Bloed 1
Hemoglobine
De rode bloedcellen nemen 71% van de totale cellulaire inhoud in beslag.
- 1 rode bloedcel bevat 270 miljoen hemoglobine.
RBC bevat geen mitochondrien en geen celkern
Meer plaats voor hemoglobine.
Er is minder hemoglobine aanwezig bij de vrouw dan bij de man. (Vrouwen
verliezen maandelijks veel bloed door menstruatie).
Verschil Hemoglobine Myoglobine
Aantal 4 verschillende 1 eiwitketen => monomeer
eiwitketens eiwitketen =>
polymeer
Opbouw Uit globulaire eiwitten Uit globulaire eiwitten
Heemgroepen 4 heemgroepen 1 heemgroepen
Fysiologische Binding moleculair Binding moleculair zuurstof
belang zuurstof via de via heemgroep
heemgroep
Aantal 4 1
zuurstof dat
kan binden
Voorkomen In het bloed In spierweefsel
Functie Zuurstoftransport: van Zuurstof batterij voor de
de longen naar spieren. Bij zeer intensieve
perifere weefsels spieractiviteit -> vrijstelling
van zuurstof via myoglobine -
> verderzetting spier
activiteit.
Aanwezigheid van heemgroepen in zowel
hemoglobine en myoglobine, maakt dat deze
heemeiwitten zijn.
De heemgroepen zitten niet los, maar de
porfirinering van de heemgroep wordt via een
binding gehecht aan de eiwitstructuur.
De grote porfirinering, met centraal een ijzeratoom, heeft
een aantal bindingsplaatsen. De gehele gekleurde deel is
een heemgroep.
De buitenzijde van de eiwitstrucutren zijn opgebouwd uit
aminozuren met polaire zijketens (= gelade zijketens:
,interaheren graag met waterig milieu -> hemoglobine en myoglobine zijn
goed wateroplosbaar).
- Belangrijk voor functie van hemoglobine: transport van zuurstof.
De heemgroep is omgeven door aminozuren met apolaire en niet geladen
zijketens. Dit is een een hydrofobe groeve; deze schermt de heemgroep af
van de polaire en waterige buitenwereld.
Rondom de heemgroep zijn er andere moleculen aanwezig: 2x histidine,
valine en phenylalanine.
Het ijzeratoom heeft 6 bindingsplaatsen:
- 4/ 6 plaatsen zijn ingenomen om ijzer te laten binden in de
porfirinering.
- 1 is gebonden met onderste histidine.
- 1 bindingsplaats voor zuurstof.
Golflengte waarbij porfirine licht zou absorberen.Dit
is afhankelijk van geoxygeneerd of gedeoxygeneerd
bloed.
Geoxigeneerd hemoglobine: hierbij is de 6e
bindingsplaats ingenomen door zuurstof. Dit heeft 2
verschillende absorbantiemaxima.
Gedeoxigeneerd hemoglobine: 6e bindingsplaats is
niet ingenomen door zuurstof. Dit heeft 1
absorbantiemaxima.
Dit vershil in absorbantiemaxima geeft een kleurverschil in de molecule:
- Oxigeneerd bloed ziet rood
- Gedeoxigeneerd hemoglobine heeft een blauw/paarse kleur.
Als er geen zuurstof is gebonden dan binden er andere kleine moleculen in
de plaats: CO, NO, CN,…
, Deze moleculen hebben een toxische werking, omdat deze
ervoor zorgen dat de heemgroep waaraan ze binden niet meer
in staat is om zuurstof te transporteren.
Verschillen geoxigeneerd en Gedeoxigeneerd hemoglobine:
- Kleur
- Ijzertoestand
Ijzertoestand
Bij geen zuurstof binding -> Fe2+ toestand
Bij zuurstofbinding -> Fe3+. Omdat ijzer 1 elektron gaat delen om een
binding te vormen met zuurstof.
Elektronen gaan naar laatste zuurstof atoom, omdat de
dubbele binding wordt gebroken, want eerste zuurstof gaat een
binding aan met ijzer.
De elektronen mantel rond ijzer is groter bij geen binding van zuurstof.
Ijzer past niet goed in de porfirine ring,
Het ijzeratoom gaat een beetje naar beneden uitsteken = 0,4
Armstrong
Bij een deling van elektron met zuurstof -> elektronen mantel gaat iets
krimpen
Past beter in de porfirinering.
Toestanden waarbij de heemgroep niet meer in staat is om zuurstof te
binden:
- Oxyhemoglobine: ijzer heeft 4 bindingsplaatsen met porfirinering, 1
met histidinemolecule en 1 met zuurstof.
