100% satisfaction guarantee Immediately available after payment Both online and in PDF No strings attached 4.6 TrustPilot
logo-home
Summary

Samenvatting H18 Biologie

Rating
-
Sold
-
Pages
4
Uploaded on
13-01-2025
Written in
2023/2024

Dit document bevat een samenvatting van H18 Biologie waarin alle begrippen aan bod komen en duidelijk en uitgebreid uitleg gegeven wordt.

Level
Course

Content preview

H18 Eiwitten
§18.1 Van polypeptideketen tot een werkzaam eiwit
Afwerking polypeptideketen
Elke lichaamscel kan duizenden verschillende eiwitten vormen, die een adreslabel meekrijgen,
het eerste gevormde stukje polypeptideketen, zodat ze naar de juiste plek gebracht worden. Dit
label bindt aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma, waardoor translatie
zal stoppen. SHM hecht aan een SHM-receptor van het ER, waardoor een ribosoomreceptor
boven een eiwitpoort komt, die dan zal openen. GTP zorgt dat het adreslabel verwijderd wordt,
en de translatie verder gaat tot het stopcodon bereikt is, het ribosoom in twee delen uiteenvalt en
de eiwitpoort sluit. In ER begint de omzetting naar een eiwit, waar de polypeptideketen zijn
ruimtelijke eiwitstructuur krijgt en toevoegingen.

Bewerking in het Golgi-systeem
De definitieve eiwitvorm ontstaat in het Golgi-systeem, waar de eiwitten gevormd worden. Hier
worden ze ook verpakt en gesorteerd in blaasjes, afhankelijk van hun adreslabel. De blaasjes
kunnen hun inhoud door exocytose buiten de cel afgeven, als lysosomen in het grondplasma
zorgen voor de afbraak en hergebruik van afvalstoffen, of in hun membraan de eiwitten gebruiken
als eiwitpoortjen of receptoren.

Ruimtelijke structuur
Eiwitten hebben een specifieke ruimtelijke structuur.
- Primaire structuur: het aantal en de volgorde van verschillende aminozuren in de keten,
die verbonden zijn tot een polypeptideketen.
- Secundaire structuur: polypeptideketens kunnen α-helix en β-platen vormen; resultaat van
H-bruggen tussen NH-groepen en C=O-groepen van verschillende aminozuren in eiwitten.
- Tertiaire structuur: driedimensionale structuur van eiwitmolecuul; komt tot stand door
binding tussen restgroepen van aminozuren via zwakke en sterke (S-bruggen) bindingen.
- Quaternaire structuur: een eiwitmolecuul, samengesteld uit meerdere polypeptideketens.

Vouwen/denaturatie van eiwitten
Chaperonne-eiwitten controleren of de structuur van andere eiwitten juist is en brengen verkeerd
gevormde eiwitten de juiste structuur. Als dit niet lukt breekt de cel het misvormde eiwit af. Het
verlies van de ruimtelijke structuur heet denaturatie.

§18.2 Functies van eiwitten
Motoreiwitten
Motoreiwitten vervoeren organellen en blaasjes met voedingsstoffen langs de microtubuli (buisjes
die transportwegen van cel vormen) in een cel. Bij het binden aan microtubuli laat het motoreiwit
ADP los en bindt onmiddellijk aan ATP, wat splitst in ADP en Pi (verlaat eiwit). Aan de andere
kant van het eiwit gebeurt hetzelfde, en op deze manier verplaatst het motoreiwit zich.

Eiwitten zijn onmisbaar
Veel eiwitten zijn essentieel voor een goede functionering van een cel. Er zijn veel verschillende
typen eiwitten, elk met een eigen functie. Ze spelen een actieve rol bij het versnellen van reacties
en ze maken bewegen mogelijk. Het afweersysteem maakt gebruik van eiwitten voor het
onschadelijk maken van indringers en een aantal eiwitten speelt als neurotransmitter een rol bij
communicatie tussen zenuwcellen.

Connected book

Written for

Institution
Secondary school
Level
Course
School year
6

Document information

Summarized whole book?
No
Which chapters are summarized?
Hoofdstuk 18
Uploaded on
January 13, 2025
Number of pages
4
Written in
2023/2024
Type
Summary

Subjects

$4.86
Get access to the full document:

100% satisfaction guarantee
Immediately available after payment
Both online and in PDF
No strings attached

Get to know the seller
Seller avatar
elinjacobs06

Also available in package deal

Get to know the seller

Seller avatar
elinjacobs06 Hogeschool Leiden
Follow You need to be logged in order to follow users or courses
Sold
4
Member since
1 year
Number of followers
0
Documents
22
Last sold
2 months ago

0.0

0 reviews

5
0
4
0
3
0
2
0
1
0

Recently viewed by you

Why students choose Stuvia

Created by fellow students, verified by reviews

Quality you can trust: written by students who passed their tests and reviewed by others who've used these notes.

Didn't get what you expected? Choose another document

No worries! You can instantly pick a different document that better fits what you're looking for.

Pay as you like, start learning right away

No subscription, no commitments. Pay the way you're used to via credit card and download your PDF document instantly.

Student with book image

“Bought, downloaded, and aced it. It really can be that simple.”

Alisha Student

Frequently asked questions