TEMA 1: BIOCATALITZADORS
1. Reaccions químiques i catalitzadors
A les cèl·lules hi ha constants reaccions químiques per degradar o sintetitzar molècules. Les substàncies que intervenen
són molt estables a temperatura ambient, motiu pel qual necessiten un control bioquímic per evitar que no reaccionin o
que ho facin tan lentament que la vida no seria possible.
El control bioquímic és tracta de la regulació de les reaccions químiques que es donen a l’organisme per mitjà de
biocatalitzadors o enzims. Aquesta dependència que els ajuda a interactuar permet a la cèl·lula regular quines reaccions
s’han de donar i en quin moment.
En una reacció química, els reactius (substàncies inicials) es transformen en productes (substàncies finals). Però aquest
procés no és directe: cal passar per un estat intermedi anomenat estat de transició o complex activat, en el qual els
enllaços químics estan debilitats i el sistema es troba en el punt d'energia més alt. Per arribar a aquest estat, cal aportar
energia: és l'energia d'activació (Ea). Com més alta sigui l'Ea, més difícil és que la reacció es produeixi espontàniament. A
banda de l'Ea, la reacció comporta un canvi global d'energia: l'energia lliure (ΔG).
Si els productes tenen menys energia que els reactius, l'energia s'allibera (reacció exergònica); si en tenen més,
s'absorbeix (reacció endergònica).
Si es redueix la energia d’activació, es pot accelerar una reacció química. Hi ha dues maneres de fer-ho:
- Pujar temperatura: es provoca un increment en l’energia cinètica i per tant augmenta la velocitat. Inviable en éssers
vius.
- Utilitzar catalitzadors: substancies que acceleren la reacció perquè disminueixen l’energia d’activació. Quan acaba la
reacció el catalitzador s’allibera i es pot tornar a utilitzar.
2. Els enzims
Els enzims són els catalitzadors de les reaccions biològiques
(biocatalitzadors) que actuen rebaixant l’Ea (acceleren
reacció). Tots els enzims són proteïnes globulars (excepte
ribozims), solubles en aigua, que poden actuar de manera
intracel·lular o extracel·lular.
- Molècula amb la que reacciona = substrat
- Molècula resultant = producte
2.1 Els enzims estan formats per:
- Apoenzim: part proteica i dona forma a l’enzim
- Cofactor: component no proteic unit a l’apoenzim imprescindible per l’activitat de
l’enzim. Poden ser d’origen inorgànic (Fe2+, Mg2+ o Cu2+) o orgànic.Si el
component és d’origen orgànic
- Coenzim (vitamines, nucleòtids...): enllaços temporals febles
- Grup prostètic: el cofactor roman sempre unit a l’apoenzim
1
,El centre actiu d'un enzim és la zona específica on s'uneix el substrat (la molècula sobre la qual actua l'enzim) perquè es
produeixi la reacció química. Dins d'aquest centre actiu hi ha dos tipus d'aminoàcids amb funcions diferents:
- Aminoàcids de fixació: Simplement subjecten el substrat al seu lloc mitjançant enllaços febles perquè no s'escapi.
- Aminoàcids catalítics: S'uneixen al substrat amb enllaços més forts (covalents), debiliten la seva estructura molecular
i faciliten que es transformi en el producte final de la reacció.
En resum, el centre actiu és com una "pinça intel·ligent" que agafa la molècula i la trenca o transforma de manera
controlada.
Segons el grau, l’especificitat pot ser:
- Especificitat absoluta: 1 enzim per 1 substrat
- Especificitat de grup: 1 enzim pot reaccionar amb substrats que pertanyen al mateix grup
(glucosidases glúcids)
- Especificitat de reacció: 1 enzim pot reaccionar amb qualsevol substrat que tingui un
tipus d’enllaç determinat (esterases enllaços èster)
3. Cinètica enzimàtica
L’activitat de les reaccions enzimàtiques es mesura com una velocitat (V). V = nº de molècules de S transformades per
unitat de temps (Ex: mmol/minut). Aquesta velocitat depèn de factors com:
- [E] (concentració d’enzim)
- [S] (concentració de substrat)
- [P] (concentració de producte)
- [Cofactors]
- Temperatura i pH
- Acció d’efectors activadors o inhibidors
- Modificacions covalents (fosforilacions)
Quan s'augmenta la [S], la velocitat augmenta perquè hi ha més probabilitat que l'enzim i el substrat es trobin, però
aquesta velocitat té un límit: la Vmax o constant catalítica, que és el nombre màxim de molècules de substrat que un
enzim pot transformar per unitat de temps, i s'assoleix quan totes les molècules d'enzim estan ocupades per substrat
(saturació E-S).
