Celbiologie 1
Chapter 2: Cell Chemistry and Bioenergetics
Agonist: activeert iets. Antagonist: voorkomt activatie. Een agonist en een antagonist zijn spiegelbeelden van
elkaar: stereo isomerie.
Fentanyl is een pijnstiller die 100 keer sterker is dan morfine. LoFentanyl (linksdraaiend) activeert: antagonist.
20100 doden in de VS per jaar door overdosis → meer doden dan door overdosis cocaïne, drugs etc.
Het ontstaan van de levende cel
Vorming van de aarde → Vorming van de oceanen en de continenten → Eerste levende cellen → Eerste cellen
met fotosynthese → Eerste cellen die door fotosynthese water kunnen splitsen → Ontstaan van een aerobe
leefomgeving → Eerste eukaryote cellen met fotosynthese → Eerste meercellige planten en dieren → Eerste
gewervelden → Heden.
Experiment van Stanley Miller
Met dit experiment werd geprobeerd om de primitieve omstandigheden van de aarde na te bootsen, om zo
complexe aminozuren spontaan te laten ontstaan. Hypothese: de abiotische synthese van aminozuren heeft
plaatsgevonden in de buurt van onderwatervulkanen en diepzeeschoorstenen. → Veel zwavel en ijzer, wat
vandaag de dag nog steeds veel gebruikt wordt voor ATP-synthese.
Macromoleculen: aminozuren gebonden d.m.v.
peptidebindingen.
Suikers → Polysachariden
Isomeren van suikers zijn te verkrijgen door -OH groep
naar boven (β hydroxyl) of naar beneden (α hydroxyl) te doen. Disacharides: → maltose (glucose + glucose) →
lactose (galactose + glucose) → sucrose (glucose + fructose). Oligosaccharides: korte lineaire suiker keten
bestaande uit suiker subunits. Polysacharides: lange lineaire suiker keten bestaande uit suiker subunits.
Vetzuren → Vetten/Membranen
Hydrofoob. Carboxylgroep: hydrofiel. Onverzadigde binding → knik in molecuul → vloeibaar.
Triacylglycerols/triglycerides: vetzuren die door een esterbinding zijn gekoppeld aan glycerol. Fosfolipide: 2
van de -OH groepen van glycerol zijn gebonden aan vetzuren. De 3e -OH groep is gebonden aan fosforzuur. De
fosfolipide heeft een hydrofiele kop en een hydrofobe staart. → micellen en membranen. Liposoom: fuseert
met een cel om stoffen te leveren. Isopreen: subunit van o.a. testosteron en cholesterol.
Aminozuren → Eiwitten
Nucleoside = base + suiker. Nucleotide = fosfaat + base + suiker. Functies nucleotide naast DNA: ATP, co-
enzym, signaal molecuul. Aminozuren worden aan elkaar gebonden door peptidebindingen. 5’ = N 3’ = C
Nucleotiden → Nucleïnezuren
Pharmacogenomics: over het feit waarom medicijnen bij sommige patiënten beter werken dan bij anderen.
, Celbiologie 1
Chapter 3: Proteins
De pK waarde van een aminozuur is de waarde van de pH waarbij 50% geladen en 50% ongeladen is.
, Celbiologie 1
First-in-class, advance-in-class, addition in class
Eiwitten zijn het grootste deel van de macromoleculen in een cel. Eiwitten voeren het grootste deel van de
processen in een cel uit; katalyseren chemische reacties, regelen doorgang membraan, boodschappers,
vervoerders.
Kinesin: verplaatst organellen door het cytoplasma
Topoisomerase: haalt DNA moleculen die 'in de knoop’ zitten uit de knoop
Er bestaan 20 verschillende aminozuren voor eiwitten. Een eiwit bestaat uit een ketting van aminozuren, die
aan elkaar gekoppeld zijn door peptidebindingen. -> Eiwit = polypeptide. Elk type eiwit heeft een unieke
sequentie van aminozuren.
