Volledige samenvatting Biochemie | KU Leuven | 2025/26 | prof. Van Lint| 1e BMW

Biochemie – JVL
1 - Biomoleculen
De ‘persoonlijkheid’ van biomoleculen wordt bepaald door hun functionele
groepen. Alle groepen hebben andere moleculen waarmee ze graag
interageren.

Biochemie is een ‘3-dimensionele’ wetenschap:
Biomoleculen danken niet enkel hun karakter aan de functionele groepen
maar ook aan hoe hun structuur in de 3D ruimte eruit ziet  dit beïnvloedt
nl. de binding van een molecule aan een ander.
Bv. softenon: de R-thalomidevorm werd gebruikt tegen
zwangerschapsmisselijkheid  bij de organische synthese werd er buiten
R ook S gemaakt  zijn stereo-isomeren. Maar de S-vorm bindt aan een
receptor in de cel die zorgt voor de ontwikkeling van ledematen  gevolg:
kinderen met kortere ledematen (de R-vorm bindt aan een receptor voor
misselijkheid).
Ander vb. stoffen hebben een andere smaak  ze passen op een receptor
voor een andere soort smaak.


1. AMINOZUREN
Aminozuren: algemene structuur en optische
eigenschappen:
Nummering van AZ: de C van de carboxylgroep
krijgt 1 of de C waarop de carboxyl- en aminogroep
op staan is da aC.
(AZ bestaat uit: centrale C, carboxylgroep, aminogroep, R)


Indeling der aminozuren volgens eigenschappen zijketens:
 pK1 rond 2, pK2 rond 9

1. Niet-polaire aliphatische R-groepen
 Inert: allemaal CH-structuren  niet-reactief
 Ze zijn hydrofoob dus zoeken vaak elkaar op in een eiwit
en keren zich af van water. Dit bepaalt mee de conformatie
van het eiwit.
 Glycine
 Simpelste, kleinste AZ.
 Zijketen= H-atoom  geen asymmetrisch molecule
(geen 4 verschillende dingen op de C).
1

,  Grotere conformationele flexibiliteit: de bindingen waardoor AZ
aan elkaar gekoppeld zijn (peptidebindingen (groen)), staan
vast, er is geen rotatie rond mogelijk, rond de roze bindingen
is er wel rotatie mogelijk  kan dus rond zijn as draaien.
Omdat het kleine zijketens heeft (H), heeft het een grote
flexibiliteit want dat kan je goed draaien (is klein en gaat niet
snel botsen). Gly werkt dan ook soms als scharnier in een
eiwit.

 Alanine
In vitro mutagenesis: als je de AZ- en DNA-sequentie van een
eiwit kent gaan we doelbewust een bepaald AZ waarvan we
ons afvragen of het functioneel belangrijk is voor een bepaalde
rol eruit halen  je kan het codon van een bepaald AZ dan
vervangen door alanine  het eiwit dat dan gemaakt wordt gaat
helemaal identiek zijn behalve dus die enige vervanging dus dit
komt overeen met het “eruit knippen”  cruciale techniek in
biomedisch onderzoek.

2. Aromatische R-groepen
 Hydrofoob, apolair/intermediair polair
 Tyrosine
 pKr= 10
Kan gefosforyleerd worden: er bindt aan de OH een fosfaat  die
fosfaat is – geladen  de 3D-conformatie van het eiwit verandert
dan sterk want die fosfaat stoot – af en trekt + aan.

Dit gaat vaak fout in kankercellen: tyrosinekinases staan in voor het
inplanten van een fosfaatgroep op tyrosine  speelt een rol in de
signaaltransductie van groeifactoren  bij kanker zijn genen voor
tyrosinekinase vaak gemuteerd waardoor die overactief wordt en
overmatig fosfaten gaat inplanten waardoor die cel dus
overmatig gaat groeien.

 Tryptofaan
Komt in een eiwit veel minder vaak voor  makkelijker om
structurele studies op te doen.
Er zijn veel redenen waarom je de concentratie aan eiwit in
een bepaalde oplossing wil meten bv. als nieren niet goed
werken, plas je eiwitten (proteïnurie) of bv. bij geneesmiddelen
recombinant aanmaken willen we weten op het einde hoeveel eiwit
er in de geproduceerde vloeistof zit
dit kan je zien met een spectrofotometer: de aromatische R-groepen
van AZ absorberen licht  een oplossing met veel eiwit absorbeert
dus ook veel licht.

2

,  Je hebt een buisje met je eiwitoplossing, je lichtbron en een
monochromator (die het licht naar 1 golflengte maakt  die
specifiek die eiwitten absorbeert). Het verschil tussen het
ingestuurde en afgestoten licht is de absorptie. Om de exacte
aantal eiwit te weten heb je standaardoplossingen nodig (bv.
iets in poeder, kan je afwegen en in oplossing doen dan weet
je de exacte mg/ml) met verschillende mg/ml en daar maken
we een standaardcurve van. Je gaat de absorptie van je staal
dan vergelijken met je standaardcurve en zien met welke
mg/ml dat overeenkomt.

3. Polaire ongeladen R-groepen
 Cysteïne
 pKr= 8
2 cysteïnes kunnen met elkaar reageren 
oxidatiereactie waarbij 2 S met elkaar binden=
zwavelbrug  dan wordt het molecule cystine
gevormd
 Bij sommige mensen wordt dat te veel
gevormd in de urine= cystinurie




In een eiwit kunnen 2 cysteïnes (als ze dicht genoeg bij elkaar
liggen) een sulfidebrug aangaan  is een stabiliserende factor voor
het eiwit.

