Stoffwechselphysiologie
Enzyme-Katalysatoren biochemischer Reaktionen
Definition:
Enzyme:
- Als Biokatalysator wirksame Proteine
- Beschleunigen biochemischer Reaktionen (Stoffwechselreaktionen)
spezifischer Stoffe (Substrate) nach deren vorübergehender Bindung (Enzym-
Substrat-Komplex)
- Endung „-ase“
Katalysator:
- Stoff, der die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen erhöht, indem er die
Aktivierungsenergie herabsetzen
Exergonische Reaktion: Energie wird frei
Endergonische Reaktion: Energie wird zugeführt
Die Wirkungsweise von Coenzymen
- Binden lose mit dem Apoenzym und ünertragen bestimmte Molekülgruppen
(Wasserstoff, Phosphat, Acetylgruppen)
- Sie werden während der Katalyse verändert
- Unterschiedliche Enzyme können das gleiche Coenzym nutzen
Kompetitive Hemmung
Erläuterung:
- Eine Substanz, die ähnlich wie das Substrat aufgebaut ist, kann sich an das
aktive Zentrum binden und blockiert dieses, sodass das „echte“ Substrat nicht
umgesetzt werde kann
- Diese Bindung ist i. d. R. recht locker, sodass die Hemmung durch eine hohe
Substratkonzentration aufgehoben werden kann
Vergleich:
- Bei der kopetetiven Hemmung legt sich der Hemmstoff, der ähnlich wie das
Substrat aufgebaut ist, in das aktive Zentrum
- Das aktive Zentrum ist blockiert
- Bei der allosterischen Hemmung lagert sich der Hemmstoff, der keinerlei
Ähnlichkeit mit dem Substrat hat, in das allosterische Zentrum und ändert
dadurch die Form des aktiven Zentrum
- Kein Zentrum kann deshalb mehr an das Enzym binden
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Enzyme-Katalysatoren biochemischer Reaktionen
Definition:
Enzyme:
- Als Biokatalysator wirksame Proteine
- Beschleunigen biochemischer Reaktionen (Stoffwechselreaktionen)
spezifischer Stoffe (Substrate) nach deren vorübergehender Bindung (Enzym-
Substrat-Komplex)
- Endung „-ase“
Katalysator:
- Stoff, der die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen erhöht, indem er die
Aktivierungsenergie herabsetzen
Exergonische Reaktion: Energie wird frei
Endergonische Reaktion: Energie wird zugeführt
Die Wirkungsweise von Coenzymen
- Binden lose mit dem Apoenzym und ünertragen bestimmte Molekülgruppen
(Wasserstoff, Phosphat, Acetylgruppen)
- Sie werden während der Katalyse verändert
- Unterschiedliche Enzyme können das gleiche Coenzym nutzen
Kompetitive Hemmung
Erläuterung:
- Eine Substanz, die ähnlich wie das Substrat aufgebaut ist, kann sich an das
aktive Zentrum binden und blockiert dieses, sodass das „echte“ Substrat nicht
umgesetzt werde kann
- Diese Bindung ist i. d. R. recht locker, sodass die Hemmung durch eine hohe
Substratkonzentration aufgehoben werden kann
Vergleich:
- Bei der kopetetiven Hemmung legt sich der Hemmstoff, der ähnlich wie das
Substrat aufgebaut ist, in das aktive Zentrum
- Das aktive Zentrum ist blockiert
- Bei der allosterischen Hemmung lagert sich der Hemmstoff, der keinerlei
Ähnlichkeit mit dem Substrat hat, in das allosterische Zentrum und ändert
dadurch die Form des aktiven Zentrum
- Kein Zentrum kann deshalb mehr an das Enzym binden
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