Samenvatting CBI10306 week 2 – Celcompartimenten en enzymen
College 2 – Eiwitten, membranen en celcompartimenten
Eiwitten zijn polymeren van aminozuren.
Een speciale groep van eiwitten zijn de enzymen à voeren de reacties uit in cellen.
Eiwitten zijn polymeren van aminozuren:
Eiwitten hebben een voorkant: N-terminale kant;
aminogroep H2N groep.
Eiwitten hebben een achterkant: C-terminale kant;
COOH groep.
Zo worden de aminozuren ook gevormd.
Peptidebindingen: koolstofatoom is gebonden aan een
stikstofatoom.
Draaiing van aminozuren kan gebeuren naast de
peptidebinding.
Alle eiwitten zijn opgebouwd uit 20 verschillende aminozuren:
4 hoofdgroepen, 3-letter en 1-letter codes.
Meeste aminozuren zijn niet polair; bepaalt
voor een groot deel hoe een eiwit zich gaat
vouwen. Dit vouwen moet gebeuren in een
waterige omgeving. In water wil je graag dat
je dan apolaire aminozuren hebt.
Vier moleculaire structuren van eiwitten:
- Primair: aminozuurvolgorde à door de genen
- Secundair: a-helix, b-sheet
o Deze hebben een bepaald type aminozuren in zich
- Tertiair: motieven, domeinen, gehele peptideketen
o Eiwitten hebben vaak gelijke domeinen, die hetzelfde doen
- Quaternair: multimere eiwitten uit identieke of verschillende polypeptideketens
o Polipeptide doet het in combinatie met een polipeptide van dezelfde soort of een heel andere
type
Eiwitvouwing gebeurt grotendeels spontaan (helixes en sheets), meestal met behulp van chaperone eiwitten.
Als het vouwen van een eiwit misgaat dan zijn er gelijke grote problemen.
H2O!!!
Water is een polair molecuul, zonder lading. Maar een deel heeft positieve lading en het andere deel heeft een
negatieve lading.
- Zuurstof is negatief
- Waterstof is positief
,Eiwitten bestaat uit geladen en niet-geladen deeltjes. Een eiwitketen in een waterig milieu zal zich zo vormen dat
de hydrofobe kanten niet naar het waterige milieu gebogen zijn.
In waterig milieu clusteren de apolaire zijketens in een hydrofoob centrum:
Non-covalente bindingen die bepalend zijn voor eiwitvouwing:
Elektrostatische interacties: negatief geladen zijgroep
met een positieve zijgroep.
Waterstofbruggen.
Van der Waals interacties.
Allemaal dicht op elkaar.
De a-helix:
Windingen lopen om elkaar heen.
Twee koolstofatomen en een stikstofatoom in de keten.
Peptidebinding: 3,5 aminozuur nodig.
De b-sheet kan parallel of antiparallel zijn:
Vouwt ook vanzelf.
Ketens die wat langgerechter zijn. De waterstofbruggen zijn
heel duidelijk te zien.
, Zwavelbruggen: een covalente binding in 1 eiwit of tussen verschillende eiwitten:
Zwavelbrug ontstaat niet spontaan, moet speciaal
aangelegd worden met enzymen.
Tussen twee cysteïnes kunnen zwavelbruggen
gevormd worden.
- Totale structuur wordt dus bepaald door de
cysteïnes
De volgorde van de aminozuren bepaalt de 3D structuur van het uiteindelijke eiwit:
Links helices, midden combi helices and beta-sheets,
rechts allemaal beta-sheets.
Diversiteit in eiwitsoorten:
Totale diversiteit is vrij beperkt.
Enzymen binden selectief een substraat (ligand):
Enzymen: gespecialiseerde vorm van eiwitten die belangrijk zijn
bij verschillende reacties.
Door veel non-covalente bindingen te vormen kan een eiwit een
specifiek ligand binden.
Enzymen zijn heel specifiek, dus niet elk substraat kan binden.
Enzymen versnellen het verloop van chemische reacties.
- OMP decarboxylase: betrokken bij synthese van nucleotiden; het enzym versnelt de reactie 1*10e7 keer
- Vaak versnellen ze een reactie vaak 1000 of 100.000 keer
- Het moet chemische wel in staat zijn om te lopen
College 2 – Eiwitten, membranen en celcompartimenten
Eiwitten zijn polymeren van aminozuren.
