Zeno De Paus Biomoleculen 1ste Bach BMW (2de zit)
Hoofdstuk 2: Aminozuren en eiwitten
Welke functies hebben proteïnen zoal?
Proteïnen hebben diverse functies zoals katalyse, structuurgeving, beweging, transport en
opslag, intercellulaire en intracellulaire communicatie en immunologische afweer
Wat is een katalyse? Hoe doen eiwitten aan katalyse?
Eiwitten, specifiek enzymen, kunnen aan katalyse doen, wat wilt zeggen dat ze de snelheid van
biochemische processen beïnvloeden. Bijna alle enzymen zijn eiwitten, uitgezonderd enkele RNA
enzymen. De enzymen versnellen het proces door:
1. Het substraat op dit enzym te laten aanhechten
2. De vorming van het enzym-substraatcomplex
3. Het enzym verlaagt de activeringsenergie
4. Het substraat wordt omgezet in product(en) en komt vrij uit het enzym
Hoe zorgen proteïnen voor structuur?
De eiwitten die zorgen voor de structuur noemt men structurele eiwitten, ze zorgen voor de
vorm en stevigheid van de weefsels, enkele voorbeelden zijn collageen en elastine
Hoe zorgen proteïnen voor beweging?
We onderscheiden 2 soorten beweging, namelijk:
• Beweging van organellen en macromoleculen in de cel, dit gebeurt door proteïnen
• Het contractiel apparaat, bestaande uit de filamenten van actine en myosine, dat ons
toestaat op te bewegen
Hoe zorgen proteïnen voor transport en opslag?
Vele biomoleculen worden in de bloedbaan door speciale transporteiwitten vervoerd,
bijvoorbeeld:
• Transferrine → Zorgt voor het transport van ijzer in de bloedbaan door hieraan te binden
• Albumine → Zorgt voor het transport van apolaire moleculen door hieraan te binden
Hiernaast vinden we ook transporteiwitten en -kanalen terug in het celmembraan, dit laat de
opname van polaire moleculen zoals ionen, suikers en aminozuren toe
Hoe zorgen proteïnen voor de intercellulaire communicatie?
De intercellulaire communicatie is de communicatie tussen de cellen onderling. Op het
celmembraan zijn receptoren aanwezig, waarop verschillende signaalmoleculen (bv. hormonen)
kunnen binden om zo signalen van de ene naar de andere cel over te brengen
Hoe zorgen proteïnen voor de intracellulaire communicatie?
De intracellulaire communicatie is de communicatie binnenin een cel. Informatie wordt
doorgegeven van de receptor naar de organellen van de cel, dit noemt men signaaltransductie
Biomoleculen 1
,Zeno De Paus Biomoleculen 1ste Bach BMW (2de zit)
Hoe zorgen proteïnen voor onze immunologische afweer?
Proteïnen spelen zowel een rol in specifieke als aspecifieke immunologische afweer van hogere
dieren tegen micro-organismen. De antilichamen zijn de belangrijkste proteïnen voor de
immunologische afweer
Hoe ziet de structuur van een eiwit eruit?
De eiwitstructuur bestaat uit 4 niveaus, we onderscheiden:
• De primaire structuur: Dit is de
opeenvolging van de aminozuren in de
eiwitketens in de polypeptideketen
• De secundaire structuur: Dit is de
ruimtelijke organisatie van aangrenzende
delen van eenzelfde polypeptideketen
• De tertiaire structuur: Dit is de
uiteindelijke vorm van het totale eiwit
• De quaternaire structuur: Dit is de
uiteindelijke structuur van een eiwit dat
uit meer dan 1 polypeptideketen bestaat
Primaire structuur van eiwitten: aminozuurconstructuur
Wat is de algemene structuur van een standaard aminozuur?
Elk aminozuur heeft volgende zaken gelijk:
• De aminogroep: NH2
• De carboxylgroep: COOH
• Het α-C atoom: Dit is het C-atoom waarop de
aminegroep, carboxylgroep en de R-groep
gebonden is
• De restgroep: R, deze verschild per aminozuur
Wat gebeurt er met de aminozuren bij fysiologische pH?
Bij fysiologische pH (7,4) zal de carboxylgroep (pKa = 2,2)
gedeprotoneerd worden en de aminegroep (pKa = 9,4)
geprotoneerd worden
Wat zijn zwitterionen?
Zwitterionen zijn moleculen die zowel een positieve als negatieve
geladen groep bevatten
Hoe kunnen we aminozuren opdelen op basis van hun R-keten?
