Hoofdstuk 6: enzymen
1.Introductie tot enzymen
De meeste enzymen zijn eiwitten
De primaire, secundaire en tertiaire structuur is essentieel voor activiteit. Eiwitten binden soms aan
cofactoren . Dit zijn bijkomende componenten nodig voor katalyse zoals anorganische ionen, Fe2+,
Mg2+, Mn2+ en Ca2+.
Co -enzymen = organische verbindingen die aan het proteïne binden, tijdelijke dragers van
functionele groepen afgeleid van vitaminen.
Prothetische groep = een cofactor of co -enzym dat sterk gebonden is aan het proteïne soms zelfs
covalent gebonden
Holoenzym = een volledig katalytisch actief enzym gebonden met een coenzyme of ion/metaal wordt
een holoenzyme genoemd. Het proteïne deel wordt een apoproteïne genoemd.
Enzymen worden geklasseerd volgens de reacties die ze katalyseren
Naamgeving: substraatnaam + ase. Er zijn 6 verschillende klassen van enzymen: EC nummer
1. Oxidoreductase = oxideren moleculen en transfereren elektronen
2. Transferase = transfereren een functionele groep
3. Hydrolase = hyrdolyseren covalente bindingen met verbuik van water
4. Lyase = breken bindingen en niet noodzakelijk met water
5. Isomerasen = verplaatsen groepen binnen een molecule, ze maken een isomeren, er komt
geen andere molecule aan te pas. Er wordt een groep in de molecule verplaats binnen 1
molecule.
6. Ligasen = maken covalente bindingen, maken gebruik van ATP
7. Translocasen = eiwitten die molecule verplaatsen doorheen een membraan
2.Hoe enzymen werken
Enzymen voorzien een omgeving waarin een reactie sneller kan doorgaan. Er wordt een substraat
gebonden in de actieve site. Er gebeuren zwakke interacties tussen het substraat en de restgroep v an
de AZ en de katalytische site. Hieruit volgt een enzym -substraat complex.
Enzymen beïnvloeden reactiesnelheid, niet evenwicht
E + S ⇌ ES ⇌ EP ⇌ E + P → een enzym katalyseert een reactie van de S naar P en
de P naar S kant.
Activatie -energie = om over te gaan van een substraat naar een product is er
een energie -barrière die overtroffen worden. Als deze enorm groot is gebeurt
er geen reactie. Dit bepaald de reactiesnelheid.
ΔG ’º = verandering in vrije energie bij standaard omstandigheden en pH 7. Dit
is bepalend voor het evenwicht .
, Reactie intermediairen = tijdelijke chemische verbindingen
Rate -limiting step = overgang met de hoogste activatie -energie. Deze is bepalend voor de snelheid
van de reactie.
Ground state = het startpunt van een voorwaartse reactie en de reversibele reactie
Zwakke bindingen tussen enzym en substraat zijn optimaal in de transitietoestand
Een enzym gebruikt non -covalente bindingsenergie om zijn activatie -energie te verlagen.
Lock and key = enzymen zijn structureel complementair tot hun substraat . Maar de lock and key
hypothese levert een slecht enzym:
(a) Voordat de staaf breekt moet het eerst buigen. In beide gevallen gaan magnetische interacties
de zwakke interacties tussen enzym en substraat vervangen.
(b) Het enzym dat perfect complementair is met de staaf gaat de staaf stabiliseren. Het buigen van
de staaf wordt belemmert door de magnetische aantrekking tussen het enzym en het substraat/
staaf. Er is meer energie nodig om het substraat te breken.
(c) Induced mechanism : Een enzym dat complementair is met de transitietoestand destabiliseert
de staaf, wat bijdraagt aan de katalyse van de reactie want je hebt minder energie nodig om het
substraat te breken want er zijn meer zwakke interacties. De bindingsenergie van de
magnetische interactie compenseert voor de toename in vrije energie nodig voor de staaf te
buigen.
Bindingsenergie draagt bij aan specificiteit en katalyse
Specificiteit = dezelfde bindingsenergie dat energie levert aan de katalyse geeft ook een enzym zijn
specificiteit. De mogelijkheid van een molecule om te discrimineren tussen een substraat en een
concurrerend molecule.
1. Vermindering in entropie: bindingsenergie beperkt de substraten in de juiste oriëntatie wat
bijdraagt aan de katalyse omdat er een toename is van productieve botsingen.
2. Watermantel: veel organische moleculen hebben een watermantel dat verschillende reacties
hindert. De vorming van zwakke interacties tussen substraat en enzymen resulteert in de
oplossing van het substraat. Ze vervangen de meeste H -bruggen tussen het substraat en water
wat anders de reactie zou belemmeren.
