1. Moleculen
1.1. Atomen en chemische bindingen
1.1.1. Atomen
= kleinste chemische element.
Bestaat uit: kern (protonen + en neuronen) + schillen rond
de kern (elektronen -).
Evenveel protonen als elektronen in een atoom.
Elektronen op buitenste schil = valentie- elektronen
Menselijk lichaam: waterstof, koolstof, zuurstof en stikstof
Atoom krijgt een atoomnummer, bepaald door het aantal
protonen dat rond de kern aanwezig is.
Waterstofatoom: 1 proton (+) en 1 elektron (-) à
atoomnummer 1
Zuurstofatoom: 8 protonen, 8 neutronen en 8 elektronen à
atoomnummer 8
1.1.2. Chemische bindingen
Moleculen = verschillende atomen
Via chemische binding: streven naar 8 valentie-elektronen
Ontstaat door aantrekkende kracht tussen 2 of meer
atomen
Edelgassen: hebben een gevulde buitenste schil
Belangrijke moleculen: water, eiwitten, koolhydraten,
vetten en energierijke fosfaten.
Verschillende soorten bindingen:
- Covalente binding
= Het delen van valentie-elektronen
Identieke atomen: sterkste binding omdat elektronen
evenredig gedeeld worden. à apolaire covalente
binding
Verschillende atomen: ontstaan van onevenwicht in
elektrische lading. à polaire covalente binding
- Ionenbinding
= 1 of meerdere valentie-elektronen volledig
overgedragen naar ander atoom. Er worden geen
elektronen gedeeld, zoals bij covalente binding.
Atomen verliezen: positief geladen
Atomen verkrijgen: negatief geladen
Atomen krijgen een positieve of negatieve lading à ionen
Zijn zwakke bindingen waardoor ze makkelijker
gescheiden kunnen worden in contact met water.
, - Waterstofbrug
= bij bindingen tussen verschillende soorten atomen
trekt zuurstof harder aan het elektronenpaar. Daardoor
zitten gemeenschappelijke elektronenparen dichter bij
het zuurstofatoom.
Zuurstofatoom: beetje negatief
Waterstofatoom: beetje positief
Positief en negatief trekken elkaar aan = waterstofbrug
1.2. Water
1.2.1. Bouw
H2O à 2 waterstofatomen en 1 zuurstofatoom, het
zuurstofatoom heeft een gemeenschappelijk
elektronenpaar met allebei de waterstofatomen. à polair
covalente binding
1.2.2. Verdeling in het lichaam
- Lichaamssamenstelling: 55 à 60% water, mannen meer
dan vrouwen.
- Verdeling lichaamscompartimenten:
Lichaamsvocht:
o Intracellulair: 60% lichaamswater
o Extracellulair: 40% à interstitieel à intravasculair à
transcellulair
Intracellulair: het water dat zich in de cel bevindt
Extracellulair: het water dat zich uit de cel bevindt
o Interstitieel vocht: laagje vocht verbonden met
lichaamscellen.
o Intravasculair vocht: water dat zich in de
bloedbanen bevindt.
o Transcellulair vocht: andere lichaamsholtes
(brein, ogen, organen)
1.2.3. Functies
- Bouwstof:
60% vindt men terug in de cellen. Water vormt met
andere stoffen het cytoplasma.
- Transportmiddel:
Binnen de cellen: Vervoer van voedingsstoffen via bloed-
en lymfebanen naar weefsels en cellen in het lichaam.
, Buiten de cellen: voedingstoffen naar cellen en
afvalstoffen naar het bloed.
- Warmteregulator
Te hoge warmteproductie: afgifte van water via
verdamping langs het huidoppervlak (zweten) en adem.
Water warmt zeer traag op, zorgt dat we niet te snel in
te hoge temperaturen gaan.
- Oplosmiddel
Water leent zich tot de vorming van:
Oplossingen (diffusie): thee, de concentratie van thee
is overal gelijk.
Emulsies: stoffen die niet oplossen in water.
Suspensies: grotere deeltjes die te zwaar zijn en naar
de bodem zakken, dus deels oplosbaar.
- Oplosbaarheid in water
Als een andere vloeistof zich mengt met water moeten
de watermoleculen loslaten à waterstofbruggen
verbreken.
Kan alleen als er met de moleculen van de andere stof
opnieuw waterstofbruggen gevormd kunnen worden.
Alleen de stoffen die dat kunnen, zullen oplossen in
water. à hydrofiele/ polaire/lipofobe stoffen
Niet oplossen in water à hydrofobe/ apolaire/ lipofiele
stoffen
1.3. Eiwitten
1.3.1. Bouw
= een reeks aminozuren.
Elk aminozuur bestaat uit een aminogroep, carboxylgroep,
variabele restgroep.
Aan elkaar gebonden door peptidebindinging.
Meerdere aminozuren met elkaar gebonden: dipeptiden,
tripeptiden, tetrapeptiden, polypeptiden (meer dan 10).
Meer dan 100 aminozuren: een eiwit
Lichaam kan niet alle aminozuren aanmaken, maar moeten
via voeding door het lichaam worden opgenomen. à
essentiële aminozuren (8)
Structuurniveaus:
1. Primaire structuur: beschrijft de lineaire opvolging van
aminozuren
, 2. Secundaire structuur: keten gaat zich lokaal plooien door
waterstofbruggen. Spiraal of vlak.
3. Tertiaire structuur: hele keten vouwt zich in 3D vorm
4. Quaternaire structuur: meerdere eiwitketens gaan
samenwerken
1.3.2. Functies
Eiwitten spelen een rol in de meest biologische functies. De
biologische eigenschappen worden bepaald door:
- De aard van de aminozuren
- De volgorde van aminozuren in de polypeptideketen
(primaire structuur)
- De schikking van de aminozuren ten opzichte van elkaar
(secundaire, tertiaire en quaternaire structuur)
1. Enzymen
eiwitten die zorgen voor het versnellen van chemische
reacties in het lichaam. (biokatalysatoren) Hebben geen
invloed op de richting van de reactie.
2. Structuureiwitten
dragen bij tot de structuur van verschillende weefsels.
Aanwezig in nagels (keratine) en huid (collageen).
3. Stapelingseitwitten
bergplaats voor aminozuren of voor ijzer
4. Transporteiwitten
bindt slecht oplosbare stoffen om hen te transporteren
en ergens anders te binden. Sucrose door sucrase in
glucose en fructose
5. Contractiele eiwitten
actine en myosine zorgen voor het contraheren van de
spier
6. Antistoffen/ antilichaam/ immunoglobuline
speelt een belangrijke rol in de afweer tegen
lichaamsvreemde stoffen.
7. Toxines
sommigen vervullen de functie van een giftige stof
8. Hormonen
Chemische stoffen die aangemaakt worden door
organen. Via de bloedbaan worden ze naar andere
organen getransporteerd om bepaalde reacties aan de
gang te zetten.
1.3.3. Denaturatie