + functie in
signaaltranductie als signaalmolecule + structurele component in celmembraan




TRIGLYCERIDEN:

- Grootste groep vetten menselijke lichaam (vetvoorraad in het lichaam)
- Structuur: centrale glycerolmolecule waar één, twee of drie vetzuren aan elkaar gekoppeld
zijn via dehydratatiereactie
- Binding tssn hydroxylgroep v glycerolmolecule en carboxylgroep v vetzuur
- Energie vrijmaken uit triglyceriden → hydrolysereacties (vetzuur vrijmaken van
glycerolmolecule)
- Drie vetzuurstaarten meestal verschillend binnen triglyceride (lengte, saturatie,…) → grote
variatie triglyceriden → kenmerken bepalen eigenschappen
- Verzadigde vetten → vast van vorm
- Onverzadigde vetten → vloeibaar bij kamertemp.




2

,FOSFOLIPIDEN:

Wanneer binnen een glycerolmolecule de derde hydroxylgroep gekoppeld is met een
fosfaatgroep (PO43-), ter vervanging van een vetzuur, spreken we van een fosfolipide

- Aan fosfaatgroep → kleine polaire of geïoniseerde groep
- Amfifiel → polair (hydrofiel) als apolair (hydrofoob) gedeelte
- In waterig milieu → polaire gedeelten in contact met watermoleculen en apolaire
vetzuurstaarten een cluster




STEROÏDEN:

- Van oorsprong cholesterolmoleculen
- Steraanskelet = verbinding van vier ringstructuren die uit koolstofatomen bestaan, met
polaire hydroxylgroepen
- Niet oplosbare vetten
- Door het lichaam door transporteiwitten
- vb.: cholesterol, cortisol, geslachtshormonen




Eiwitten:
- Belangrijke biomoleculen → nagenoeg elke dynamische functie i/h lichaam is afhankelijk v
deze moleculen
- Functies: chemische reacties versnellen, opslag, transport, cellulaire communicatie,
verdediging, beweging of structurele ondersteuning van cellen of weefsels
- Tienduizenden eiwitten met specifieke structuur en functie
- 20 aminozuren → aaneenschakeling via peptidebinding → polymeer van aminozuren =
polypeptide
- Eiwit = 1 of meerdere polypeptideketens, gevouwen of opgerold tot 3D-structuur

DE BOUWSTENEN VAN EIWITTEN: AMINOZUREN

- Allemaal dezelfde basisstructuur: centraal koolstofatoom, gekoppeld met respect. een
aminogroep (NH2), een carboxylgroep (-COOH), een waterstofatoom (-H) en een variabele
restgroep
- Variatie in AZ → te wijten aan verschillende restgroep

3

, - Fysische + chemische eigenschappen van restgroepen → bepalen unieke functie AZ →
hetgeen de functionele rol van het eiwit bepaalt




GROEPERING VAN AZ:

- Op basis van eigenschappen restgroepen
- Apolaire restgroep → hydrofoob
- Polaire restgroep → hydrofiel
- Elektrisch geladen AZ → restgroep met lading aanwezig → wateroplosbaar of hydrofiel




Binding van AZ:

- carboxylgroep + aminogroep koppelen via dehydratatiereactie → peptidebinding
- Meer en meer AZ → polypeptide
- Unieke lineaire structuur bepaalt chemische eigenschappen v eiwit
- Elke polypeptide aan ene zijde vrije -NH2 en andere -COOH

VOLGORDE VAN AZ:

- Bepaalt ruimtelijke 3D-structuur v/h eiwit
- Spontaan plooien → ontstaan sferische/bolvormige/globulaire eiwitten of eiwitten met een
vezelachtige structuur (fibreuze eiwitten)
- Structuur bepaalt functie!!!

VIER NIVEAUS VAN RUIMTELIJKE ORGANISATIE:

1. Primaire structuur: volgorde van AZ, willekeurige aaneenschakeling (bepaalt
secundaire en tertiaire structuur door chemische eigenschappen v/d polypeptide
backbone en de restgroepen)
2. Secundaire structuur: plooien en spiralen, het resultaat van waterstofbruggen tssn
polypeptide backbone (niet tssn restgroepen!!!)
vb. alfa-helix = resultaat v H-bruggen tssn elke 4de aminozuur
bete-sheet = H-bruggen tssn twee parallelle segmenten van twee polypeptideketens



4

Document information

Study
Uploaded on
October 5, 2026
Number of pages
66
Written in
2026/2027
Type
Summary
$18.65

Wrong document? Swap it for free Within 14 days of purchase and before downloading, you can choose a different document. You can simply spend the amount again.
Written by students who passed
Immediately available after payment
Read online or as PDF

Sold
0
Followers
0
Items
1
Last sold
-



Why students choose Stuvia

Created by fellow students, verified by reviews

Quality you can trust: written by students who passed their tests and reviewed by others who've used these notes.

Didn't get what you expected? Choose another document

No worries! You can instantly pick a different document that better fits what you're looking for.

Pay as you like, start learning right away

No subscription, no commitments. Pay the way you're used to via credit card and download your PDF document instantly.

Student with book image

“Bought, downloaded, and aced it. It really can be that simple.”

Alisha Student

Working on your references?

Create accurate citations in APA, MLA and Harvard with our free citation generator.

Working on your references?

Frequently asked questions