BIOCHEMIE
INHOUD:
○ Hoofdstuk 1: aminozuren, peptiden en eiwitten
○ Hoofdstuk 2: enzymen
○ Hoofdstuk 3: gentranscriptie en eiwitsynthese
○ Hoofdstuk 4: energiesystemen en bio energetica
○ Hoofdstuk 5: oxidatieve fosforylering
○ Hoofdstuk 6: carbohydraat metabolisme
○ Hoofdstuk 7: lipide metabolisme
○ Hoofdstuk 8: aminozuur en eiwitmetabolisme
,HOOFDSTUK 1: STRUCTUUR VAN AMINOZUREN, PEPTIDEN EN EIWITTEN
DE LEVENSLOOP VAN EIWITTEN:
1) Transcriptie = DNA wordt afgeschreven tot mRNA (boodschapper RNA) in de nucleus.
○ Alle eiwitten die in ons lichaam aanwezig zijn, worden in ons lichaam gedecodeerd.
2) Translatie = mRNA wordt vertaald naar een eiwit door een aaneenschakeling van
aminozuren (de bouwstenen van een eiwit) in het cytoplasma.
3) Degradatie = oude eiwitten worden terug afgebroken tot herbruikbare aminozuren en dit
gebeurt ook in het cytoplasma.
Halfwaardetijd van eiwitten = tijd nodig om helft van een bepaald eiwit te vervangen in een cel.
Verschil tussen structuur eiwitten en signaaleiwitten:
↠ Structuur eiwitten: lange halfwaardetijd omdat deze eiwitten van belang zijn voor de
structuur van de cel, dus deze kunnen en mogen niet zomaar snel verdwijnen.
↠ Signaal-eiwitten: korte halfwaardetijd, omdat bepaalde signalisatie maar kort kan en mag
plaatsgrijpen.
STRUCTUUR VAN AMINOZUREN
Basisstructuur aminozuur:
○ Centraal gelegen koolstofatoom C verbonden met een waterstofatoom H.
○ Altijd een zwak zure carboxylgroep (COOH) aan gebonden.
○ Altijd een zwak basische aminogroep (NH2), bij 19 van de 20
aminozuren is deze aminogroep.
↳ Uitzondering: proline
Deze bevat een iminogroep (NH) i.p.v. een aminogroep.
○ Variabele groep R die de aminozuur identiteit bepaalt.
↳ Deze R-groep is dus bij elk type aminozuur anders.
Examen: zelf kunnen tekenen en herkennen, verschillende elementen kunnen aanduiden.
1
, STRUCTUUR VAN EEN AMINOZUUR BIJ pH 7
In het lichaam komt een aminozuur niet in de algemene vorm voor.
➞ Het lichaam bevindt zich in een pH 7 en het aminozuur komt dus voor in een zwitterion vorm.
Zwitterion = één positieve en één negatieve groep.
○ Negatief geladen carboxylaatgroep (COO⁻) (COOH → COO⁻ + H⁺)
○ Positief geladen ammonium groep (NH3+) bij 19 van de 20 aminozuren
(NH₂ + H⁺ → NH₃⁺)
↳ Uitzondering: proline: blijft iminogroep
NAAMGEVING EN STRUCTUUR VAN DE 20 AMINOZUREN
➞ De specifieke R-groep bepaalt het karakter van een aminozuur.
➞ Naam, 3-letter aanwijzing en hoofdletter. → Voorbeelden: Glycine – gly – G ; Tyrosine - Tyr - Y.
Hydrofobe aminozuren (= bang van water): Hydrofiele aminozuren (= houden van water):
Algemeen: aan de binnenkant van een eiwit zitten. Algemeen: aan de buitenkant van een eiwit zitten.
2
, OPBOUW VAN EIWITTEN
Vier niveaus van eiwitstructuur:
➞ Primaire structuur: lineaire aminozuurketen.
○ aminozuren zijn gewoon aan elkaar geschakeld
○ onder bepaalde vormen kan deze functioneel zijn vb. insuline
○ lineaire keten van aminozuren via peptidebinding
○ koppeling van aminozuren via ammonium groep en carboxylaatgroep
○ een peptideketen heeft een amino (N) en carboxy (C) terminus
○ het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt weergegeven door di,
tri, tetra, penta, … (vb: octapeptide)
- oligopeptide = van 10 tot 20 residuen / aminozuren
- polypeptide = meer dan 20 residuen / aminozuren
➞ Secundaire structuur: vorming van specifieke structuren in een aminozuurketen.
○ alfa-helix
○ beta-sheets / bladstructuur
○ omgekeerde draai
↳ structuren worden bijeengehouden door niet-covalente
waterstofbruggen N-H of O-H binding door
elektrostatische aantrekkingskracht
➞ Tertiaire structuur: volledig opgevouwen vorm van een eiwit ⇒ een functioneel eiwit.
