, Biochemie
Les 1 Deel 1: Aminozuren - Eiwitten
Dia 2:
- Bipolaire ionen zorgen voor zwitterionen (+ en -)
kunnen zowel H+ opnemen als afstaan
(afhankelijk vd omgeving)
heeft zowel zuur- als base eigenschappen = amfotheer
- Rond neutrale pH (=7) —> zwitterion
Vb. Lage pH (zuur): we nemen H+ op
NH3+ houdt H+ en COO- neemt H+ op
Vb. Hoge pH (base): we geven H+ af
COO- blijft hetzelfde en NH3+ geeft H+ af
Dia 4:
- aminozuren hebben dezelfde basis (COO-, NH3+ en C)
kunnen we dus enkel van elkaar onderscheiden door
variabele zijtak = R
R is ALTIJD apolair = hydrofoob + heeft geen lading
in is in zijn geheel neutraal
Is een molecule polair = hydrofiel + heeft een lading
- R gaat functie en samenstellingen van eiwitten bepalen of
beïnvloedden
,Dia 11:
- Ip = iso elektrisch punt
= daar waar aminozuren geen lading heeft
↳ is pH vh aminozuur lager dan Ip —> aminozuur + geladen
is pH vh aminozuur hoger dan Ip —> aminozuur - geladen
is specifiek voor elk aminozuur
de zuurconstante wordt bepaald door zijtak
Dia 12:
- aminozuur + ... + aminozuur = polypeptidebinding
- peptidebinding is wel vrij stabiel
(in lichaam enkel verbroken door enzymen (gaan
chemische reacties katalyseren))
Dia 13:
- primaire structuur = sequentie vd verschillende aminozuren
lezen van aminogroep naar carboxylgroep
Dia 14:
- R takken: 1 keer omhoog en dan 1 keer omlaag
—> zodat ze niet in elkaars weg zitten
- ruggengraat eiwit = eiwit zonder zijtakken, heeft een H+
bindend potentieel
H-bruggen kunnen gevormd worden
tussen verschillende ruggengraten of
binnen 1 ruggengraat
- H+ donor: covalente binding tussen H+ en ...
—> e- weggetrokken van H+, wordt dus meer +
geladen
zal een ander element met - lading in de
buurt houden
H-brug is zwak
, - H+ acceptor: covalente binding tussen H+ en ...
—> H+ neemt e- op, wordt meer - geladen
zal een ander element met + lading in
de buurt houden
H-brug is sterk
Dia 15:
- eigenschappen vd aminozuren in hun primaire structuur
bepaal de welke functie het aminozuur zal uitvoeren
- S-bruggen zijn sterker dan H-bruggen
komt voor tussen twee of in 1 polypeptidebinding
Dia 16:
- polypeptidebindingen zijn vrij stabiel in hun vorm
—> dit dankzij alternerend een dubbele en enkelvoudige
binding, daardoor vindt er weinig rotatie plaats en alles
ligt grotendeels in hetzelfde vlak
Dia 18:
- 1. alpha-helix (spiraal) —> gestructureerd
2. β-vouwblad —> gestructureerd
3. lussen en bochten die polypeptiden maken —>
chaotisch
Welke structuur wordt bepaald door H-bruggen tussen
aminozuren die in elkaars nabijheid gelegen zijn
Les 1 Deel 1: Aminozuren - Eiwitten
Dia 2:
- Bipolaire ionen zorgen voor zwitterionen (+ en -)
kunnen zowel H+ opnemen als afstaan
(afhankelijk vd omgeving)
heeft zowel zuur- als base eigenschappen = amfotheer
- Rond neutrale pH (=7) —> zwitterion
Vb. Lage pH (zuur): we nemen H+ op
NH3+ houdt H+ en COO- neemt H+ op
Vb. Hoge pH (base): we geven H+ af
COO- blijft hetzelfde en NH3+ geeft H+ af
Dia 4:
- aminozuren hebben dezelfde basis (COO-, NH3+ en C)
kunnen we dus enkel van elkaar onderscheiden door
variabele zijtak = R
R is ALTIJD apolair = hydrofoob + heeft geen lading
in is in zijn geheel neutraal
Is een molecule polair = hydrofiel + heeft een lading
- R gaat functie en samenstellingen van eiwitten bepalen of
beïnvloedden
,Dia 11:
- Ip = iso elektrisch punt
= daar waar aminozuren geen lading heeft
↳ is pH vh aminozuur lager dan Ip —> aminozuur + geladen
is pH vh aminozuur hoger dan Ip —> aminozuur - geladen
is specifiek voor elk aminozuur
de zuurconstante wordt bepaald door zijtak
Dia 12:
- aminozuur + ... + aminozuur = polypeptidebinding
- peptidebinding is wel vrij stabiel
(in lichaam enkel verbroken door enzymen (gaan
chemische reacties katalyseren))
Dia 13:
- primaire structuur = sequentie vd verschillende aminozuren
lezen van aminogroep naar carboxylgroep
Dia 14:
- R takken: 1 keer omhoog en dan 1 keer omlaag
—> zodat ze niet in elkaars weg zitten
- ruggengraat eiwit = eiwit zonder zijtakken, heeft een H+
bindend potentieel
H-bruggen kunnen gevormd worden
tussen verschillende ruggengraten of
binnen 1 ruggengraat
- H+ donor: covalente binding tussen H+ en ...
—> e- weggetrokken van H+, wordt dus meer +
geladen
zal een ander element met - lading in de
buurt houden
H-brug is zwak
, - H+ acceptor: covalente binding tussen H+ en ...
—> H+ neemt e- op, wordt meer - geladen
zal een ander element met + lading in
de buurt houden
H-brug is sterk
Dia 15:
- eigenschappen vd aminozuren in hun primaire structuur
bepaal de welke functie het aminozuur zal uitvoeren
- S-bruggen zijn sterker dan H-bruggen
komt voor tussen twee of in 1 polypeptidebinding
Dia 16:
- polypeptidebindingen zijn vrij stabiel in hun vorm
—> dit dankzij alternerend een dubbele en enkelvoudige
binding, daardoor vindt er weinig rotatie plaats en alles
ligt grotendeels in hetzelfde vlak
Dia 18:
- 1. alpha-helix (spiraal) —> gestructureerd
2. β-vouwblad —> gestructureerd
3. lussen en bochten die polypeptiden maken —>
chaotisch
Welke structuur wordt bepaald door H-bruggen tussen
aminozuren die in elkaars nabijheid gelegen zijn