Per descriure la relació entre [S] i V s'utilitza la constant de Michaelis-Menten (Km), que indica l'afinitat de l'enzim pel
seu substrat i equival a la concentració de substrat necessària per assolir la meitat de la Vmax (1/2 Vmax): com més baixa
és la Km, més afinitat té l'enzim pel seu substrat. Gràficament, aquesta relació té forma d'hipèrbola.
Ex: nº recanvi catalasa = 2,5x106 = 1 mol de catalasa transforma en 1min 2,5x106 mols de peròxid d’hidrogen (H2O2).
4. Inhibició enzimàtica
Els Inhibidors són substàncies que redueixen o anul·len l’activitat enzimàtica. Hi ha dos tipus de inhibició:
- Inhibició irreversible: L’inhibidor o verí es fixa permanentment al Centre Actiu de l’enzim alterant la estructura i
inutilitzant-lo. No es pot desenganxar. Ex: cianur bloqueja citocrom oxidasa (respiració cel·lular).
- Inhibició reversible: No inutilitza el Centre Actiu, impedeix temporalment el seu funcionament.
- Inhibició reversible competitiva: la molècula inhibidora és semblant al substrat, competeix amb el subtrat per
fixar-se al Centre Actiu i bloqueja la seva entrada. Reducció velocitat de reacció (reacció és proporcional a la
concentració de l’inhibidor.)
- Inhibició reversible no competitiva: unió de l’inhibidor a un altre lloc de l’enzim diferent del centre actiu
modificant l’estructura de l’enzim Dificulta la formació de producte
- Inhibició reversible acompetitiva: unió de l’inhibidor a un altre lloc de l’enzim i es forma el complex E-S, però
Impedeix la formació de producte
2
,5. Enzims reguladors o al·lostèrics
Regulen la velocitat de reacció de formació de productes en funció dels requeriments cel·lulars. Són
enzims amb centres al·lostèrics, és a dir, llocs d'unió diferents al centre actiu on es poden fixar els
moduladors al·lostèrics de manera no covalent. Aquests moduladors poden ser negatius o positius
en funció de si inhibeixen o activen l'acció enzimàtica.
Assoleixen dos formes:
- R = relaxada. Forma activa
- T = tensa. Forma inactiva
Normalment estan formats per dues o més subunitats, cadascuna amb el seu centre actiu i centres al·lostèrics, i
acostumen a tenir efecte cooperatiu, de manera que l'inhibidor o activador indueix un canvi en totes les subunitats de
l'enzim.
6. Regulació de l’activitat enzimàtica
La retroinhibició consisteix en la inhibició del primer enzim per part del
producte final, sent aquest primer enzim (E1) al·lostèric, i és molt
important en vies metabòliques. L'activitat enzimàtica també pot regular-se
mitjançant:
- Modificacions covalents reversibles, on la unió de certes molècules
modifica l'activitat de l'enzim.
- Activitat proteolítica, on els enzims es sintetitzen en forma de precursor inactiu (com el fibrinogen que es converteix
en fibrina).
- Regulació genètica, mitjançant gens que codifiquen enzims que es poden trobar actius o inactius.
7. Nomenclatura
Normalment el nom de l’enzim es composa de: Nom substrat + nom reacció + “asa” (ex. Aspartat transaminasa)
Exemples:
- Òxid-reductases: reaccions redox de la respiració i la fermentació
- Transferases: transferència de grups funcionals d’una molècula dadora a una acceptora (ex. aminotransferasa)
- Hidrolases: trenquen enllaços C-N o C-O d’una molècula. Les molècules resultants reaccionen amb l’aigua (agafant H
o OH) (ex. lipasa)
- Isomerases: transformen substàncies en d’altres isòmeres.