○ omvat de finale 3D-structuur van een eiwit
○ bindingen tussen verder gelegen aminozuren
○ eens dat de tertiaire structuur volledig is opgevouwen, kan dit onderverdeeld
worden in verschillende domeinen
○ domein = een regio binnen de tertiaire structuur van een eiwit
⇨ verschillende domeinen zoals: transmembranair domein, cytoplasma domein…
3
INHOUD:
○ Hoofdstuk 1: aminozuren, peptiden en eiwitten
○ Hoofdstuk 2: enzymen
○ Hoofdstuk 3: gentranscriptie en eiwitsynthese
○ Hoofdstuk 4: energiesystemen en bio energetica
○ Hoofdstuk 5: oxidatieve fosforylering
○ Hoofdstuk 6: carbohydraat metabolisme
○ Hoofdstuk 7: lipide metabolisme
○ Hoofdstuk 8: aminozuur en eiwitmetabolisme
,HOOFDSTUK 1: STRUCTUUR VAN AMINOZUREN, PEPTIDEN EN EIWITTEN
DE LEVENSLOOP VAN EIWITTEN:
1) Transcriptie = DNA wordt afgeschreven tot mRNA (boodschapper RNA) in de nucleus.
○ Alle eiwitten die in ons lichaam aanwezig zijn, worden in ons lichaam gedecodeerd.
2) Translatie = mRNA wordt vertaald naar een eiwit door een aaneenschakeling van
aminozuren (de bouwstenen van een eiwit) in het cytoplasma.
3) Degradatie = oude eiwitten worden terug afgebroken tot herbruikbare aminozuren en dit
gebeurt ook in het cytoplasma.
Halfwaardetijd van eiwitten = tijd nodig om helft van een bepaald eiwit te vervangen in een cel.
Verschil tussen structuur eiwitten en signaaleiwitten:
↠ Structuur eiwitten: lange halfwaardetijd omdat deze eiwitten van belang zijn voor de
structuur van de cel, dus deze kunnen en mogen niet zomaar snel verdwijnen.
↠ Signaal-eiwitten: korte halfwaardetijd, omdat bepaalde signalisatie maar kort kan en mag
plaatsgrijpen.
STRUCTUUR VAN AMINOZUREN
Basisstructuur aminozuur:
○ Centraal gelegen koolstofatoom C verbonden met een waterstofatoom H.
○ Altijd een zwak zure carboxylgroep (COOH) aan gebonden.
○ Altijd een zwak basische aminogroep (NH2), bij 19 van de 20
aminozuren is deze aminogroep.
↳ Uitzondering: proline
Deze bevat een iminogroep (NH) i.p.v. een aminogroep.
○ Variabele groep R die de aminozuur identiteit bepaalt.
↳ Deze R-groep is dus bij elk type aminozuur anders.
Examen: zelf kunnen tekenen en herkennen, verschillende elementen kunnen aanduiden.
1
, STRUCTUUR VAN EEN AMINOZUUR BIJ pH 7
In het lichaam komt een aminozuur niet in de algemene vorm voor.
➞ Het lichaam bevindt zich in een pH 7 en het aminozuur komt dus voor in een zwitterion vorm.
Zwitterion = één positieve en één negatieve groep.
○ Negatief geladen carboxylaatgroep (COO⁻) (COOH → COO⁻ + H⁺)
○ Positief geladen ammonium groep (NH3+) bij 19 van de 20 aminozuren
(NH₂ + H⁺ → NH₃⁺)
↳ Uitzondering: proline: blijft iminogroep
NAAMGEVING EN STRUCTUUR VAN DE 20 AMINOZUREN
➞ De specifieke R-groep bepaalt het karakter van een aminozuur.
➞ Naam, 3-letter aanwijzing en hoofdletter. → Voorbeelden: Glycine – gly – G ; Tyrosine - Tyr - Y.
Hydrofobe aminozuren (= bang van water): Hydrofiele aminozuren (= houden van water):
Algemeen: aan de binnenkant van een eiwit zitten. Algemeen: aan de buitenkant van een eiwit zitten.
2
, OPBOUW VAN EIWITTEN
Vier niveaus van eiwitstructuur:
➞ Primaire structuur: lineaire aminozuurketen.
○ aminozuren zijn gewoon aan elkaar geschakeld
○ onder bepaalde vormen kan deze functioneel zijn vb. insuline
○ lineaire keten van aminozuren via peptidebinding
○ koppeling van aminozuren via ammonium groep en carboxylaatgroep
○ een peptideketen heeft een amino (N) en carboxy (C) terminus
○ het aantal aminozuren (residuen) in een peptideketen wordt weergegeven door di,
tri, tetra, penta, … (vb: octapeptide)
- oligopeptide = van 10 tot 20 residuen / aminozuren
- polypeptide = meer dan 20 residuen / aminozuren
➞ Secundaire structuur: vorming van specifieke structuren in een aminozuurketen.
○ alfa-helix
○ beta-sheets / bladstructuur
○ omgekeerde draai
↳ structuren worden bijeengehouden door niet-covalente
waterstofbruggen N-H of O-H binding door
elektrostatische aantrekkingskracht
➞ Tertiaire structuur: volledig opgevouwen vorm van een eiwit ⇒ een functioneel eiwit.
○ omvat de finale 3D-structuur van een eiwit
○ bindingen tussen verder gelegen aminozuren
○ eens dat de tertiaire structuur volledig is opgevouwen, kan dit onderverdeeld
worden in verschillende domeinen
○ domein = een regio binnen de tertiaire structuur van een eiwit
⇨ verschillende domeinen zoals: transmembranair domein, cytoplasma domein…
3