De R-keten van aminozuren kan worden opgedeeld worden a.d.h.v. hun polariteit, we
onderscheiden:
• Apolaire aminozuren
• Polaire, ongeladen aminozuren
• Polaire, geladen aminozuren
Biomoleculen 2
,Zeno De Paus Biomoleculen 1ste Bach BMW (2de zit)
De indeling van de aminozuren
De apolaire aminozuren
Welke apolaire aminozuren onderscheiden we? Geef hun 3 en 1 lettercode
• Glycine [Gly, G]
• Alanine [Ala, A]
• Valine [Val, V]
• Leucine [Leu, L]
• Isolcucine [Ile, I]
• Proline [Pro, P]
• Methionine [Met, M]
• Tryptofaan [Trp, W]
• Phenylalanine [Phe, F]
OVERZICHT: Te kennen, en te kunnen tekenen, apolaire aminozuren:
Glycine [Gly, G] Alanine [Ala, A] Valine [Val, V]
Leucine [Leu, L] Isolcucine [Ile, I] Methionine [Met, M]
Phenylalanine [Phe, F] Tryptofaan [Trp, W]
Proline [Pro, P]
LET OP: De R-groep is hier omcirkeld; Maakt niet uit of je de zwitterion of normale vorm geeft
Biomoleculen 3
, Zeno De Paus Biomoleculen 1ste Bach BMW (2de zit)
Ongeladen, polaire aminozuren
Welke ongeladen polaire aminozuren onderscheiden we? Geef hun 3 en 1 lettercode
• Serine [Ser, S]
• Threonine [Thr, T]
• Tyrosine [Tyr, Y]
• Asparagine [Asn, N]
• Glutamine [Gln, Q]
• Cystceïne [Cys, C]
OVERZICHT: Te kennen, en te kunnen tekenen, ongeladen polaire aminozuren:
Serine [Ser, S] Threonine [Thr, T] Tyrosine [Tyr, Y]
Asparagine [Asn, N] Glutamine [Gln, Q] Cysteïne [Cys, C]
Hoe kunnen 2 cysteïnes met elkaar binden?
Wanneer een redoxreactie plaatsvindt tussen 2 cysteïnes in een eiwit, wordt er een interne
zwavelbrug (S-S-brug) gevormd, deze zijn zeer belangrijk voor de ruimtelijke eiwitstructuur
Biomoleculen 4
Hoofdstuk 2: Aminozuren en eiwitten
Welke functies hebben proteïnen zoal?
Proteïnen hebben diverse functies zoals katalyse, structuurgeving, beweging, transport en
opslag, intercellulaire en intracellulaire communicatie en immunologische afweer
Wat is een katalyse? Hoe doen eiwitten aan katalyse?
Eiwitten, specifiek enzymen, kunnen aan katalyse doen, wat wilt zeggen dat ze de snelheid van
biochemische processen beïnvloeden. Bijna alle enzymen zijn eiwitten, uitgezonderd enkele RNA
enzymen. De enzymen versnellen het proces door:
1. Het substraat op dit enzym te laten aanhechten
2. De vorming van het enzym-substraatcomplex
3. Het enzym verlaagt de activeringsenergie
4. Het substraat wordt omgezet in product(en) en komt vrij uit het enzym
Hoe zorgen proteïnen voor structuur?
De eiwitten die zorgen voor de structuur noemt men structurele eiwitten, ze zorgen voor de
vorm en stevigheid van de weefsels, enkele voorbeelden zijn collageen en elastine
Hoe zorgen proteïnen voor beweging?
We onderscheiden 2 soorten beweging, namelijk:
• Beweging van organellen en macromoleculen in de cel, dit gebeurt door proteïnen
• Het contractiel apparaat, bestaande uit de filamenten van actine en myosine, dat ons
toestaat op te bewegen
Hoe zorgen proteïnen voor transport en opslag?
Vele biomoleculen worden in de bloedbaan door speciale transporteiwitten vervoerd,
bijvoorbeeld:
• Transferrine → Zorgt voor het transport van ijzer in de bloedbaan door hieraan te binden
• Albumine → Zorgt voor het transport van apolaire moleculen door hieraan te binden
Hiernaast vinden we ook transporteiwitten en -kanalen terug in het celmembraan, dit laat de
opname van polaire moleculen zoals ionen, suikers en aminozuren toe
Hoe zorgen proteïnen voor de intercellulaire communicatie?
De intercellulaire communicatie is de communicatie tussen de cellen onderling. Op het
celmembraan zijn receptoren aanwezig, waarop verschillende signaalmoleculen (bv. hormonen)
kunnen binden om zo signalen van de ene naar de andere cel over te brengen
Hoe zorgen proteïnen voor de intracellulaire communicatie?