- Liases: unió de dues molècules.
8. Vitamines
Són molècules orgàniques de naturalesa molt variada imprescindibles pel funcionament
normal del metabolisme. Els animals no les poden sintetitzar, amb algunes excepcions, i
per tant cal incorporar-les mitjançant la dieta. Són necessàries en ordre de mil·ligrams,
com ara 30 mg de vitamina C o 2 mg de vitamina B12. Excés de vitamines A, D i K és
perjudicial
9. Hormones
Les hormones són substàncies químiques produïdes per les glàndules endocrines que viatgen a través del torrent
sanguini fins arribar al seu teixit diana, on exerceixen la seva acció abans de ser degradades. La seva funció principal és
regular processos fonamentals com el metabolisme, el creixement i l'equilibri del medi intern de l'organisme. Es
classifiquen en 3 grups segons la seva naturalesa química:
- Les amíniques, derivades d'aminoàcids com la tirosina (entre les quals trobem les hormones tiroidals).
- Les esteroïdals, sintetitzades a partir del colesterol (com la testosterona i els estrògens).
- Les peptídiques, formades per cadenes d'aminoàcids, com la insulina, el glucagó i l'hormona del creixement (GH).
3
, TEMA 2: EL METABOLISME
El metabolisme cel·lular és el conjunt de reaccions químiques que es donen a l’interior de les cèl·lules per obtenir
matèria i energia per dur a terme les tres funcions vitals (nutrició, relació i reproducció); es tracta d’un procés essencial
perquè sense ell la vida no és possible. El ATP es la moneda energética celular. S’utilitza en casi totes les reaccions
metabòliques que necessiten energia.
Les reaccions químiques del metabolisme s’anomenen vies metabòliques (catabolisme i anabolisme) i les molècules que
intervenen s’anomenen metabòlits. Tota reacció del metabolisme està regulada per proteïnes anomenades enzims i són
específics a cada metabòlit inicial o substrat i per a cada tipus de transformació. De la via metabòlica s’obté un producte
o metabòlit final. El metabolisme intermediari són les petites vies que hi ha entre les grans vies metabòliques.
1. Éssers vius: sistemes oberts
Els éssers vius són sistemes oberts perquè intercanvien constantment matèria i energia amb el medi, fet fonamental dins
del catabolisme, ja que aquest procés s’encarrega de degradar molècules per obtenir energia. Pel que fa a la matèria, els
organismes capten substàncies, les transformen i eliminen residus:
- Els autòtrofs: com les plantes, fabriquen les seves biomolècules a partir de compostos inorgànics.
- Els heteròtrofs: com els animals, obtenen la matèria orgànica alimentant-se d’altres éssers vius.
Respecte a l’energia:
- Els fotòtrofs la capten de la llum solar.
- Els quimiòtrofs: l’obtenen a partir de reaccions químiques.
Tota aquesta energia alliberada en el catabolisme permet realitzar funcions vitals com renovar estructures, créixer,
transportar substàncies i produir moviment.
2. Éssers vius: necessitat d’energia
Els nutrients són una font d’energia essencial per al catabolisme, ja que durant aquest
procés es degraden macronutrients com els glúcids, els lípids i les proteïnes per obtenir
energia. A més, els éssers vius necessiten diferents compostos per funcionar correctament:
els essencials no es poden sintetitzar i s’han d’obtenir mitjançant l’alimentació, els no
essencials poden ser sintetitzats pel propi organisme i els semiessencials es poden produir,
però no en quantitat suficient en determinades etapes o situacions, de manera que també
cal incorporar-los a través de la dieta.
3. Rutes metabòliques
3.1 Catabolisme
És la transformació de molècules complexes en d’altres més senzilles alliberant energia. Són reaccions de degradació, és
a dir la ruptura i oxidació de macronutrients (glucosa, àcids grassos...). Molècules complexes es transformen en altres
més senzilles. Es produeix CO2 i H2O com a residus. Alliberament d’energia emmagatzemada en forma d’ATP i altres
substàncies reductores.
