Eiwitten
woensdag 8 april 2026 10:53
Eiwitten of proteïnen
Inleiding
Vroeger: stikstofbevattende componenten uit voeding
+ 50% van ons drooggewicht
FUNCTIES • Katalyse: snelheid van biochemische reacties beïnvloeden
Vb. enzymen (alle enzymen, buiten RNA-enzymen, zijn eiwitten)
• Structuur: structurele eiwitten
Vb. collageen, elastine en amylopectine
• Beweging van macromomeculen en organellen in de cel (contractiel apparaat:
myosine en actine)
• Transport en opslag: in bloedbaan en doorheen celmembraan
○ Transferine: ijzer in bloedbaan
○ Albumine: apolaire moleculen, zoals bilirubine (geelzucht)
+ transporteiwitten in celmembraan
→ Actief transport: tegen concentratiegradiënt in, kost energie
→ Passief transport
• Intercellulaire communicatie: receptoren (specifieke structuur)
→ Aanwezig op celmembraan
→ Signaalmoleculen binden hierop Vb. zenuwsynaps
+ van receptor naar organellen: signaaltransductie (simpele of complexe pathways)
→ Inactieve eiwitten op voorraad (vb. de- en fosforylering)
→ Kunnen geactiveerd worden
• Immunologische afweer: onderdeel van het immuunsysteem (antilichamen of
immunoglobulines)
Necrose= ongecontroleerde celdood (ontstekingsverwekkende componenten vrij in omgeving), terwijl
apoptose= gecontroleerde celdood (omgeving geen last van)
Vb. kankercellen in necrose
OPBOUW:
• Primaire structuur: aaneenschakeling AZ
• Secundair: interacties tussen AZ
= lokale interacties tss nabijliggende AZ
• Tertiair: opvouwing tussen verdergelegen AZ
• Quaternair: niet elk eiwit heeft een
quaternaire structuur
Aminozuren en primaire structuur
Basistructuur aminozuur:
○ α-C-atoom, primaire aminegroep en carboxylgroep
○ R= variabele groep
DOOR ionisatie: zwitterion (NH₃⁺)
Biomoleculen Pagina 1
, ○ α-C-atoom, primaire aminegroep en carboxylgroep
○ R= variabele groep
DOOR ionisatie: zwitterion (NH₃⁺)
+ indeling van AZ, afhankelijk van de R-keten:
Indien mutatie van apolaire restgroep naar een polaire: verandering structuur van het AZ (evolutie)
1) Apolaire aminozuren (9AZ)
• Glycine
• Alanine, valine, leucine, isoleucine: alifatische zijketens
• Methionine: thiolgroep (zwavelatoom)
• Phenylalanine en tryptofaan: aromatische zijketens
• Proline: cyclisch aminozuur, secundaire aminegroep
2) Polaire, ongeladen aminozuren (6AZ)
• Serine, threonine: reactieve polaire alifatische alcoholgroep
• Tyrosine: fenolgroep met alcoholgroepen
• Asparagine en glutamine: amidegroep
• Cysteïne: zwavelgroep (disulfidebindingen)
3) Geladen, polaire aminozuren (5AZ geladen bij een fysiologische pH: pH belangrijk voor lading!)
• Lysine: zeer lange alifatische keten met een positieve lading
• Arginine: positief geladen guanidogroep
• Histidine: positief geladen imidazolgroep
• Asparaginezuur en glutaminezuur: negatief geladen
+ essentiële aminozuren voor de mens: Thr, Met, Lys, Trp, Phe, Ile, Leu, Val
+ alle AZ zijn optisch actief (uitgezonderd glycine): kunnen vlak van gepolariseerd licht draaien
→ Chiraliteit
→ Chiraal molecule: asymmetrisch C-atoom (4 verschillende substituenten) LET OP: COOH= 1 groep
DUS asymmetrische moleculen met ene chiraal centrum: enantiomeren
+ structuur te beschrijven met Fischer conventie
→ Vergelijking met (L- en D-) glyceraldehyde
→ Rechtsdraaiend van gepolariseerd licht: NH₃⁺ staat rechts (OH-groep van suikers staan rechts)
→ Linksdraaiend: NH₃⁺ staat links bij AZ
DUS: NH₃⁺ bij tekenen altijd links tekenen!
