MTV1 College 2: Eiwitten en enzymen
Vragen bij hoofdstuk 2 uit het dictaat:
6. Wat is het verschil tussen de tertiaire en quaternaire structuur van een eiwit? Hebben
alle eiwitten een quaternaire structuur? Zo niet, welke niet?
Tertiaire structuur: vorm van een eiwit die wordt bepaald door interacties tussen
restgroepen van aminozuren BINNEN eenzelfde peptide.
Quaternaire structuur: ruimtelijke rangschikking van meerdere peptideketens die
wordt bepaald door interacties tussen restgroepen van VERSCHILLENDE
peptideketens.
Alleen eiwitten die bestaan uit meerdere peptideketens hebben een quaternaire
structuur
7. Wat zijn geconjugeerde eiwitten? Wat voor type geconjugeerde eiwitten zijn
speekseleiwitten vaak?
Geconjugeerde eiwitten of samengestelde eiwitten zijn eiwitten die bestaan uit een
eiwitdeel en een niet-eiwitdeel
Speekseleiwitten zijn vaak glycoproteïnen
8. Bij welke mensen is het eiwitgehalte in speeksel verhoogd en waardoor?
Bij parodontitis patiënten is het eiwitgehalte in het speeksel verhoogd door lekkage
Van serum dat een veel hogere eiwit-concentratie heeft dan speeksel
, Aminozuren en eiwitten (proteïnen)
Hydrofiel – hydrofoob
Hydrofiel = stoffen die goed mengen met water
o Gepolariseerd en kunnen waterstofbruggen aangaan
Polair = binnen het molecuul is sprake van een ladingsverdeling (ene
kant is negatief, andere kant is positief)
Hydrofoob = stoffen die slecht mengen met water / waterafstotend zijn
o Apolair
Apolair = er is geen sprake van een ladingsverschil binnen het
molecuul (nergens positief, nergens negatief geladen)
Structuur eiwitten
Alle eiwitten in het menselijk lichaam zijn opgebouwd
uit 20 aminozuren duizenden verschillende eiwitten
gemaakt.
Primaire structuur bepaald door
aminozuurvolgorde van de eiwitketen
o Eiwitten kunnen zijn opgebouwd uit
dezelfde aminozuren, maar omdat de
volgorde anders is, ontstaat er toch een
ander eiwit.
o Links = aminozuur met de vrije aminogroep + alle
aminozuren het laatste aminozuur is met vrije
carbonzuurgroep
Tertiaire structuur eiwitvorm bepaald door
interactie tussen restgroepen van aminozuren
o Bindingen van de restgroep:
Zwavelbruggen tussen
restgroepen van cysteïne
- Covalente binding = niet gevoelig voor pH / zoutconcentratie (1 of
meer gemeenschappelijke elektronenparen)
Waterstofbruggen tussen polaire groepen
- Niet-covalente binding
Hydrofobe binding tussen apolaire groepen
Zoutbruggen / ionbinding tussen zuur (negatief) en
basisch (positief) aminozuur interactie tussen positief en
negatief geladen groep
Quaternaire structuur ruimtelijke rangschikking van meerdere
peptideketens (subeenheden) tot een eiwit
o Bepaald door zwavelbruggen, zoutbruggen, waterstofbruggen en hydrofobe
bindingen
Vragen bij hoofdstuk 2 uit het dictaat:
6. Wat is het verschil tussen de tertiaire en quaternaire structuur van een eiwit? Hebben
alle eiwitten een quaternaire structuur? Zo niet, welke niet?
Tertiaire structuur: vorm van een eiwit die wordt bepaald door interacties tussen
restgroepen van aminozuren BINNEN eenzelfde peptide.
Quaternaire structuur: ruimtelijke rangschikking van meerdere peptideketens die
wordt bepaald door interacties tussen restgroepen van VERSCHILLENDE
peptideketens.
Alleen eiwitten die bestaan uit meerdere peptideketens hebben een quaternaire
structuur
7. Wat zijn geconjugeerde eiwitten? Wat voor type geconjugeerde eiwitten zijn
speekseleiwitten vaak?
Geconjugeerde eiwitten of samengestelde eiwitten zijn eiwitten die bestaan uit een
eiwitdeel en een niet-eiwitdeel
Speekseleiwitten zijn vaak glycoproteïnen
8. Bij welke mensen is het eiwitgehalte in speeksel verhoogd en waardoor?
Bij parodontitis patiënten is het eiwitgehalte in het speeksel verhoogd door lekkage
Van serum dat een veel hogere eiwit-concentratie heeft dan speeksel
, Aminozuren en eiwitten (proteïnen)
Hydrofiel – hydrofoob
Hydrofiel = stoffen die goed mengen met water
o Gepolariseerd en kunnen waterstofbruggen aangaan
Polair = binnen het molecuul is sprake van een ladingsverdeling (ene
kant is negatief, andere kant is positief)
Hydrofoob = stoffen die slecht mengen met water / waterafstotend zijn
o Apolair
Apolair = er is geen sprake van een ladingsverschil binnen het
molecuul (nergens positief, nergens negatief geladen)
Structuur eiwitten
Alle eiwitten in het menselijk lichaam zijn opgebouwd
uit 20 aminozuren duizenden verschillende eiwitten
gemaakt.
Primaire structuur bepaald door
aminozuurvolgorde van de eiwitketen
o Eiwitten kunnen zijn opgebouwd uit
dezelfde aminozuren, maar omdat de
volgorde anders is, ontstaat er toch een
ander eiwit.
o Links = aminozuur met de vrije aminogroep + alle
aminozuren het laatste aminozuur is met vrije
carbonzuurgroep
Tertiaire structuur eiwitvorm bepaald door
interactie tussen restgroepen van aminozuren
o Bindingen van de restgroep:
Zwavelbruggen tussen
restgroepen van cysteïne
- Covalente binding = niet gevoelig voor pH / zoutconcentratie (1 of
meer gemeenschappelijke elektronenparen)
Waterstofbruggen tussen polaire groepen
- Niet-covalente binding
Hydrofobe binding tussen apolaire groepen
Zoutbruggen / ionbinding tussen zuur (negatief) en
basisch (positief) aminozuur interactie tussen positief en
negatief geladen groep
Quaternaire structuur ruimtelijke rangschikking van meerdere
peptideketens (subeenheden) tot een eiwit
o Bepaald door zwavelbruggen, zoutbruggen, waterstofbruggen en hydrofobe
bindingen