4
1. Reaccions químiques i catalitzadors
A les cèl·lules hi ha constants reaccions químiques per degradar o sintetitzar molècules. Les substàncies que intervenen
són molt estables a temperatura ambient, motiu pel qual necessiten un control bioquímic per evitar que no reaccionin o
que ho facin tan lentament que la vida no seria possible.
El control bioquímic és tracta de la regulació de les reaccions químiques que es donen a l’organisme per mitjà de
biocatalitzadors o enzims. Aquesta dependència que els ajuda a interactuar permet a la cèl·lula regular quines reaccions
s’han de donar i en quin moment.
En una reacció química, els reactius (substàncies inicials) es transformen en productes (substàncies finals). Però aquest
procés no és directe: cal passar per un estat intermedi anomenat estat de transició o complex activat, en el qual els
enllaços químics estan debilitats i el sistema es troba en el punt d'energia més alt. Per arribar a aquest estat, cal aportar
energia: és l'energia d'activació (Ea). Com més alta sigui l'Ea, més difícil és que la reacció es produeixi espontàniament. A
banda de l'Ea, la reacció comporta un canvi global d'energia: l'energia lliure (ΔG).
Si els productes tenen menys energia que els reactius, l'energia s'allibera (reacció exergònica); si en tenen més,
s'absorbeix (reacció endergònica).
Si es redueix la energia d’activació, es pot accelerar una reacció química. Hi ha dues maneres de fer-ho:
- Pujar temperatura: es provoca un increment en l’energia cinètica i per tant augmenta la velocitat. Inviable en éssers
vius.
- Utilitzar catalitzadors: substancies que acceleren la reacció perquè disminueixen l’energia d’activació. Quan acaba la
reacció el catalitzador s’allibera i es pot tornar a utilitzar.
2. Els enzims
Els enzims són els catalitzadors de les reaccions biològiques
(biocatalitzadors) que actuen rebaixant l’Ea (acceleren
reacció). Tots els enzims són proteïnes globulars (excepte
ribozims), solubles en aigua, que poden actuar de manera
intracel·lular o extracel·lular.
- Molècula amb la que reacciona = substrat
- Molècula resultant = producte
2.1 Els enzims estan formats per:
- Apoenzim: part proteica i dona forma a l’enzim
- Cofactor: component no proteic unit a l’apoenzim imprescindible per l’activitat de
l’enzim. Poden ser d’origen inorgànic (Fe2+, Mg2+ o Cu2+) o orgànic.Si el
component és d’origen orgànic
- Coenzim (vitamines, nucleòtids...): enllaços temporals febles
- Grup prostètic: el cofactor roman sempre unit a l’apoenzim
1
,El centre actiu d'un enzim és la zona específica on s'uneix el substrat (la molècula sobre la qual actua l'enzim) perquè es
produeixi la reacció química. Dins d'aquest centre actiu hi ha dos tipus d'aminoàcids amb funcions diferents:
- Aminoàcids de fixació: Simplement subjecten el substrat al seu lloc mitjançant enllaços febles perquè no s'escapi.
- Aminoàcids catalítics: S'uneixen al substrat amb enllaços més forts (covalents), debiliten la seva estructura molecular
i faciliten que es transformi en el producte final de la reacció.
En resum, el centre actiu és com una "pinça intel·ligent" que agafa la molècula i la trenca o transforma de manera
controlada.
Segons el grau, l’especificitat pot ser:
- Especificitat absoluta: 1 enzim per 1 substrat
- Especificitat de grup: 1 enzim pot reaccionar amb substrats que pertanyen al mateix grup
(glucosidases glúcids)
- Especificitat de reacció: 1 enzim pot reaccionar amb qualsevol substrat que tingui un
tipus d’enllaç determinat (esterases enllaços èster)
3. Cinètica enzimàtica
L’activitat de les reaccions enzimàtiques es mesura com una velocitat (V). V = nº de molècules de S transformades per
unitat de temps (Ex: mmol/minut). Aquesta velocitat depèn de factors com:
- [E] (concentració d’enzim)
- [S] (concentració de substrat)
- [P] (concentració de producte)
- [Cofactors]
- Temperatura i pH
- Acció d’efectors activadors o inhibidors
- Modificacions covalents (fosforilacions)
Quan s'augmenta la [S], la velocitat augmenta perquè hi ha més probabilitat que l'enzim i el substrat es trobin, però
aquesta velocitat té un límit: la Vmax o constant catalítica, que és el nombre màxim de molècules de substrat que un
enzim pot transformar per unitat de temps, i s'assoleix quan totes les molècules d'enzim estan ocupades per substrat
(saturació E-S).
