Van polypeptideketen tot een werkzaam
eiwit
Het vormen van eiwitten uit aminozuren noem je eiwitsynthese. Door
peptidebindingen tussen aminozuren ontstaan lange ketens
polypeptiden, die zich tot eiwitten vouwen. Peptidebindingen zijn de
koppeling van de zure carboxylgroep aan de basische aminogroep van
het andere aminozuur.
In hoofdstuk 17 is behandelt hoe de polypeptideketen door informatie uit
het DNA wordt gevormd met behulp van het ribosoom:
(hoef je niet heel goed te weten)
Nu begint de omzetting van de polypeptideketen naar een eiwit. Dit
gebeurd in het (ruw en glad) ER. Hierbij zijn er verschillende
eiwitstructuren:
● De primaire structuur is de structuur waarbij aminozuren in een
bepaalde volgorde zijn verbonden tot een polypeptideketen
● De secundaire structuur heeft 2 verschillende vouwen:
, -α-helix, dit is een eiwit dat gevouwen is tot een spiraal, vaak bevat
een polypeptide wel delen die tot deze vorm gevouwen zijn
-β-plaat, dit zijn delen in de polypeptideketen die als golfplaat
gevouwen zijn, dit komt door waterstofbruggen tussen
N-H-groepen en C=O-groepen
De β-plaat en α-helix samen geven de polypeptiden hun
secundaire structuur.
● Tertiaire structuur, deze structuur ontstaat door bindingen tussen
de restgroepen van de aminozuren. Het is een driedimensionale
vorm waarbij er bindingen zijn: S-bruggen(zwavelbruggen, hele
sterke binding), H-bruggen en vanderwaalsbindingen. De
bindingen stabiliseren de vorm van het eiwit.
● Quaternaire structuur, dit is wanneer een eiwitmolecuul bestaat uit
meerdere polypeptideketens. Een voorbeeld is hemoglobine, dat
bestaat uit 4 ketens.