biochemie: hoofdstuk 3a proteïnen structuur
1) inleiding
1.1 proteïnen
= eiwitten, doen al het werk van DNA, zijn opgebouwd uit aminozuren
1.2 terminologie
▪ peptide = kort polymeer van aminozuren
o oligopeptiden = 13-20 aminozuren
o polypeptiden > 20 aminozuren
▪ monomere proteïnen = 1 subunit
▪ multimere proteïnen = meerdere subunits
o homomultimeren: alle subunits zelfde
o heteromultimeren: verschillende subunits
o homodimeer: 2 dezelfde subunits
▪ conformatie = algemene 3D-structuur van een eiwit
▪ configuratie = de geometrisch mogelijke schikkingen van een bepaalde set atomen
2) de 4 niveaus van eiwitstructuur
▪ primaire structuur: de sequentie van aminozuren
▪ secundaire structuur: ruimtelijke organisatie van ruggengraat zonder conformatie van
zijketens
▪ tertiaire structuur: plooiingen in 3D van het volledige eiwit
▪ quaternaire structuur: verschillende subunits interageren ook met elkaar
2.1 primaire structuur (van N- naar C-terminus)
= sequentie van aminozuren, kan op verschillende manieren
veel uit te halen: menselijk genoom bestaat uit 20 000 tal genen
en coderen voor 20 000 eiwitten
➔ structurele gelijkenissen van verschillende eiwitten
kunnen veel informatie geven over ongekende eiwitten
door te vergelijken met gekende eiwitten
➔ indelen in families met sequentie homologie: hebben
gelijkaardige 3D-structuur en functie
, biochemie: hoofdstuk 3a proteïnen structuur
2.2 primaire structuur
ontstaat door speciale peptidebindingen tussen aminozuren die niet kunnen roteren
➔ komt voor als tussenvorm waarbij elektronen
alterneren tussen verschillende dubbele bindingen
waardoor partieel dubbele bindingen ontstaan
=> verzet tegen rotatie
rotatie tussen peptidebindingen niet mogelijk, ergens anders wel!
➔ graad van rotatie bepaalt de 3D-structuur
torsiehoeken:
▪ ψ - hoek = tussen alfa C en carbonyl C
▪ Φ - hoek = tussen alfa C en N van aminogroep
wanneer we 3 aminozuren hebben, dan is de conventie dat in de meest
langgerokken conformatie de waarden van ψ en φ hoeken = 180°
gevolgen van planair karakter:
verschillende hoeken combinaties mogelijk van -180° tot 180° (niet allemaal echt mogelijk)
1) inleiding
1.1 proteïnen
= eiwitten, doen al het werk van DNA, zijn opgebouwd uit aminozuren
1.2 terminologie
▪ peptide = kort polymeer van aminozuren
o oligopeptiden = 13-20 aminozuren
o polypeptiden > 20 aminozuren
▪ monomere proteïnen = 1 subunit
▪ multimere proteïnen = meerdere subunits
o homomultimeren: alle subunits zelfde
o heteromultimeren: verschillende subunits
o homodimeer: 2 dezelfde subunits
▪ conformatie = algemene 3D-structuur van een eiwit
▪ configuratie = de geometrisch mogelijke schikkingen van een bepaalde set atomen
2) de 4 niveaus van eiwitstructuur
▪ primaire structuur: de sequentie van aminozuren
▪ secundaire structuur: ruimtelijke organisatie van ruggengraat zonder conformatie van
zijketens
▪ tertiaire structuur: plooiingen in 3D van het volledige eiwit
▪ quaternaire structuur: verschillende subunits interageren ook met elkaar
2.1 primaire structuur (van N- naar C-terminus)
= sequentie van aminozuren, kan op verschillende manieren
veel uit te halen: menselijk genoom bestaat uit 20 000 tal genen
en coderen voor 20 000 eiwitten
➔ structurele gelijkenissen van verschillende eiwitten
kunnen veel informatie geven over ongekende eiwitten
door te vergelijken met gekende eiwitten
➔ indelen in families met sequentie homologie: hebben
gelijkaardige 3D-structuur en functie
, biochemie: hoofdstuk 3a proteïnen structuur
2.2 primaire structuur
ontstaat door speciale peptidebindingen tussen aminozuren die niet kunnen roteren
➔ komt voor als tussenvorm waarbij elektronen
alterneren tussen verschillende dubbele bindingen
waardoor partieel dubbele bindingen ontstaan
=> verzet tegen rotatie
rotatie tussen peptidebindingen niet mogelijk, ergens anders wel!
➔ graad van rotatie bepaalt de 3D-structuur
torsiehoeken:
▪ ψ - hoek = tussen alfa C en carbonyl C
▪ Φ - hoek = tussen alfa C en N van aminogroep
wanneer we 3 aminozuren hebben, dan is de conventie dat in de meest
langgerokken conformatie de waarden van ψ en φ hoeken = 180°
gevolgen van planair karakter:
verschillende hoeken combinaties mogelijk van -180° tot 180° (niet allemaal echt mogelijk)