Per descriure la relació entre [S] i V s'utilitza la constant de Michaelis-Menten (Km), que indica l'afinitat de l'enzim pel
seu substrat i equival a la concentració de substrat necessària per assolir la meitat de la Vmax (1/2 Vmax): com més baixa
és la Km, més afinitat té l'enzim pel seu substrat. Gràficament, aquesta relació té forma d'hipèrbola.
Ex: nº recanvi catalasa = 2,5x106 = 1 mol de catalasa transforma en 1min 2,5x106 mols de peròxid d’hidrogen (H2O2).
4. Inhibició enzimàtica
Els Inhibidors són substàncies que redueixen o anul·len l’activitat enzimàtica. Hi ha dos tipus de inhibició:
- Inhibició irreversible: L’inhibidor o verí es fixa permanentment al Centre Actiu de l’enzim alterant la estructura i
inutilitzant-lo. No es pot desenganxar. Ex: cianur bloqueja citocrom oxidasa (respiració cel·lular).
- Inhibició reversible: No inutilitza el Centre Actiu, impedeix temporalment el seu funcionament.
- Inhibició reversible competitiva: la molècula inhibidora és semblant al substrat, competeix amb el subtrat per
fixar-se al Centre Actiu i bloqueja la seva entrada. Reducció velocitat de reacció (reacció és proporcional a la
concentració de l’inhibidor.)
- Inhibició reversible no competitiva: unió de l’inhibidor a un altre lloc de l’enzim diferent del centre actiu
modificant l’estructura de l’enzim Dificulta la formació de producte
- Inhibició reversible acompetitiva: unió de l’inhibidor a un altre lloc de l’enzim i es forma el complex E-S, però
Impedeix la formació de producte
2
,5. Enzims reguladors o al·lostèrics
Regulen la velocitat de reacció de formació de productes en funció dels requeriments cel·lulars. Són
enzims amb centres al·lostèrics, és a dir, llocs d'unió diferents al centre actiu on es poden fixar els
moduladors al·lostèrics de manera no covalent. Aquests moduladors poden ser negatius o positius
en funció de si inhibeixen o activen l'acció enzimàtica.
Assoleixen dos formes:
- R = relaxada. Forma activa
- T = tensa. Forma inactiva
Normalment estan formats per dues o més subunitats, cadascuna amb el seu centre actiu i centres al·lostèrics, i
acostumen a tenir efecte cooperatiu, de manera que l'inhibidor o activador indueix un canvi en totes les subunitats de
l'enzim.
6. Regulació de l’activitat enzimàtica
La retroinhibició consisteix en la inhibició del primer enzim per part del
producte final, sent aquest primer enzim (E1) al·lostèric, i és molt
important en vies metabòliques. L'activitat enzimàtica també pot regular-se
mitjançant:
- Modificacions covalents reversibles, on la unió de certes molècules
modifica l'activitat de l'enzim.
- Activitat proteolítica, on els enzims es sintetitzen en forma de precursor inactiu (com el fibrinogen que es converteix
en fibrina).
- Regulació genètica, mitjançant gens que codifiquen enzims que es poden trobar actius o inactius.
7. Nomenclatura
Normalment el nom de l’enzim es composa de: Nom substrat + nom reacció + “asa” (ex. Aspartat transaminasa)
Exemples:
- Òxid-reductases: reaccions redox de la respiració i la fermentació
- Transferases: transferència de grups funcionals d’una molècula dadora a una acceptora (ex. aminotransferasa)
- Hidrolases: trenquen enllaços C-N o C-O d’una molècula. Les molècules resultants reaccionen amb l’aigua (agafant H
o OH) (ex. lipasa)
- Isomerases: transformen substàncies en d’altres isòmeres.