Cysteïnes worden gebruikt in het katalytisch
centrum van een enzym: het Enz heeft als
taak de bindingen te breken  H gaat weg



3

, en S wordt -  die kan een aanval uitvoeren op de + C  de
bindingen herschikken  CoA komt los.
 Serine en threonine
 Zijketen met een hydroxyl, ze kunnen ook deelnemen aan wsb.
Proteïnefosforylatie is toevallig ontdekt bij het bestuderen van het
glycogeenmetabolisme. Ze bestudeerden enzymen die glycogeen
aanmaakten en afbraken en ontdekten dat daar ook een
fosfaat op zat, enkel op de Ser en Thr. De fosfaten waren
aanwezig bij actieve enzymen, als er geen fosfaat was, was
het enzym veel inactiever. Zo kan je dus eigenlijk enzymen
aan- en uitzetten aan de hand van die fosfaten. Ze ontdekten
dankzij fosforylatie de signaaltransductiefasen  hoe het
mogelijk is dat een hormoon dat aan de buitenkant van de cel
bindt aan de binnenkant een signaal kan creëren. Dat
hormoon zet nl. proteïnekinasen aan en die kunnen op andere
eiwitten een fosfaat inplanten via de fosforylering van Ser of Thr.

 Asparagine en glutamine
Amiden  eindigen op een C-O en NH2. Ze kunnen wsb vormen.

 Proline
 De zijketen heeft zich aan de N gebonden  gesloten ring,
hierdoor is het rigide  kan je niet omdraaien (groen), (roos) kan wel
draaien.
 Geen wsb.

Ter hoogte van prolines kan er een knik gevormd worden in de
peptideketen  belangrijk om goed eiwit te kunnen vormen.
Sterisch probleem: de aC kunnen trans of cis langs de
peptidebinding staan  bij trans verloopt de peptideruggengraat
lineair zonder bochten, bij cis krijg je een knik waardoor er een
bocht komt  trans gebeurt vaker want daar zitten de R groepen
het verst van elkaar. Je hebt dus eigenlijk cis nodig om complexe
eiwitten te vormen maar eigenlijk doen AZ uit zichzelf trans?
Oplossing: proline: de cis vormt nog steeds een
bocht en de zijketens liggen verder van elkaar

4. Positief geladen R-groepen
 Arginine en lysine
 pKa= 10
Bij een fysiologische pH zijn de AZ-zijketens
geprotoneerd en dus + geladen.
 Histidine

4

,  pKa= 7 dus bij fysiologische pH 50/50 geladen/ongeladen.
Dus het komt 50/50 voor in de linkse en rechtste vorm voor 
hierdoor verenigt het AZ veel eigenschappen in zich: naar gelang
wat je nodig hebt kan dat AZ dat leveren nl. acceptor en donor van
een H-brug.

5. Negatief geladen R-groepen
 Asparaginezuur en glutaminezuur
 pKa= 4 dus bij pH 7 zijn ze -
Zij kunnen in de context van een eiwit door hun sterke – lading
allerlei positief geladen dingen binden.



2. SUIKERS
1. Mono- en disachariden
 Fysiologisch belangrijke:




Maltose 2 glucoses Intermediair in de spijsvertering van
Glc( 1→4Glc zetmeel
Uit zetmeel: via digestie
met amylase (of door
hydrolyse van zetmeel) K
Ontkiemende granen en
mout
Lactose Glucose + galactose Belangrijke voedingsbron in moeder-
Gal( 1↔4 Glc melk en koemelk
Melk


5
K

,  Hexosederivaten
 Amino-suikers: afgeleiden van glucose waar een OH
vervangen is door een NH2 (=aminogroep)  deze
bestaan van elk hexose.
Op de aminogroep zelf kan ook nog een groep staan bv.
een acetylgroep, een fosfaat,…
 Deoxy-suikers: er ontbreekt een O.
 Suikerzuren: suikers waar een zure
groep op staat, vaak een
carboxylgroep. Afhankelijk waar die
groep staat spreekt men van een –
uronzuur of een –onzuur.
 Lactonen= suikers waar er 1
carbonylgroep is.

2. Polysachariden
 Onderlinge verschillen
 Homopolysachariden: bestaat uit allemaal identieke
suikers (=simpelste vorm van een sacharide)  bestaat
ook vertakt.
 Heteropolysachariden: je kan een regelmatige
afwisseling hebben van bv. 2 suikers, maar het kan ook
random zijn.

 Fysiologisch belangrijke:
 Zetmeel en glycogeen (opslag)
Zetmeel komt voor in planten,
glycogeen in dieren. Bij zetmeel
zie je korrels= zetmeelkorrels, bij
glycogeen zie je mitochondriën en
zwarte bolletjes=
glycogeenbolletjes.
 Vertakt homopolysacharide.
Het bestaat uit glucose-eenheden die via een a 1-4
binding verbonden zijn, hierdoor krijg je een
spiraalmolecule. Je hebt ook vertakkingen, niet altijd
dezelfde opeenvolging van glucosen, daar begint dan
ook weer een spiraal.
De rechtste foto is de realiteit: je ziet dat elke tak
eigenlijk kort is  heeft te maken met de manier waarop
glycogeen wordt afgebroken. Het enzym dat dat afbreekt
kan enkel ‘knabbelen’ aan uiteindes van takjes 
daarom is die structuur voordeliger.

6