samenvatting - biomoleculen en cellen

Biomoleculen en cellen samenvatting H2: eiwitten
Eiwitten of proteïnen
- Bestaat uit 50% van ons drooggewicht
- Kunnen allemaal helemaal anders uitzien

Functies
- Katalyse: snelheid van biochemische processen beïnvloeden
- Enzymen: enzymatische reacties opstarten; de meeste biomedische processen gaan niet
spontaan starten maar hebben enzym nodig om proces op gang te brengen
o Bijna alle enzymen zijn eiwitten, buiten een paar RNA-enzymen
- Structurele eiwitten: geven structuur, vorm, stevigheid en flexibiliteit aan weefsels (bv.
bindweefsel, collageen, elastine, amylopectine)
- Beweging van organellen en macromoleculen in cel + contractiel apparaat: microfilamenten,
microtubuli en intermediaire filamenten
- Transport en opslag: transporteiwitten in bloedbaan en doorheen celmembranen (bv.
transferine  een eiwit dat ijzer in bloedbaan transporteert want ijzer los in bloedbaan kan
zeer schadelijk zijn)
o Actief (tegen concentratiegradiënt) en passief transport (diffusie)
- Intercellulaire communicatie:
o Signaaltransductie: signalen van receptoren naar organellen van cellen doorsturen
o Receptoren op einde van neuronen  signaalmoleculen doorgegeven
o Signaalmoleculen binden hierop
o Aanwezig op celmembraan
- Immunologische afweer: onderdeel van ons immuunsysteem  antilichamen
(immunoglobines)

Apoptose = gecontroleerde celdood (goed)  er moet een weg zijn die dit heel streng reguleert

Necrose = ongecontroleerde celdood (slecht)



Structuur van eiwitten: 4 niveaus
1. Primaire structuur = sequentie van aminozuren wordt bepaald door genetische code van
DNA  opeenvolging van aminozuren (zegt niks over eiwit zelf)
2. Secundaire structuur = interacties tussen aminozuren door H-bruggen, peptidebindingen, …
die o.b.v. de primaire structuren dicht bij elkaar zitten/geplaatst worden (alfa-helices en
bèta-sheets)
3. Tertiaire structuur = de globale 3D vorm van eiwitmolecule door verschillende soorten
interacties tussen aminozuurresiduen (H-bruggen, ionaire verbindingen, van de Waals-
krachten en hydrofobe interacties)  eiwit vouwt en kronkelt tot een specifieke 3D structuur
a. Voor veel eiwitten stopt het hier
4. Quaternaire structuur = de manier waarop eiwitonderdelen (subeenheden) samengevoegd
worden en met elkaar interageren om een volledig eiwitcomplex te vormen (niet bij alle
eiwitten)

,Aminozuren en primaire structuur
Basisstructuur: α-C atoom, primaire aminegroep (H2N) en carboxylgroep (COOH, Bij neutrale pH:
COO- en H3O+) en variabele groep (R)

Indeling van aminozuren: gebeurt op basis van polariteit van zijketen (R)
- Polariteit van R-groep
- Apolaire aminozuren
- Polaire, ongeladen aminozuren
- Polaire geladen zuren

3 en 1 lettercode van aminozuren




Alle (a)polaire aminozuren: zie eind van document

Essentiële aminozuren
= aminozuren die we niet zelf kunnen aanmaken, moeten we uit gevarieerde voedingen halen

Bv. mensen (vooral in Azië) die enkel rijst eten  deficiëntie aan lysine en threonine

Stereochemie
Alle aminozuren (buiten glycine) = optisch actief: in polarimeter zetten en daar gepolariseerd licht op
schijnen  kunnen het vlak van gepolariseerd licht laten draaien

Chiraliteit
- Chiraal molecule (asymmetrisch molecule) = optisch actieve moleculen
- Typische chiraal/asymmetrische moleculen: bevat een centraal C-atoom (= het chiraal
centrum) met 4 verschillende substituenten
- Enantiomeren = asymmetrisch molecule met een chiraal centrum
- Chirale moleculen: fysisch en chemisch moeilijk te onderscheiden van elkaar
- Beschrijven van structuur van zo’n molecule  volgens Fisher conventie tekenen
o Fischer conventie: configuratie van groepen rond chiraal centrum wordt vergeleken
met die van glyceraldehyde (= monosacharide)
o 2 vormen van glyceraldehyde
 D-glyceraldehyde: draait gepolariseerd licht naar rechts (dextro)
 L-glyceraldehyde: draait gepolariseerd licht naar links (levo)

, Nieuwe schrijfwijze

- Bindingen horizontaal tekenen: alles wat boven vlak van blad steekt
- Bindingen verticaal tekenen: alles wat onder vlak van blad steekt

Hoe tekenen

- Kijken naar positie van NH3+ op chirale C-atoom
- Alle natuurlijke voorkomende aminozuren: L-aminozuren
- Afbeelding:
o L: stikstofgroep staat op centraal atoom naar links
o D: stikstofgroep staat op centraal atoom naar rechts




Chirale moleculen + metabolisme
Belangrijk bij o.a. geneesmiddelen: bv. 1 enantiomeer actief en het ander inactief of zelfs schadelijk

Bv. ibuprofen in jaren 70-80 tijdens zwangerschap genomen tegen misselijkheid: 1 enantiomeer
actief en ander schadelijk  tijdens embryogenese (zwangerschap) zware afwijkingen ontstaan

Tijdens onderzoeken nooit ontdekt want hebben een zeer cruciale stap overgeslagen  gedaan op
muizen maar niet op konijnen (konijnen: lijken veel meer op mens  konijnen ook afwijkingen)



Elektrolietgedrag van aminozuren
Zuur-base eigenschappen
- Aminefunctie: zwakke base (NH2)  pKa = 9
- Zure functie: zwak zuur = carboxylgroep (COOH)  pKa = 3,5
- Polyprotische zuren: stapsgewijs titreren naar andere lading
- Diverse groepen reageren apart

Theorie
- pH van een buffer: pH = pKa + log (base/zuur)
- pH = pKa + 2 (dus 2 hoger  100% basische vorm)
o bv. COO-; NH2
- pH = pKa – 2 (dus 2 lager  100% zure vorm)
o bv. COOH; NH3+