Celbiologie 2023
Hoofdstuk 2.3: aminozuren en eiwitten
Eiwitten
Functies:
☺ Katalytisch
☺ Transport en opslag
☺ Immunologisch afweer
☺ Structurele organisatie
☺ Reguleren van cellulaire activiteit
Fysische eigenschappen:
☺ Vezelvormige proteïnen
o Keratine, collageen -structuur
☺ Globulaire proteïnen
o Bolvormig – enzymatisch, hormonaal
☺ Samengestelde
Eiwitten zijn moleculaire machines, ze spelen bijvoorbeeld een belangrijke rol bij de
fotosynthese, signaaltransductie,….
Aminozuren
De monomere bouwstenen van proteïnen zijn aminozuren. Er bestaan aminozuren die elk een
karakteristieke structuur hebben en die bestaan uit een centraal 𝛼 koolstof atoom gebonden
aan 4 verschillende chemische groepen: een aminogroep, een carboxylgroep, een
waterstofatoom en een variabele functionele groep die de zijketen of R -groep wordt
genoemd.
Het C 𝛼 is asymmetrisch (behalve voor glycine) waardoor de AZ in 2 spiegelbeeldvormen
bestaan die bij convectie de D - en L -isomeer worden genoemd. Deze kunnen niet in elkaar
worden omgezet zonder eerst een chemische binding te breken en een andere te vormen.
Restgroepen
De specifieke eigenschappen van AZ wordt bepaald door de zijketens. Zijketens verschillen in
vorm, grootte, lading, hydrofibiciteit en reactiviteit. AZ kunnen worden opgedeeld in groepen
op basis van hun oplosbaarheid in water die beïnvloed wordt door de polariteit van de
zijketen.
Hydrofiele AZ: zijn polair en zorgen ervoor dat proteïnen oplossen in water en zorgen ervoor
dat er ze niet -covalente interacties kunnen aangaan met andere wateroplosbare proteïnen. Ze
bevinden zich meestal aan het oppervlak van proteïnen.
Hydrofobe AZ: hebben een non -polaire zijketen die contact vermijd met water. Ze gaan vaak
aggregeren waardoor een wateronoplosbare kern van proteïnen ontstaat.
, De polariteit is de verantwoordelijke voor de 3D -structuur van proteïnen
Effect van de zuurtegraad
Histidine heeft een imidazol zijketen die bij kleine veranderingen van de zuurtegraad in de
omgeving verandert van een positief geladen tot een ongeladen molecule. De activiteit
wordt gemoduleerd door de verschuivingen door protonering van histide zijketen s
Indeling van aminozuren
☺ Indien R = geladen:
o Ioniseerbaar R (COOH en NH 2)
o Aanwezig in een actief centrum
o NH3+, histidine, arginine, lysine
o COO - aspartinezuur, glutaminezuur
☺ Indien R = neutraal:
o Niet ioniseerbare polaire R (OH en SH)
o R is instaat om interacties aan te gaan
o Vaak in gedeelten van eiwit die met het water in contact komen
o 3D: vooral cysteine van belang, disulfide binding
o Buitenzijde van eiwit
☺ Indien R = neutraal:
o Niet polair
o Ongeladen keten
o Meestal inwendig in de eiwitstructuur
o Weg van water – hydrofoob
☺ Indien R = aromatisch
o C ring
o Polair of apolair
Hoofdstuk 2.3: aminozuren en eiwitten
Eiwitten
Functies:
☺ Katalytisch
☺ Transport en opslag
☺ Immunologisch afweer
☺ Structurele organisatie
☺ Reguleren van cellulaire activiteit
Fysische eigenschappen:
☺ Vezelvormige proteïnen
o Keratine, collageen -structuur
☺ Globulaire proteïnen
o Bolvormig – enzymatisch, hormonaal
☺ Samengestelde
Eiwitten zijn moleculaire machines, ze spelen bijvoorbeeld een belangrijke rol bij de
fotosynthese, signaaltransductie,….
Aminozuren
De monomere bouwstenen van proteïnen zijn aminozuren. Er bestaan aminozuren die elk een
karakteristieke structuur hebben en die bestaan uit een centraal 𝛼 koolstof atoom gebonden
aan 4 verschillende chemische groepen: een aminogroep, een carboxylgroep, een
waterstofatoom en een variabele functionele groep die de zijketen of R -groep wordt
genoemd.
Het C 𝛼 is asymmetrisch (behalve voor glycine) waardoor de AZ in 2 spiegelbeeldvormen
bestaan die bij convectie de D - en L -isomeer worden genoemd. Deze kunnen niet in elkaar
worden omgezet zonder eerst een chemische binding te breken en een andere te vormen.
Restgroepen
De specifieke eigenschappen van AZ wordt bepaald door de zijketens. Zijketens verschillen in
vorm, grootte, lading, hydrofibiciteit en reactiviteit. AZ kunnen worden opgedeeld in groepen
op basis van hun oplosbaarheid in water die beïnvloed wordt door de polariteit van de
zijketen.
Hydrofiele AZ: zijn polair en zorgen ervoor dat proteïnen oplossen in water en zorgen ervoor
dat er ze niet -covalente interacties kunnen aangaan met andere wateroplosbare proteïnen. Ze
bevinden zich meestal aan het oppervlak van proteïnen.
Hydrofobe AZ: hebben een non -polaire zijketen die contact vermijd met water. Ze gaan vaak
aggregeren waardoor een wateronoplosbare kern van proteïnen ontstaat.
, De polariteit is de verantwoordelijke voor de 3D -structuur van proteïnen
Effect van de zuurtegraad
Histidine heeft een imidazol zijketen die bij kleine veranderingen van de zuurtegraad in de
omgeving verandert van een positief geladen tot een ongeladen molecule. De activiteit
wordt gemoduleerd door de verschuivingen door protonering van histide zijketen s
Indeling van aminozuren
☺ Indien R = geladen:
o Ioniseerbaar R (COOH en NH 2)
o Aanwezig in een actief centrum
o NH3+, histidine, arginine, lysine
o COO - aspartinezuur, glutaminezuur
☺ Indien R = neutraal:
o Niet ioniseerbare polaire R (OH en SH)
o R is instaat om interacties aan te gaan
o Vaak in gedeelten van eiwit die met het water in contact komen
o 3D: vooral cysteine van belang, disulfide binding
o Buitenzijde van eiwit
☺ Indien R = neutraal:
o Niet polair
o Ongeladen keten
o Meestal inwendig in de eiwitstructuur
o Weg van water – hydrofoob
☺ Indien R = aromatisch
o C ring
o Polair of apolair
