Biologie Hoofdstuk 20 Eiwit Collin Nijboer
Hoofdstuk 20 Eiwit
Paragraaf 1: Van polypeptideketen tot werkzame eiwitten
Afwerking polypeptideketen
Elke cel in je lichaam kan 1000 verschillende eiwitten vormen deze eiwitten moeten allemaal op
de goede plek komen (in het grondplasma, in een organel of buiten de cel) hiervoor krijgen ze
allemaal een eigen adreslabel
De afwerking van polypeptideketens moet via meerdere plekken gebeuren.
1. Na transcriptie gaat het mRNA van de kern naar een ribosoom in het grondplasma de
translatie begint.
2. Het eerste gevormde stukje is het adreslabel, bijvoorbeeld een signaal(peptide). Dit
adreslabel bindt zich aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma
hierdoor stopt de translatie tijdelijk.
3. Het SHM hecht aan een SHM receptoreiwit van het ER en het ribosoom koppelt aan een
ribosoomreceptor van het ER. Het ribosoom komt precies boven een eiwitpoort in het ER, die
dan open gaat.
4. Energierijk GTP (soort ATP) hecht aan de SHM receptor. Het GTP splitst in GDP en P i en het
SHM komt los van zijn receptor.
5. Een enzym verwijdert het signaalpeptide van de polypeptideketen de translatie gaat
verder, waarbij groeiende polypeptideketen binnen het ER terechtkomt.
6. Zodra het stopcodon bereikt is, bindt een ontkoppelingsfactor aan het mRNA. Dit koppelt de
polypeptide los van het ribosoom. De ribosoomreceptor laat het ribosoom los wat in 2 delen
uiteen valt. De eiwitpoort sluit.
7. In het gladde ER begint de omzetting naar een eiwit. De keten krijgt zijn eiwitstructuur en
toevoegingen als koolhydraten. Stukjes ER-membraam vormen transportblaasjes die de
eiwitten voor verdere afwerking naar het Golgi-systeem vervoeren.
Bewerking in het Golgi-systeem
Hier ontstaat de definitieve eiwitvorm
Enzymen voegen o.a. fosfaatgroepen toe, wijzigen ze de in het ER toegevoegde suikers en/of
koppelen ze meerdere polypeptideketens aaneen tot 1 eiwit.
Het Golgi-systeem verpakt en sorteert de eiwitten in blaasjes ook hier bepalen adreslabels
de eindbestemming.
o De blaasjes kunnen inhoud vrijgeven door exocytose, ook kunnen ze als lysosomen in
het cytoplasma hun rol vervullen. De lysosomen breken afvalstoffen in cel af en de
cel gebruikt deze weer of scheidt ze uit. Of de eiwitten gaan deel uit maken van het
membraam (eiwitpoort of receptoreiwit)
Ruimtelijke structuur
Eiwitten hebben een specifieke structuur:
1. Bolvormig
2. Vezelachtig
3. Draadvormig
Alois Alzheimer vond een neerslag tussen eiwitten tussen de hersencellen de plaques
De eiwitkluwens die hij waarnam in de hersencellen tangles
, Biologie Hoofdstuk 20 Eiwit Collin Nijboer
Primaire structuur: bepaalt door het type aminozuur en hun volgorde
Secundaire structuur: de a-helices (spiraalvormige a-helix) en de B-plaat (golfachtige gevouwen keten
(golfplaat op een dak)
Deze structuur is het gevolg van waterstofbruggen tussen N-H groepen en C=O groepen in
eiwitten
Tertiaire structuur: de driedimensionale structuur
Komt tot stand door overige bindingen tussen de restgroepen.
o Vanderwaalskrachten, H-bruggen en elektrostatische aantrekking en S-
bruggen(sterker)
Quaternaire structuur: het grote eiwit de verschillende polypeptiden
Denaturatie van eiwitten
Denaturatie: het verlies van oorspronkelijke ruimtelijke structuur
Door een hoge temperatuur of door bepaalde chemicaliën
H-bruggen breken en nieuwe H-bruggen op andere plekken worden gevormd
Paragraaf 2: Functies van eiwitten
Eiwitten en de ziekte van Alzheimer
De ziekte van Alzheimer heeft onder de microscoop twee waarneembare kenmerken: De plaques en
de tangles. Een derde kenmerk is het krimpen van de hersenen.