De intracellulaire communicatie is de communicatie binnenin een cel. Informatie wordt
doorgegeven van de receptor naar de organellen van de cel, dit noemt men signaaltransductie
Biomoleculen 1
,Zeno De Paus Biomoleculen 1ste Bach BMW (2de zit)
Hoe zorgen proteïnen voor onze immunologische afweer?
Proteïnen spelen zowel een rol in specifieke als aspecifieke immunologische afweer van hogere
dieren tegen micro-organismen. De antilichamen zijn de belangrijkste proteïnen voor de
immunologische afweer
Hoe ziet de structuur van een eiwit eruit?
De eiwitstructuur bestaat uit 4 niveaus, we onderscheiden:
• De primaire structuur: Dit is de
opeenvolging van de aminozuren in de
eiwitketens in de polypeptideketen
• De secundaire structuur: Dit is de
ruimtelijke organisatie van aangrenzende
delen van eenzelfde polypeptideketen
• De tertiaire structuur: Dit is de
uiteindelijke vorm van het totale eiwit
• De quaternaire structuur: Dit is de
uiteindelijke structuur van een eiwit dat
uit meer dan 1 polypeptideketen bestaat
Primaire structuur van eiwitten: aminozuurconstructuur
Wat is de algemene structuur van een standaard aminozuur?
Elk aminozuur heeft volgende zaken gelijk:
• De aminogroep: NH2
• De carboxylgroep: COOH
• Het α-C atoom: Dit is het C-atoom waarop de
aminegroep, carboxylgroep en de R-groep
gebonden is
• De restgroep: R, deze verschild per aminozuur
Wat gebeurt er met de aminozuren bij fysiologische pH?
Bij fysiologische pH (7,4) zal de carboxylgroep (pKa = 2,2)
gedeprotoneerd worden en de aminegroep (pKa = 9,4)
geprotoneerd worden
Wat zijn zwitterionen?
Zwitterionen zijn moleculen die zowel een positieve als negatieve
geladen groep bevatten
Hoe kunnen we aminozuren opdelen op basis van hun R-keten?
De R-keten van aminozuren kan worden opgedeeld worden a.d.h.v. hun polariteit, we
onderscheiden:
• Apolaire aminozuren
• Polaire, ongeladen aminozuren
• Polaire, geladen aminozuren
Biomoleculen 2
,Zeno De Paus Biomoleculen 1ste Bach BMW (2de zit)
De indeling van de aminozuren
De apolaire aminozuren
Welke apolaire aminozuren onderscheiden we? Geef hun 3 en 1 lettercode
• Glycine [Gly, G]
• Alanine [Ala, A]
• Valine [Val, V]
• Leucine [Leu, L]
• Isolcucine [Ile, I]
• Proline [Pro, P]
• Methionine [Met, M]
• Tryptofaan [Trp, W]
• Phenylalanine [Phe, F]
OVERZICHT: Te kennen, en te kunnen tekenen, apolaire aminozuren:
Glycine [Gly, G] Alanine [Ala, A] Valine [Val, V]
Leucine [Leu, L] Isolcucine [Ile, I] Methionine [Met, M]
Phenylalanine [Phe, F] Tryptofaan [Trp, W]
Proline [Pro, P]
LET OP: De R-groep is hier omcirkeld; Maakt niet uit of je de zwitterion of normale vorm geeft
Biomoleculen 3
, Zeno De Paus Biomoleculen 1ste Bach BMW (2de zit)
Ongeladen, polaire aminozuren
Welke ongeladen polaire aminozuren onderscheiden we? Geef hun 3 en 1 lettercode
• Serine [Ser, S]
• Threonine [Thr, T]
• Tyrosine [Tyr, Y]
• Asparagine [Asn, N]
• Glutamine [Gln, Q]
• Cystceïne [Cys, C]
OVERZICHT: Te kennen, en te kunnen tekenen, ongeladen polaire aminozuren:
Serine [Ser, S] Threonine [Thr, T] Tyrosine [Tyr, Y]
Asparagine [Asn, N] Glutamine [Gln, Q] Cysteïne [Cys, C]
Hoe kunnen 2 cysteïnes met elkaar binden?
Wanneer een redoxreactie plaatsvindt tussen 2 cysteïnes in een eiwit, wordt er een interne
zwavelbrug (S-S-brug) gevormd, deze zijn zeer belangrijk voor de ruimtelijke eiwitstructuur
Biomoleculen 4