Polair: hydrofiel
Apolair: hydrofoob
De manier van opvouwen van een eiwit wordt bepaald door zwakke, niet covalente, bindingen:
- Waterstofbrug
- Elektrostatische binding / zoutbrug: aantrekking door + en -
- Van der Waals binding
- Hydrofobe binding: binding tussen 2 hydrofobe stukken (zoals coiled coil)
De apolaire zijgroepen nijgen naar het midden van het molecuul te gaan, waardoor ze contact met water in de
cel kunnen vermijden. De polaire zijgroepen nijgen naar het buitenste van het molecuul te gaan, waardoor ze
H-bruggen met water en andere polaire moleculen kunnen vormen.
De laagste energetische toestand bepaald welke vorm het eiwit wordt -> de uiteindelijke vorm die een eiwit
heeft is degene met de laagste energetische waarde.
Soms verandert de vorm van een eiwit door interactie met andere moleculen in de cel, dit is vaak cruciaal voor
de functie van het eiwit.
Molecular chaperones: speciaal eiwit die andere eiwitten helpt bij het vouwen van eiwitten tot de laagste
energetische toestand.
Eiwitten bestaan meestal uit 50 tot 2000 aminozuren. Grote eiwitten bestaan uit meerdere ‘eiwit domeinen’.
Een eiwit domein bestaat uit 40 tot 350 aminozuren. Verschillende domeinen = verschillende functies.
, Celbiologie 1
Verschillende vormen voor de weergave van een eiwit domein:
- Backbone
- Wire
- Ribbon
- Spacefill
Veel voorkomende vouwpatronen:
- α helix
- β sheet (parallel & antiparallel)
Patronen zijn meer dan 60 jaar geleden ontdekt; α helix in α-keratine (haar), β sheet in fibroïne (zijde). De
patronen ontstaan door voornamelijk H-bruggen.
De α helix bevindt zich vaak in eiwitten die in de celmembraan zitten, zoals transport eiwitten en receptoren.
Coiled coil: helices draaien om elkaar heen om zo het oppervlakte van de hydrofobe aminozuur zijketens te
verkleinen voor water.
De 4 organisatielevels in de structuur van een eiwit:
- primaire structuur: lineaire sequentie van monomeer eenheden in een polymeer (aminozuren in eiwit)
- secundaire structuur: reguliere vouwpatroon van een polymeer (α helices en β sheets in eiwit)
- tertiaire structuur: complexe driedimensionale vorm van een opgevouwen polymeer ketting
(eiwit/RNA)
- quaternaire structuur: driedimensionale relatie tussen verschillende polypeptide kettingen in een
eiwit met domeinen / eiwitcomplex.
Aangezien er 20 verschillende aminozuren zijn, zijn er 20n verschillende polypeptide kettingen mogelijk bij n
aminozuren. Dit betekent dat er 20300 verschillende polypeptide ketens mogelijk zijn. Slechts bij een fractie (1
per biljoen) van dit aantal zal een stabiel, driedimensionaal, eiwit worden gevormd. Toch is de meerderheid van
de eiwitten in cellen stabiel. Een cel met een incorrect eiwit zal niet in staat zijn de cel in leven te houden ->
natuurlijke selectie.
Eiwitten worden geclassificeerd in families -> ieder familielid heeft een bepaalde aminozuur sequentie en
driedimensionale configuratie gelijk aan de rest van de familie. Wanneer 25% of meer van de aminozuren
overeenkomt bij eiwitten, komt de structuur ook vaak
Een mens bevat (meer dan) 21000 genen die coderen voor eiwitten.
Domain shuffling: grote eiwitten evolueren doordat er al bestaande domeinen in nieuwe combinaties
bijkomen.
Bepaalde domein paren worden samen gevonden in veel eiwitten. De helft van alle domein families zijn in
archaea, bacteriën en eukaryoten. Slechts 5% van de domein paren zijn in archaea, bacteriën en eukaryoten. ->
De meeste eiwitten die belangrijke domein paren hebben zijn door domain shuffling laat in de evolutie
verschenen.
Dezelfde zwakke, niet covalente, bindingen die ervoor zorgen dat een eiwit gevouwen wordt, zorgen er ook
voor dat eiwitten onderling worden gebonden. Binding site: het gebied op een eiwit waar interactie met een
ander molecuul kan plaatsvinden d.m.v. niet covalente bindingen. Protein subunit: een individueel eiwit in een
eiwit die bestaat uit meer dan 1 ketting (tussen binding sites).