Een speciale groep van eiwitten zijn de enzymen à voeren de reacties uit in cellen.
Eiwitten zijn polymeren van aminozuren:
Eiwitten hebben een voorkant: N-terminale kant;
aminogroep H2N groep.
Eiwitten hebben een achterkant: C-terminale kant;
COOH groep.
Zo worden de aminozuren ook gevormd.
Peptidebindingen: koolstofatoom is gebonden aan een
stikstofatoom.
Draaiing van aminozuren kan gebeuren naast de
peptidebinding.
Alle eiwitten zijn opgebouwd uit 20 verschillende aminozuren:
4 hoofdgroepen, 3-letter en 1-letter codes.
Meeste aminozuren zijn niet polair; bepaalt
voor een groot deel hoe een eiwit zich gaat
vouwen. Dit vouwen moet gebeuren in een
waterige omgeving. In water wil je graag dat
je dan apolaire aminozuren hebt.
Vier moleculaire structuren van eiwitten:
- Primair: aminozuurvolgorde à door de genen
- Secundair: a-helix, b-sheet
o Deze hebben een bepaald type aminozuren in zich
- Tertiair: motieven, domeinen, gehele peptideketen
o Eiwitten hebben vaak gelijke domeinen, die hetzelfde doen
- Quaternair: multimere eiwitten uit identieke of verschillende polypeptideketens
o Polipeptide doet het in combinatie met een polipeptide van dezelfde soort of een heel andere
type
Eiwitvouwing gebeurt grotendeels spontaan (helixes en sheets), meestal met behulp van chaperone eiwitten.
Als het vouwen van een eiwit misgaat dan zijn er gelijke grote problemen.
H2O!!!
Water is een polair molecuul, zonder lading. Maar een deel heeft positieve lading en het andere deel heeft een
negatieve lading.
- Zuurstof is negatief
- Waterstof is positief
,Eiwitten bestaat uit geladen en niet-geladen deeltjes. Een eiwitketen in een waterig milieu zal zich zo vormen dat
de hydrofobe kanten niet naar het waterige milieu gebogen zijn.
In waterig milieu clusteren de apolaire zijketens in een hydrofoob centrum:
Non-covalente bindingen die bepalend zijn voor eiwitvouwing:
Elektrostatische interacties: negatief geladen zijgroep
met een positieve zijgroep.
Waterstofbruggen.
Van der Waals interacties.
Allemaal dicht op elkaar.
De a-helix:
Windingen lopen om elkaar heen.
Twee koolstofatomen en een stikstofatoom in de keten.
Peptidebinding: 3,5 aminozuur nodig.
De b-sheet kan parallel of antiparallel zijn:
Vouwt ook vanzelf.
Ketens die wat langgerechter zijn. De waterstofbruggen zijn
heel duidelijk te zien.
, Zwavelbruggen: een covalente binding in 1 eiwit of tussen verschillende eiwitten:
Zwavelbrug ontstaat niet spontaan, moet speciaal
aangelegd worden met enzymen.
Tussen twee cysteïnes kunnen zwavelbruggen
gevormd worden.
- Totale structuur wordt dus bepaald door de
cysteïnes
De volgorde van de aminozuren bepaalt de 3D structuur van het uiteindelijke eiwit:
Links helices, midden combi helices and beta-sheets,
rechts allemaal beta-sheets.
Diversiteit in eiwitsoorten:
Totale diversiteit is vrij beperkt.
Enzymen binden selectief een substraat (ligand):
Enzymen: gespecialiseerde vorm van eiwitten die belangrijk zijn
bij verschillende reacties.
Door veel non-covalente bindingen te vormen kan een eiwit een
specifiek ligand binden.
Enzymen zijn heel specifiek, dus niet elk substraat kan binden.
Enzymen versnellen het verloop van chemische reacties.
- OMP decarboxylase: betrokken bij synthese van nucleotiden; het enzym versnelt de reactie 1*10e7 keer
- Vaak versnellen ze een reactie vaak 1000 of 100.000 keer
- Het moet chemische wel in staat zijn om te lopen