Heldere rode kleur
- Deoxyhemoglobine: vrijstelling van zuurstof -> 6e bindingsplaats is
vrij.
Blauw/paarse kleur
- Methemoglobine: 6e bindingsplaats wordt ingenomen door water.
Donker bruine kleur = kleur van opgedroogd bloed.
Niet in staat om zuurstof te binden.
, FUNCTIE VAN HEMOGLOBINE
- Zuurstoftransport
Alveoli zijn omgeven door een heel capillaire netwerk; t.h.v. Dit netwerk is
er een gasuitwisseling in de longen.
- In de longen: Hemoglobine levert CO2 en bindt zuurstof in de plaats.
- In de perifere weefsels: hemoglobine geeft zuurstof af en bindt CO2.
CO2 wordt uit het lichaam verwijderd.
ZUURSTOF IS HEEL BELANGRIJK VOOR VORMING VAN ATP VIA KREBS
CYCLUS, in complex IV. Dit heeft een rol in de oxidatieve fosforylatie.
- Hierbij wordt zuurstof omgezet in water.
Geen zuurstof -> geen ATP.
STRUCTUUR HEMOGLOBINE
Hemoglobine bestaat uit 4 eiwitketens, die 2 aan 2 gelijk zijn: 2 alfa-ketens
en 2 bètaketens.
- De alfa ketens zijn heel nauw aan elkaar gehecht.
De eiwitketens beginnen bij een primair structuur, dit is een
sequentie/opeenvolging van verschillende aminozuren.
- Aminozuren binden aan elkaar via een peptide binding. (Via een
peptide binding komt waterstof vrij -> zure groep bindt zich aan
aminogroep).
De volgorde dat ampinozuren aan elkaar hechten, beïnvloed het contact
tussen de zijketens: hydrofoob met hydrofiel, apolaire met polair,…
Interacties tussen de zijketens zorgen voor de vorming van een
secundaire structuur.
Deze secundaire structuur bestaat meestal uit een alfa-helix.
Hervorming van het secundaire structuur -> tertiair structuur: bevat een
buitenzijde die bestaat uit polaire en gelade aminozuren zijketens (zorgt
voor wateroplosbaar karakter). Binnenin is er een hydrofiele groeve die
bestaat uit aminozuren met apolaire of ongeladen zijketen.
Hemoglobine
De rode bloedcellen nemen 71% van de totale cellulaire inhoud in beslag.
- 1 rode bloedcel bevat 270 miljoen hemoglobine.
RBC bevat geen mitochondrien en geen celkern
Meer plaats voor hemoglobine.
Er is minder hemoglobine aanwezig bij de vrouw dan bij de man. (Vrouwen
verliezen maandelijks veel bloed door menstruatie).
Verschil Hemoglobine Myoglobine
Aantal 4 verschillende 1 eiwitketen => monomeer
eiwitketens eiwitketen =>
polymeer
Opbouw Uit globulaire eiwitten Uit globulaire eiwitten
Heemgroepen 4 heemgroepen 1 heemgroepen
Fysiologische Binding moleculair Binding moleculair zuurstof
belang zuurstof via de via heemgroep
heemgroep
Aantal 4 1
zuurstof dat
kan binden
Voorkomen In het bloed In spierweefsel
Functie Zuurstoftransport: van Zuurstof batterij voor de
de longen naar spieren. Bij zeer intensieve
perifere weefsels spieractiviteit -> vrijstelling
van zuurstof via myoglobine -
> verderzetting spier
activiteit.
Aanwezigheid van heemgroepen in zowel
hemoglobine en myoglobine, maakt dat deze
heemeiwitten zijn.
De heemgroepen zitten niet los, maar de
porfirinering van de heemgroep wordt via een
binding gehecht aan de eiwitstructuur.
De grote porfirinering, met centraal een ijzeratoom, heeft
een aantal bindingsplaatsen. De gehele gekleurde deel is
een heemgroep.
De buitenzijde van de eiwitstrucutren zijn opgebouwd uit
aminozuren met polaire zijketens (= gelade zijketens:
,interaheren graag met waterig milieu -> hemoglobine en myoglobine zijn
goed wateroplosbaar).
- Belangrijk voor functie van hemoglobine: transport van zuurstof.
De heemgroep is omgeven door aminozuren met apolaire en niet geladen
zijketens. Dit is een een hydrofobe groeve; deze schermt de heemgroep af
van de polaire en waterige buitenwereld.
Rondom de heemgroep zijn er andere moleculen aanwezig: 2x histidine,
valine en phenylalanine.