Chapter 2: Cell Chemistry and Bioenergetics
Agonist: activeert iets. Antagonist: voorkomt activatie. Een agonist en een antagonist zijn spiegelbeelden van
elkaar: stereo isomerie.
Fentanyl is een pijnstiller die 100 keer sterker is dan morfine. LoFentanyl (linksdraaiend) activeert: antagonist.
20100 doden in de VS per jaar door overdosis → meer doden dan door overdosis cocaïne, drugs etc.
Het ontstaan van de levende cel
Vorming van de aarde → Vorming van de oceanen en de continenten → Eerste levende cellen → Eerste cellen
met fotosynthese → Eerste cellen die door fotosynthese water kunnen splitsen → Ontstaan van een aerobe
leefomgeving → Eerste eukaryote cellen met fotosynthese → Eerste meercellige planten en dieren → Eerste
gewervelden → Heden.
Experiment van Stanley Miller
Met dit experiment werd geprobeerd om de primitieve omstandigheden van de aarde na te bootsen, om zo
complexe aminozuren spontaan te laten ontstaan. Hypothese: de abiotische synthese van aminozuren heeft
plaatsgevonden in de buurt van onderwatervulkanen en diepzeeschoorstenen. → Veel zwavel en ijzer, wat
vandaag de dag nog steeds veel gebruikt wordt voor ATP-synthese.
Macromoleculen: aminozuren gebonden d.m.v.
peptidebindingen.
Suikers → Polysachariden
Isomeren van suikers zijn te verkrijgen door -OH groep
naar boven (β hydroxyl) of naar beneden (α hydroxyl) te doen. Disacharides: → maltose (glucose + glucose) →
lactose (galactose + glucose) → sucrose (glucose + fructose). Oligosaccharides: korte lineaire suiker keten
bestaande uit suiker subunits. Polysacharides: lange lineaire suiker keten bestaande uit suiker subunits.
Vetzuren → Vetten/Membranen
Hydrofoob. Carboxylgroep: hydrofiel. Onverzadigde binding → knik in molecuul → vloeibaar.
Triacylglycerols/triglycerides: vetzuren die door een esterbinding zijn gekoppeld aan glycerol. Fosfolipide: 2
van de -OH groepen van glycerol zijn gebonden aan vetzuren. De 3e -OH groep is gebonden aan fosforzuur. De
fosfolipide heeft een hydrofiele kop en een hydrofobe staart. → micellen en membranen. Liposoom: fuseert
met een cel om stoffen te leveren. Isopreen: subunit van o.a. testosteron en cholesterol.
Aminozuren → Eiwitten
Nucleoside = base + suiker. Nucleotide = fosfaat + base + suiker. Functies nucleotide naast DNA: ATP, co-
enzym, signaal molecuul. Aminozuren worden aan elkaar gebonden door peptidebindingen. 5’ = N 3’ = C
Nucleotiden → Nucleïnezuren
Pharmacogenomics: over het feit waarom medicijnen bij sommige patiënten beter werken dan bij anderen.
, Celbiologie 1
Chapter 3: Proteins
De pK waarde van een aminozuur is de waarde van de pH waarbij 50% geladen en 50% ongeladen is.
, Celbiologie 1
First-in-class, advance-in-class, addition in class
Eiwitten zijn het grootste deel van de macromoleculen in een cel. Eiwitten voeren het grootste deel van de
processen in een cel uit; katalyseren chemische reacties, regelen doorgang membraan, boodschappers,
vervoerders.
Kinesin: verplaatst organellen door het cytoplasma
Topoisomerase: haalt DNA moleculen die 'in de knoop’ zitten uit de knoop
Er bestaan 20 verschillende aminozuren voor eiwitten. Een eiwit bestaat uit een ketting van aminozuren, die
aan elkaar gekoppeld zijn door peptidebindingen. -> Eiwit = polypeptide. Elk type eiwit heeft een unieke
sequentie van aminozuren.