3. Vervorming substraat: de bindingsenergie de gepaard gaat met de zwakke interacties dat
worden gevormd in de transitietoestand compenseren thermodynamisch voor de ongunstige
1.Introductie tot enzymen
De meeste enzymen zijn eiwitten
De primaire, secundaire en tertiaire structuur is essentieel voor activiteit. Eiwitten binden soms aan
cofactoren . Dit zijn bijkomende componenten nodig voor katalyse zoals anorganische ionen, Fe2+,
Mg2+, Mn2+ en Ca2+.
Co -enzymen = organische verbindingen die aan het proteïne binden, tijdelijke dragers van
functionele groepen afgeleid van vitaminen.
Prothetische groep = een cofactor of co -enzym dat sterk gebonden is aan het proteïne soms zelfs
covalent gebonden
Holoenzym = een volledig katalytisch actief enzym gebonden met een coenzyme of ion/metaal wordt
een holoenzyme genoemd. Het proteïne deel wordt een apoproteïne genoemd.
Enzymen worden geklasseerd volgens de reacties die ze katalyseren
Naamgeving: substraatnaam + ase. Er zijn 6 verschillende klassen van enzymen: EC nummer
1. Oxidoreductase = oxideren moleculen en transfereren elektronen
2. Transferase = transfereren een functionele groep
3. Hydrolase = hyrdolyseren covalente bindingen met verbuik van water
4. Lyase = breken bindingen en niet noodzakelijk met water
5. Isomerasen = verplaatsen groepen binnen een molecule, ze maken een isomeren, er komt
geen andere molecule aan te pas. Er wordt een groep in de molecule verplaats binnen 1
molecule.
6. Ligasen = maken covalente bindingen, maken gebruik van ATP
7. Translocasen = eiwitten die molecule verplaatsen doorheen een membraan
2.Hoe enzymen werken
Enzymen voorzien een omgeving waarin een reactie sneller kan doorgaan. Er wordt een substraat
gebonden in de actieve site. Er gebeuren zwakke interacties tussen het substraat en de restgroep v an
de AZ en de katalytische site. Hieruit volgt een enzym -substraat complex.
Enzymen beïnvloeden reactiesnelheid, niet evenwicht
E + S ⇌ ES ⇌ EP ⇌ E + P → een enzym katalyseert een reactie van de S naar P en
de P naar S kant.
Activatie -energie = om over te gaan van een substraat naar een product is er
een energie -barrière die overtroffen worden. Als deze enorm groot is gebeurt
er geen reactie. Dit bepaald de reactiesnelheid.
ΔG ’º = verandering in vrije energie bij standaard omstandigheden en pH 7. Dit
is bepalend voor het evenwicht .
, Reactie intermediairen = tijdelijke chemische verbindingen
Rate -limiting step = overgang met de hoogste activatie -energie. Deze is bepalend voor de snelheid
van de reactie.
Ground state = het startpunt van een voorwaartse reactie en de reversibele reactie
Zwakke bindingen tussen enzym en substraat zijn optimaal in de transitietoestand
Een enzym gebruikt non -covalente bindingsenergie om zijn activatie -energie te verlagen.
Lock and key = enzymen zijn structureel complementair tot hun substraat . Maar de lock and key
hypothese levert een slecht enzym:
(a) Voordat de staaf breekt moet het eerst buigen. In beide gevallen gaan magnetische interacties
de zwakke interacties tussen enzym en substraat vervangen.
(b) Het enzym dat perfect complementair is met de staaf gaat de staaf stabiliseren. Het buigen van
de staaf wordt belemmert door de magnetische aantrekking tussen het enzym en het substraat/
staaf. Er is meer energie nodig om het substraat te breken.
(c) Induced mechanism : Een enzym dat complementair is met de transitietoestand destabiliseert
de staaf, wat bijdraagt aan de katalyse van de reactie want je hebt minder energie nodig om het
substraat te breken want er zijn meer zwakke interacties. De bindingsenergie van de
magnetische interactie compenseert voor de toename in vrije energie nodig voor de staaf te
buigen.
Bindingsenergie draagt bij aan specificiteit en katalyse
Specificiteit = dezelfde bindingsenergie dat energie levert aan de katalyse geeft ook een enzym zijn
specificiteit. De mogelijkheid van een molecule om te discrimineren tussen een substraat en een
concurrerend molecule.
1. Vermindering in entropie: bindingsenergie beperkt de substraten in de juiste oriëntatie wat
bijdraagt aan de katalyse omdat er een toename is van productieve botsingen.
2. Watermantel: veel organische moleculen hebben een watermantel dat verschillende reacties
hindert. De vorming van zwakke interacties tussen substraat en enzymen resulteert in de
oplossing van het substraat. Ze vervangen de meeste H -bruggen tussen het substraat en water
wat anders de reactie zou belemmeren.
3. Vervorming substraat: de bindingsenergie de gepaard gaat met de zwakke interacties dat
worden gevormd in de transitietoestand compenseren thermodynamisch voor de ongunstige