De plaques en de tangles verstoren beide de werking van hersenen met als gevolg
geheugenverlies, verwarde gedachten, desoriëntatie en een slecht beoordelingsvermogen.
Hersencellen maken bij iedereen APP (eiwitmolecuul) bij het afbreken van oude APP kunnen
eiwitfragmenten ontstaan die samenklonteren tot plaques.
Onderzoekers vermoeden dat deze plaques ontstekingsreacties in de hersencellen
veroorzaken.
De tangles ontstaan door het samenklonteren van tau-eiwitten die bij gezonde cellen oplosbaar zijn
en niet samen klonteren. Bij alzheimerpatiënten vormen ze kluwens omdat ze onoplosbaar zijn.
Normale tau-eiwitten spelen een rol bij het in stand houden van het cytoskelet van hersencellen. Het
celskelet bestaat vooral uit microtubuli: microscopisch kleine holle buisjes, die vanuit de kern over de
hele cel uitwaaien. De Microtubuli vormen de transportwegen binnen de cel.
Motoreiwitten zijn de vrachtwagens binnen een cel. Zij vervoeren blaasjes met voedingsstoffen en
zelf hele organellen langs de Microtubuli. Motoreiwitten hebben 2 voeten als 1 voet bindt aan een
microtubulus dan laat deze ADP los en vormt dan ATP. Hierdoor verandert het eiwit van vorm
waardoor de andere voet naar voren slingert en ook bindt aan de microtubulus. In de eerste voet
wordt ATP in ADP en Pi gesplitst. Vervolgens laat de tweede voet ADP los en vormt ATP waardoor de
eerste voet weer door slingert. Dit proces herhaalt zich waardoor het motoreiwit met lading over de
microtubulus verplaatst. Het celskelet veranderd steeds van vorm eiwitdraden afbreken en
vormen wat een flexibeltransportsysteem oplevert. (zie bron 6, blz 120)
Bij alzheimerpatienten werken de tau-eiwitten niet meer en kunnen de tangles niet meer
ingezet worden voor het opnieuw vormen van microtubuli. Als dit niet werkt sterft de cel af.
Hoofdstuk 20 Eiwit
Paragraaf 1: Van polypeptideketen tot werkzame eiwitten
Afwerking polypeptideketen
Elke cel in je lichaam kan 1000 verschillende eiwitten vormen deze eiwitten moeten allemaal op
de goede plek komen (in het grondplasma, in een organel of buiten de cel) hiervoor krijgen ze
allemaal een eigen adreslabel
De afwerking van polypeptideketens moet via meerdere plekken gebeuren.
1. Na transcriptie gaat het mRNA van de kern naar een ribosoom in het grondplasma de
translatie begint.
2. Het eerste gevormde stukje is het adreslabel, bijvoorbeeld een signaal(peptide). Dit
adreslabel bindt zich aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit het grondplasma
hierdoor stopt de translatie tijdelijk.
3. Het SHM hecht aan een SHM receptoreiwit van het ER en het ribosoom koppelt aan een
ribosoomreceptor van het ER. Het ribosoom komt precies boven een eiwitpoort in het ER, die
dan open gaat.
4. Energierijk GTP (soort ATP) hecht aan de SHM receptor. Het GTP splitst in GDP en P i en het
SHM komt los van zijn receptor.
5. Een enzym verwijdert het signaalpeptide van de polypeptideketen de translatie gaat
verder, waarbij groeiende polypeptideketen binnen het ER terechtkomt.
6. Zodra het stopcodon bereikt is, bindt een ontkoppelingsfactor aan het mRNA. Dit koppelt de
polypeptide los van het ribosoom. De ribosoomreceptor laat het ribosoom los wat in 2 delen
uiteen valt. De eiwitpoort sluit.
7. In het gladde ER begint de omzetting naar een eiwit. De keten krijgt zijn eiwitstructuur en
toevoegingen als koolhydraten. Stukjes ER-membraam vormen transportblaasjes die de
eiwitten voor verdere afwerking naar het Golgi-systeem vervoeren.
Bewerking in het Golgi-systeem
Hier ontstaat de definitieve eiwitvorm
Enzymen voegen o.a. fosfaatgroepen toe, wijzigen ze de in het ER toegevoegde suikers en/of
koppelen ze meerdere polypeptideketens aaneen tot 1 eiwit.