Polair: hydrofiel
Apolair: hydrofoob
De manier van opvouwen van een eiwit wordt bepaald door zwakke, niet covalente, bindingen:
- Waterstofbrug
- Elektrostatische binding / zoutbrug: aantrekking door + en -
- Van der Waals binding
- Hydrofobe binding: binding tussen 2 hydrofobe stukken (zoals coiled coil)
De apolaire zijgroepen nijgen naar het midden van het molecuul te gaan, waardoor ze contact met water in de
cel kunnen vermijden. De polaire zijgroepen nijgen naar het buitenste van het molecuul te gaan, waardoor ze
H-bruggen met water en andere polaire moleculen kunnen vormen.
De laagste energetische toestand bepaald welke vorm het eiwit wordt -> de uiteindelijke vorm die een eiwit
heeft is degene met de laagste energetische waarde.
Soms verandert de vorm van een eiwit door interactie met andere moleculen in de cel, dit is vaak cruciaal voor
de functie van het eiwit.
Molecular chaperones: speciaal eiwit die andere eiwitten helpt bij het vouwen van eiwitten tot de laagste
energetische toestand.
Eiwitten bestaan meestal uit 50 tot 2000 aminozuren. Grote eiwitten bestaan uit meerdere ‘eiwit domeinen’.
Een eiwit domein bestaat uit 40 tot 350 aminozuren. Verschillende domeinen = verschillende functies.
, Celbiologie 1
Verschillende vormen voor de weergave van een eiwit domein:
- Backbone
- Wire
- Ribbon
- Spacefill
Veel voorkomende vouwpatronen:
- α helix
- β sheet (parallel & antiparallel)
Patronen zijn meer dan 60 jaar geleden ontdekt; α helix in α-keratine (haar), β sheet in fibroïne (zijde). De
patronen ontstaan door voornamelijk H-bruggen.
De α helix bevindt zich vaak in eiwitten die in de celmembraan zitten, zoals transport eiwitten en receptoren.
Coiled coil: helices draaien om elkaar heen om zo het oppervlakte van de hydrofobe aminozuur zijketens te
verkleinen voor water.
De 4 organisatielevels in de structuur van een eiwit:
- primaire structuur: lineaire sequentie van monomeer eenheden in een polymeer (aminozuren in eiwit)
- secundaire structuur: reguliere vouwpatroon van een polymeer (α helices en β sheets in eiwit)
- tertiaire structuur: complexe driedimensionale vorm van een opgevouwen polymeer ketting
(eiwit/RNA)
- quaternaire structuur: driedimensionale relatie tussen verschillende polypeptide kettingen in een
eiwit met domeinen / eiwitcomplex.
Aangezien er 20 verschillende aminozuren zijn, zijn er 20n verschillende polypeptide kettingen mogelijk bij n
aminozuren. Dit betekent dat er 20300 verschillende polypeptide ketens mogelijk zijn. Slechts bij een fractie (1
per biljoen) van dit aantal zal een stabiel, driedimensionaal, eiwit worden gevormd. Toch is de meerderheid van
de eiwitten in cellen stabiel. Een cel met een incorrect eiwit zal niet in staat zijn de cel in leven te houden ->
natuurlijke selectie.
Eiwitten worden geclassificeerd in families -> ieder familielid heeft een bepaalde aminozuur sequentie en
driedimensionale configuratie gelijk aan de rest van de familie. Wanneer 25% of meer van de aminozuren
overeenkomt bij eiwitten, komt de structuur ook vaak
Een mens bevat (meer dan) 21000 genen die coderen voor eiwitten.
Domain shuffling: grote eiwitten evolueren doordat er al bestaande domeinen in nieuwe combinaties
bijkomen.
Bepaalde domein paren worden samen gevonden in veel eiwitten. De helft van alle domein families zijn in
archaea, bacteriën en eukaryoten. Slechts 5% van de domein paren zijn in archaea, bacteriën en eukaryoten. ->
De meeste eiwitten die belangrijke domein paren hebben zijn door domain shuffling laat in de evolutie
verschenen.
Dezelfde zwakke, niet covalente, bindingen die ervoor zorgen dat een eiwit gevouwen wordt, zorgen er ook
voor dat eiwitten onderling worden gebonden. Binding site: het gebied op een eiwit waar interactie met een
ander molecuul kan plaatsvinden d.m.v. niet covalente bindingen. Protein subunit: een individueel eiwit in een
eiwit die bestaat uit meer dan 1 ketting (tussen binding sites).