Vb. thalidomide: 1 enantiomeer actief en andere enatiomeer is schadelijk: mutageen
In Ibuporfen: mutageen is inactief
Elektrolietgedrag van aminozuren
Aminefunctie= zwakke base, kan omvormen tot een zwak zuur (pKa=9)
+ carboxylgroep= zure functie, verandert van vorm bij pKa=3,5
Restgroepen zorgen voor variatie in pKa
MAAR geladen zijketens: 3e pKa bij deze aminozuren
Van zuur naar base:
• Elke groep die geprotoneerd kan worden, wordt geprotoneerd (zure pH)
→ Positieve lading
Biomoleculen Pagina 2
woensdag 8 april 2026 10:53
Eiwitten of proteïnen
Inleiding
Vroeger: stikstofbevattende componenten uit voeding
+ 50% van ons drooggewicht
FUNCTIES • Katalyse: snelheid van biochemische reacties beïnvloeden
Vb. enzymen (alle enzymen, buiten RNA-enzymen, zijn eiwitten)
• Structuur: structurele eiwitten
Vb. collageen, elastine en amylopectine
• Beweging van macromomeculen en organellen in de cel (contractiel apparaat:
myosine en actine)
• Transport en opslag: in bloedbaan en doorheen celmembraan
○ Transferine: ijzer in bloedbaan
○ Albumine: apolaire moleculen, zoals bilirubine (geelzucht)
+ transporteiwitten in celmembraan
→ Actief transport: tegen concentratiegradiënt in, kost energie
→ Passief transport
• Intercellulaire communicatie: receptoren (specifieke structuur)
→ Aanwezig op celmembraan
→ Signaalmoleculen binden hierop Vb. zenuwsynaps
+ van receptor naar organellen: signaaltransductie (simpele of complexe pathways)
→ Inactieve eiwitten op voorraad (vb. de- en fosforylering)
→ Kunnen geactiveerd worden
• Immunologische afweer: onderdeel van het immuunsysteem (antilichamen of
immunoglobulines)
Necrose= ongecontroleerde celdood (ontstekingsverwekkende componenten vrij in omgeving), terwijl
apoptose= gecontroleerde celdood (omgeving geen last van)
Vb. kankercellen in necrose
OPBOUW:
• Primaire structuur: aaneenschakeling AZ
• Secundair: interacties tussen AZ
= lokale interacties tss nabijliggende AZ
• Tertiair: opvouwing tussen verdergelegen AZ
• Quaternair: niet elk eiwit heeft een
quaternaire structuur
Aminozuren en primaire structuur
Basistructuur aminozuur:
○ α-C-atoom, primaire aminegroep en carboxylgroep
○ R= variabele groep
DOOR ionisatie: zwitterion (NH₃⁺)
Biomoleculen Pagina 1
, ○ α-C-atoom, primaire aminegroep en carboxylgroep
○ R= variabele groep
DOOR ionisatie: zwitterion (NH₃⁺)
+ indeling van AZ, afhankelijk van de R-keten:
Indien mutatie van apolaire restgroep naar een polaire: verandering structuur van het AZ (evolutie)
1) Apolaire aminozuren (9AZ)
• Glycine
• Alanine, valine, leucine, isoleucine: alifatische zijketens
• Methionine: thiolgroep (zwavelatoom)
• Phenylalanine en tryptofaan: aromatische zijketens
• Proline: cyclisch aminozuur, secundaire aminegroep
2) Polaire, ongeladen aminozuren (6AZ)
• Serine, threonine: reactieve polaire alifatische alcoholgroep
• Tyrosine: fenolgroep met alcoholgroepen
• Asparagine en glutamine: amidegroep
• Cysteïne: zwavelgroep (disulfidebindingen)
3) Geladen, polaire aminozuren (5AZ geladen bij een fysiologische pH: pH belangrijk voor lading!)
• Lysine: zeer lange alifatische keten met een positieve lading
• Arginine: positief geladen guanidogroep
• Histidine: positief geladen imidazolgroep
• Asparaginezuur en glutaminezuur: negatief geladen
+ essentiële aminozuren voor de mens: Thr, Met, Lys, Trp, Phe, Ile, Leu, Val
+ alle AZ zijn optisch actief (uitgezonderd glycine): kunnen vlak van gepolariseerd licht draaien
→ Chiraliteit
→ Chiraal molecule: asymmetrisch C-atoom (4 verschillende substituenten) LET OP: COOH= 1 groep
DUS asymmetrische moleculen met ene chiraal centrum: enantiomeren
+ structuur te beschrijven met Fischer conventie
→ Vergelijking met (L- en D-) glyceraldehyde
→ Rechtsdraaiend van gepolariseerd licht: NH₃⁺ staat rechts (OH-groep van suikers staan rechts)
→ Linksdraaiend: NH₃⁺ staat links bij AZ
DUS: NH₃⁺ bij tekenen altijd links tekenen!
Vb. thalidomide: 1 enantiomeer actief en andere enatiomeer is schadelijk: mutageen
In Ibuporfen: mutageen is inactief
Elektrolietgedrag van aminozuren
Aminefunctie= zwakke base, kan omvormen tot een zwak zuur (pKa=9)
+ carboxylgroep= zure functie, verandert van vorm bij pKa=3,5
Restgroepen zorgen voor variatie in pKa
MAAR geladen zijketens: 3e pKa bij deze aminozuren
Van zuur naar base:
• Elke groep die geprotoneerd kan worden, wordt geprotoneerd (zure pH)
→ Positieve lading
Biomoleculen Pagina 2