Het Golgi-systeem verpakt en sorteert de eiwitten in blaasjes ook hier bepalen adreslabels
de eindbestemming.
o De blaasjes kunnen inhoud vrijgeven door exocytose, ook kunnen ze als lysosomen in
het cytoplasma hun rol vervullen. De lysosomen breken afvalstoffen in cel af en de
cel gebruikt deze weer of scheidt ze uit. Of de eiwitten gaan deel uit maken van het
membraam (eiwitpoort of receptoreiwit)
Ruimtelijke structuur
Eiwitten hebben een specifieke structuur:
1. Bolvormig
2. Vezelachtig
3. Draadvormig
Alois Alzheimer vond een neerslag tussen eiwitten tussen de hersencellen de plaques
De eiwitkluwens die hij waarnam in de hersencellen tangles
, Biologie Hoofdstuk 20 Eiwit Collin Nijboer
Primaire structuur: bepaalt door het type aminozuur en hun volgorde
Secundaire structuur: de a-helices (spiraalvormige a-helix) en de B-plaat (golfachtige gevouwen keten
(golfplaat op een dak)
Deze structuur is het gevolg van waterstofbruggen tussen N-H groepen en C=O groepen in
eiwitten
Tertiaire structuur: de driedimensionale structuur
Komt tot stand door overige bindingen tussen de restgroepen.
o Vanderwaalskrachten, H-bruggen en elektrostatische aantrekking en S-
bruggen(sterker)
Quaternaire structuur: het grote eiwit de verschillende polypeptiden
Denaturatie van eiwitten
Denaturatie: het verlies van oorspronkelijke ruimtelijke structuur
Door een hoge temperatuur of door bepaalde chemicaliën
H-bruggen breken en nieuwe H-bruggen op andere plekken worden gevormd
Paragraaf 2: Functies van eiwitten
Eiwitten en de ziekte van Alzheimer
De ziekte van Alzheimer heeft onder de microscoop twee waarneembare kenmerken: De plaques en
de tangles. Een derde kenmerk is het krimpen van de hersenen.
De plaques en de tangles verstoren beide de werking van hersenen met als gevolg
geheugenverlies, verwarde gedachten, desoriëntatie en een slecht beoordelingsvermogen.
Hersencellen maken bij iedereen APP (eiwitmolecuul) bij het afbreken van oude APP kunnen
eiwitfragmenten ontstaan die samenklonteren tot plaques.
Onderzoekers vermoeden dat deze plaques ontstekingsreacties in de hersencellen
veroorzaken.
De tangles ontstaan door het samenklonteren van tau-eiwitten die bij gezonde cellen oplosbaar zijn
en niet samen klonteren. Bij alzheimerpatiënten vormen ze kluwens omdat ze onoplosbaar zijn.
Normale tau-eiwitten spelen een rol bij het in stand houden van het cytoskelet van hersencellen. Het
celskelet bestaat vooral uit microtubuli: microscopisch kleine holle buisjes, die vanuit de kern over de
hele cel uitwaaien. De Microtubuli vormen de transportwegen binnen de cel.
Motoreiwitten zijn de vrachtwagens binnen een cel. Zij vervoeren blaasjes met voedingsstoffen en
zelf hele organellen langs de Microtubuli. Motoreiwitten hebben 2 voeten als 1 voet bindt aan een
microtubulus dan laat deze ADP los en vormt dan ATP. Hierdoor verandert het eiwit van vorm
waardoor de andere voet naar voren slingert en ook bindt aan de microtubulus. In de eerste voet
wordt ATP in ADP en Pi gesplitst. Vervolgens laat de tweede voet ADP los en vormt ATP waardoor de
eerste voet weer door slingert. Dit proces herhaalt zich waardoor het motoreiwit met lading over de
microtubulus verplaatst. Het celskelet veranderd steeds van vorm eiwitdraden afbreken en
vormen wat een flexibeltransportsysteem oplevert. (zie bron 6, blz 120)
Bij alzheimerpatienten werken de tau-eiwitten niet meer en kunnen de tangles niet meer
ingezet worden voor het opnieuw vormen van microtubuli. Als dit niet werkt sterft de cel af.