Het ijzeratoom heeft 6 bindingsplaatsen:
- 4/ 6 plaatsen zijn ingenomen om ijzer te laten binden in de
porfirinering.
- 1 is gebonden met onderste histidine.
- 1 bindingsplaats voor zuurstof.
Golflengte waarbij porfirine licht zou absorberen.Dit
is afhankelijk van geoxygeneerd of gedeoxygeneerd
bloed.
Geoxigeneerd hemoglobine: hierbij is de 6e
bindingsplaats ingenomen door zuurstof. Dit heeft 2
verschillende absorbantiemaxima.
Gedeoxigeneerd hemoglobine: 6e bindingsplaats is
niet ingenomen door zuurstof. Dit heeft 1
absorbantiemaxima.
Dit vershil in absorbantiemaxima geeft een kleurverschil in de molecule:
- Oxigeneerd bloed ziet rood
- Gedeoxigeneerd hemoglobine heeft een blauw/paarse kleur.
Als er geen zuurstof is gebonden dan binden er andere kleine moleculen in
de plaats: CO, NO, CN,…
, Deze moleculen hebben een toxische werking, omdat deze
ervoor zorgen dat de heemgroep waaraan ze binden niet meer
in staat is om zuurstof te transporteren.
Verschillen geoxigeneerd en Gedeoxigeneerd hemoglobine:
- Kleur
- Ijzertoestand
Ijzertoestand
Bij geen zuurstof binding -> Fe2+ toestand
Bij zuurstofbinding -> Fe3+. Omdat ijzer 1 elektron gaat delen om een
binding te vormen met zuurstof.
Elektronen gaan naar laatste zuurstof atoom, omdat de
dubbele binding wordt gebroken, want eerste zuurstof gaat een
binding aan met ijzer.
De elektronen mantel rond ijzer is groter bij geen binding van zuurstof.
Ijzer past niet goed in de porfirine ring,
Het ijzeratoom gaat een beetje naar beneden uitsteken = 0,4
Armstrong
Bij een deling van elektron met zuurstof -> elektronen mantel gaat iets
krimpen
Past beter in de porfirinering.
Toestanden waarbij de heemgroep niet meer in staat is om zuurstof te
binden:
- Oxyhemoglobine: ijzer heeft 4 bindingsplaatsen met porfirinering, 1
met histidinemolecule en 1 met zuurstof.
Heldere rode kleur
- Deoxyhemoglobine: vrijstelling van zuurstof -> 6e bindingsplaats is
vrij.
Blauw/paarse kleur
- Methemoglobine: 6e bindingsplaats wordt ingenomen door water.
Donker bruine kleur = kleur van opgedroogd bloed.
Niet in staat om zuurstof te binden.
, FUNCTIE VAN HEMOGLOBINE
- Zuurstoftransport
Alveoli zijn omgeven door een heel capillaire netwerk; t.h.v. Dit netwerk is
er een gasuitwisseling in de longen.
- In de longen: Hemoglobine levert CO2 en bindt zuurstof in de plaats.
- In de perifere weefsels: hemoglobine geeft zuurstof af en bindt CO2.
CO2 wordt uit het lichaam verwijderd.
ZUURSTOF IS HEEL BELANGRIJK VOOR VORMING VAN ATP VIA KREBS
CYCLUS, in complex IV. Dit heeft een rol in de oxidatieve fosforylatie.
- Hierbij wordt zuurstof omgezet in water.
Geen zuurstof -> geen ATP.
STRUCTUUR HEMOGLOBINE
Hemoglobine bestaat uit 4 eiwitketens, die 2 aan 2 gelijk zijn: 2 alfa-ketens
en 2 bètaketens.
- De alfa ketens zijn heel nauw aan elkaar gehecht.
De eiwitketens beginnen bij een primair structuur, dit is een
sequentie/opeenvolging van verschillende aminozuren.
- Aminozuren binden aan elkaar via een peptide binding. (Via een
peptide binding komt waterstof vrij -> zure groep bindt zich aan
aminogroep).
De volgorde dat ampinozuren aan elkaar hechten, beïnvloed het contact
tussen de zijketens: hydrofoob met hydrofiel, apolaire met polair,…
Interacties tussen de zijketens zorgen voor de vorming van een
secundaire structuur.
Deze secundaire structuur bestaat meestal uit een alfa-helix.
Hervorming van het secundaire structuur -> tertiair structuur: bevat een
buitenzijde die bestaat uit polaire en gelade aminozuren zijketens (zorgt
voor wateroplosbaar karakter). Binnenin is er een hydrofiele groeve die
bestaat uit aminozuren met apolaire of ongeladen zijketen.
