Hoofdstuk 4: Effect van de zuurtegraad
en de temperatuur
Begrijpen en interpreteren van het effect van de pH op de enzymatische
reactie
pH optimum van een enzyme= hoofdreden
De enzymatische activiteit is pH afhankelijk als gevolg van de ioniseerbare
aminozuur-zijketens in de active site en vertoont een klokvormige
verandering.
De pH bij maximale activiteit is de optimale pH (pH0). Elk enzyme heeft
zijn eigen pH optimum
De ioniseerbare aminozuur-zijketens in de active site kunnen worden
geprotoneerd of gedeprotoneerd bij verschillende pH’s, afhankelijk van
hun pKa waarde.
Why? Verscchillende verklaringen
pKa waarde geeft aan hoe graag protonering/deprotonering
AZ met lage pKa à steeds gedeprotoneerd bij pH7
AZ met hoge pKa à steeds geprotoneerd bij pH7
Gedeprotoneerd, dus kan geprotoneerd worden
Andere pH-effecten
protonen kunnen nodig zijn vóór of gevormd worden tijdens de
enzymatische reactie. In dit geval kan de pH veranderen naarmate de
reactie doorgaat. Vb: de dehydrogenasen.
• het substraat of het product kan ioniseerbaar zijn. Als het
geïoniseerde substraat beter aan het enzym bindt zal dit de
reactiesnelheid verhogen.
• ionisatie van zijketens van aminozuren niet gelegen in het actief
centrum kunnen de structuur van het actief centrum veranderen en
de snelheid van de reactie beïnvloeden.
Begrijpen, interpreteren en toepassen van het model van Waley
Enzym bestaat in 3 ionisatievormen E, EH1 en EH1H2, enkel EH1 is
katalytisch actief :
Enzymcomplexen die niet in actieve ionisatietoestand voorkomen zijn
inactief maar binden substraat
waardoor snelheid van enzymatische reactie daalt.
Ka1 en ka3, ka2 en ka4 zijn gelijk als binding van substraat geen effect
heeft op dissociatieconstante van protonen van betrokken AZ-zijketens.
Totale enzymconcentratie: E0 = (E)t + (ES)t = [(E)+(EH1)+(EH1H2)] +
[(ES)+(EH1S)+(EH1H2S)]
en de temperatuur
Begrijpen en interpreteren van het effect van de pH op de enzymatische
reactie
pH optimum van een enzyme= hoofdreden
De enzymatische activiteit is pH afhankelijk als gevolg van de ioniseerbare
aminozuur-zijketens in de active site en vertoont een klokvormige
verandering.
De pH bij maximale activiteit is de optimale pH (pH0). Elk enzyme heeft
zijn eigen pH optimum
De ioniseerbare aminozuur-zijketens in de active site kunnen worden
geprotoneerd of gedeprotoneerd bij verschillende pH’s, afhankelijk van
hun pKa waarde.
Why? Verscchillende verklaringen
pKa waarde geeft aan hoe graag protonering/deprotonering
AZ met lage pKa à steeds gedeprotoneerd bij pH7
AZ met hoge pKa à steeds geprotoneerd bij pH7
Gedeprotoneerd, dus kan geprotoneerd worden
Andere pH-effecten
protonen kunnen nodig zijn vóór of gevormd worden tijdens de
enzymatische reactie. In dit geval kan de pH veranderen naarmate de
reactie doorgaat. Vb: de dehydrogenasen.
• het substraat of het product kan ioniseerbaar zijn. Als het
geïoniseerde substraat beter aan het enzym bindt zal dit de
reactiesnelheid verhogen.
• ionisatie van zijketens van aminozuren niet gelegen in het actief
centrum kunnen de structuur van het actief centrum veranderen en
de snelheid van de reactie beïnvloeden.
Begrijpen, interpreteren en toepassen van het model van Waley
Enzym bestaat in 3 ionisatievormen E, EH1 en EH1H2, enkel EH1 is
katalytisch actief :
Enzymcomplexen die niet in actieve ionisatietoestand voorkomen zijn
inactief maar binden substraat
waardoor snelheid van enzymatische reactie daalt.
Ka1 en ka3, ka2 en ka4 zijn gelijk als binding van substraat geen effect
heeft op dissociatieconstante van protonen van betrokken AZ-zijketens.
Totale enzymconcentratie: E0 = (E)t + (ES)t = [(E)+(EH1)+(EH1H2)] +
[(ES)+(EH1S)+(EH1H2S)]
