Eleonoor Gholamalizad
Biomedische wetenschappen B1
EIWITTEN:
De functie van een eiwit wordt bepaald door zijn structuur.
De 4 niveaus van eiwitstructuren:
1) Primaire structuur: opeenvolging van afzonderlijke AZ
2) Secundaire structuur: lokale ruimtelijke organisatie van de ‘ruggengraat’ van een
eiwit, zonder beschouwing van de conformatie van de zijketens.
3) Tertiaire structuur: plooiing van secundaire structuren onderling 3D structuur
van eiwit
4) Quaternaire structuur: de ruimtelijke schikking van de subunits van het eiwit. Veel
eiwitten bestaan uit twee of meer afzonderlijke ketens, subunits, die non-covalent of
covalent (via disulfidebruggen) met elkaar interageren.
Primaire structuur: de opeenvolging van alle aminozuren die met een peptidebinding met
elkaar verbonden zijn.
Eiwit is een polymeer van AZ polymeer wordt gevormd door condensatie reactie tussen
carboxyl van 1 AZ met amino groep van ander AZ peptide binding.
,Eleonoor Gholamalizad
Biomedische wetenschappen B1
Je kunt een voorspelling maken van de mogelijke functie, door de primaire sequentie van een
bepaald eiwit te vergelijken met de sequentie van alle andere eiwitten in de proteïnedatabase.
Als er in de primaire structuur van het eiwit met onbekende functie gebieden worden
gevonden die lijken op gebieden in een eiwit met bekende functie, dan kun je hypothetisch
stellen dat dit nieuwe eiwit mogelijk ook deze functie zou kunnen hebben. Dat moet dan
uiteraard nog via experimenten nagegaan worden
Secundaire structuur: worden meestal beschreven door de voorkomende vouwpatronen van
de polypeptideruggengraad.
De geometrische eigenschappen van de peptidebinding is noodzakelijk om de vorming van
secundaire structuren te begrijpen.
Er is geen rotatie rond peptidebinding mogelijk door het partiele dubbelbindingskarakter van
een peptidebinding, veroorzaakt door resonantie-interacties. De zes atomen van de
peptidegroep liggen in hetzelfde vlak, met de O van de carboxyl en de N van de amide in
trans ten opzichte van elkaar.
, Eleonoor Gholamalizad
Biomedische wetenschappen B1
De middelste structuur is de werkelijke structuur van peptidebinding.
Wanneer je een eiwit beschouwd, dan moeten we vaststellen dat een eiwit is een
opeenvolging van units waar je ter hoogte van peptidebinding geen rotatie kan hebben maar
wel via de N-Cα- en Cα-C-bindingen.
- De graad van rotatie gaat 3D structuur bepalen.
- Hoeveel rotatie is vastgelegd met bepaalde waarden dit noemt men torsiehoeken.
Cα-N-binding noemt men hoek Φ en de Cα-C-binding noemt men hoek Ψ
- We zeggen dat in de meest langgerokken conformatie de waarden van de Φ en Ψ
hoeken 180º zijn met draaiing is het + of – de draaihoek van deze 180º (hangt
ervan af welke richting er wordt gedraaid)
Biomedische wetenschappen B1
EIWITTEN:
De functie van een eiwit wordt bepaald door zijn structuur.
De 4 niveaus van eiwitstructuren:
1) Primaire structuur: opeenvolging van afzonderlijke AZ
2) Secundaire structuur: lokale ruimtelijke organisatie van de ‘ruggengraat’ van een
eiwit, zonder beschouwing van de conformatie van de zijketens.
3) Tertiaire structuur: plooiing van secundaire structuren onderling 3D structuur
van eiwit
4) Quaternaire structuur: de ruimtelijke schikking van de subunits van het eiwit. Veel
eiwitten bestaan uit twee of meer afzonderlijke ketens, subunits, die non-covalent of
covalent (via disulfidebruggen) met elkaar interageren.
Primaire structuur: de opeenvolging van alle aminozuren die met een peptidebinding met
elkaar verbonden zijn.
Eiwit is een polymeer van AZ polymeer wordt gevormd door condensatie reactie tussen
carboxyl van 1 AZ met amino groep van ander AZ peptide binding.
,Eleonoor Gholamalizad
Biomedische wetenschappen B1
Je kunt een voorspelling maken van de mogelijke functie, door de primaire sequentie van een
bepaald eiwit te vergelijken met de sequentie van alle andere eiwitten in de proteïnedatabase.
Als er in de primaire structuur van het eiwit met onbekende functie gebieden worden
gevonden die lijken op gebieden in een eiwit met bekende functie, dan kun je hypothetisch
stellen dat dit nieuwe eiwit mogelijk ook deze functie zou kunnen hebben. Dat moet dan
uiteraard nog via experimenten nagegaan worden
Secundaire structuur: worden meestal beschreven door de voorkomende vouwpatronen van
de polypeptideruggengraad.
De geometrische eigenschappen van de peptidebinding is noodzakelijk om de vorming van
secundaire structuren te begrijpen.
Er is geen rotatie rond peptidebinding mogelijk door het partiele dubbelbindingskarakter van
een peptidebinding, veroorzaakt door resonantie-interacties. De zes atomen van de
peptidegroep liggen in hetzelfde vlak, met de O van de carboxyl en de N van de amide in
trans ten opzichte van elkaar.
, Eleonoor Gholamalizad
Biomedische wetenschappen B1
De middelste structuur is de werkelijke structuur van peptidebinding.
Wanneer je een eiwit beschouwd, dan moeten we vaststellen dat een eiwit is een
opeenvolging van units waar je ter hoogte van peptidebinding geen rotatie kan hebben maar
wel via de N-Cα- en Cα-C-bindingen.
- De graad van rotatie gaat 3D structuur bepalen.
- Hoeveel rotatie is vastgelegd met bepaalde waarden dit noemt men torsiehoeken.
Cα-N-binding noemt men hoek Φ en de Cα-C-binding noemt men hoek Ψ
- We zeggen dat in de meest langgerokken conformatie de waarden van de Φ en Ψ
hoeken 180º zijn met draaiing is het + of – de draaihoek van deze 180º (hangt
ervan af welke richting er wordt gedraaid)