- Liases: unió de dues molècules.
8. Vitamines
Són molècules orgàniques de naturalesa molt variada imprescindibles pel funcionament
normal del metabolisme. Els animals no les poden sintetitzar, amb algunes excepcions, i
per tant cal incorporar-les mitjançant la dieta. Són necessàries en ordre de mil·ligrams,
com ara 30 mg de vitamina C o 2 mg de vitamina B12. Excés de vitamines A, D i K és
perjudicial
9. Hormones
Les hormones són substàncies químiques produïdes per les glàndules endocrines que viatgen a través del torrent
sanguini fins arribar al seu teixit diana, on exerceixen la seva acció abans de ser degradades. La seva funció principal és
regular processos fonamentals com el metabolisme, el creixement i l'equilibri del medi intern de l'organisme. Es
classifiquen en 3 grups segons la seva naturalesa química:
- Les amíniques, derivades d'aminoàcids com la tirosina (entre les quals trobem les hormones tiroidals).
- Les esteroïdals, sintetitzades a partir del colesterol (com la testosterona i els estrògens).
- Les peptídiques, formades per cadenes d'aminoàcids, com la insulina, el glucagó i l'hormona del creixement (GH).
3
, TEMA 2: EL METABOLISME
El metabolisme cel·lular és el conjunt de reaccions químiques que es donen a l’interior de les cèl·lules per obtenir
matèria i energia per dur a terme les tres funcions vitals (nutrició, relació i reproducció); es tracta d’un procés essencial
perquè sense ell la vida no és possible. El ATP es la moneda energética celular. S’utilitza en casi totes les reaccions
metabòliques que necessiten energia.
Les reaccions químiques del metabolisme s’anomenen vies metabòliques (catabolisme i anabolisme) i les molècules que
intervenen s’anomenen metabòlits. Tota reacció del metabolisme està regulada per proteïnes anomenades enzims i són
específics a cada metabòlit inicial o substrat i per a cada tipus de transformació. De la via metabòlica s’obté un producte
o metabòlit final. El metabolisme intermediari són les petites vies que hi ha entre les grans vies metabòliques.
1. Éssers vius: sistemes oberts
Els éssers vius són sistemes oberts perquè intercanvien constantment matèria i energia amb el medi, fet fonamental dins
del catabolisme, ja que aquest procés s’encarrega de degradar molècules per obtenir energia. Pel que fa a la matèria, els
organismes capten substàncies, les transformen i eliminen residus:
- Els autòtrofs: com les plantes, fabriquen les seves biomolècules a partir de compostos inorgànics.
- Els heteròtrofs: com els animals, obtenen la matèria orgànica alimentant-se d’altres éssers vius.
Respecte a l’energia:
- Els fotòtrofs la capten de la llum solar.
- Els quimiòtrofs: l’obtenen a partir de reaccions químiques.
Tota aquesta energia alliberada en el catabolisme permet realitzar funcions vitals com renovar estructures, créixer,
transportar substàncies i produir moviment.
2. Éssers vius: necessitat d’energia
Els nutrients són una font d’energia essencial per al catabolisme, ja que durant aquest
procés es degraden macronutrients com els glúcids, els lípids i les proteïnes per obtenir
energia. A més, els éssers vius necessiten diferents compostos per funcionar correctament:
els essencials no es poden sintetitzar i s’han d’obtenir mitjançant l’alimentació, els no
essencials poden ser sintetitzats pel propi organisme i els semiessencials es poden produir,
però no en quantitat suficient en determinades etapes o situacions, de manera que també
cal incorporar-los a través de la dieta.
3. Rutes metabòliques
3.1 Catabolisme
És la transformació de molècules complexes en d’altres més senzilles alliberant energia. Són reaccions de degradació, és
a dir la ruptura i oxidació de macronutrients (glucosa, àcids grassos...). Molècules complexes es transformen en altres
més senzilles. Es produeix CO2 i H2O com a residus. Alliberament d’energia emmagatzemada en forma d’ATP i altres
substàncies reductores.
4
