Samenvatting - Biochemie (1216GENRVK)

Biochemie: samenvatting
HOOFDSTUK 1: STRUCTUUR VAN AMINOZUREN, PEPTIDEN EN EIWITTEN
a. De levensloop van eiwitten




 Start: DNA wordt afgeschreven tot mRNA (boodschapper RNA) in de nucleus.
= transcriptie
 Daarna: mRNA wordt vertaald naar een eiwit in het cytoplasma door
aaneenschakeling van aminozuren
= translatie
 Daarna: oude eiwitten worden terug afgebroken tot herbruikbare aminozuren in
cytoplasma
= degradatie
 Half- waarde tijd van eiwitten= tijd nodig om de helft van een bepaald eiwit te
vervangen (structuur vs signaaleiwit)
o Structuureiwitten: lange half waarde tijd omdat deze eiwitten voor belang
zijn voor de structuur van de cel, dus ze kunnen niet zomaar verdwijnen.
o Signaaleiwitten: eiwitten die signalen gaan doorgeven naar groei en reactie
van cellen hebben een korte half waarde tijd omdat bepaalde signalisatie
maar heel kort mogen plaatsgrijpen.
b. Structuur van een aminozuur
 Aminozuur is de basis van een eiwit. Meerder
aminozuren vormen peptideketen en meerdere
peptidenketens vormen een eiwit.
 Er is een centraal gelegen koolstofatoom (C ) ,
verbonden met een waterstofatoom (H)
 En een zwak zure carboxylgroep ( COOH)
 En een zwak basische aminogroep (NH2) bij 19
van de 20 aminozuren. Enkel bij proline is het
iminogroep (NH)
 En een variabele groep (R ) die de
aminozuuridentiteit bepaalt.
 Je moet het kunnen tekenen, herkennen,
elementen herkennen!
c. Structuur van een aminozuur bij pH 7
 Zwitterion
= vormt 1 positieve en 1 negatieve groep
o Negatief geladen carboxylaatgroep ( COO-)
o Positief geladen amoniumgroep (NH3+)bij 19 van de 20 aminozuren. Enkel
proline blijft een iminogroep.
d. Naamgeving en structuur van de 20 aminozuren
 De specifieke R-groep bepaalt de karakteristieken van een aminozuur.
 Niet allemaal vanbuiten kennen, maar wel enkele namen kunnen opsommen.
 Hoe naam geven?
o Volledige naam bv Glycine

, o 3 letteraanwijzing bv Gly
o Hoofdletter G
 Verschillende eigenschappen voor bepaalde aminozuren
o Sommigen zijn hydrofoob = afkeer van water
 Die gaan dus eerder aan de binnenkant van een eiwit zitten.
o Sommigen zijn hydrofiel = graag in waterige omgeving
 Die gaan dus eerder aan de buitenkant van een eiwit zitten.
e. Opbouw van eiwitten




 Er zijn 4 niveaus van eiwitstructuur : primair, secundair, tertiair, quartair
o Primair: lineaire aminozuurketen: aminozuren zijn aaneengeschakeld. Bv
insuline
o Secundair: vorming van specifieke structuren in een aminozuurketen
o Tertiair: opgevouwen eiwitstructuur. Het is sindsdien een functioneel eiwit.
o Quartair: complexe oligomere eiwitstructuren. Het is een functioneel
eiwitcomplex.
 Primaire structuur van eiwitten
o Lineaire keten van aminozuren (residuen) via peptidebinding
o Die koppeling gaat gebeuren via de ammoniumgroep en de carboxylaatgroep
en er splitst een watermolecule af. En wordt hele tijd langer.
o Een peptideketen wordt gevormd en deze heeft een amino (N) en carboxy
(C ) terminus hebben.
o Naamgeving:
 1-10 aminozuren: Het aantal aminozuren in een peptideketen wordt
weergegeven door di, tri, tetra, penta,…
 10-20 aminozuren: oligopeptides
 Meer dan 20: polypeptides
 Secundaire structuur van eiwitten
o 3 belangrijke structuren: tussen aminozuren die dicht bij elkaar liggen
 Alpha helix:
 Beta sheet (bladstructuur)
 Omgekeerde draai: keten maakt een omgekeerde draai
o Deze structuren gaan opzich geen functioneel eiwit vormen. Ze worden
bijeengehouden door niet-covalente waterstofbruggen N-H of O-H binding
door elektrostatische aantrekkingskracht.
 Tertiaire structuur van eiwitten
o Omvat de finale 3D structuur van een eiwit.
o Bindingen tussen verder gelegen aminozuren
o Verschillende interacties
 Hydrofobe interacties: keren zich af van het waterig milieu
 Disulfidebruggen ( S-S) : covalente binding tussen 2 -CH2SH
restgroepen
 Ionische interacties: + of – geladen die elkaar gaan aantrekken of
afstoten

, o Een 3D eiwitstructuur kan onderverdeeld worden in verschillende domeinen.
( bv transmembranair domein of cytoplasma domein)
o Vb. myoglobine is een zuurstofbindend eiwit dat voorkomt in hart- en
skeletspiercellen.
 Het is opgebouwd uit 153 aminozuren.
 De secundaire structuur wordt gevormd door 8 alpha helixen
 Heeft een bindingsplaats voor een heemgroep
 Vormt het actieve centrum van het myoglobine eiwit.
o SERCA pomp: veel groter eiwit
 Transporteers Ca2+ vanuit het cytoplasa naar het sarcoplasmatisch
reticulum.
 Meerdere secundaire structuren vormen een complexe tertiaire
eiwitstructuur bestaande uit verschillende functionele domeinen.
 Quartaire structuur van eiwitten
o Combinatie van individuele subunits ( eiwitten in tertiaire structuur) tot een
functioneel oligomerisch eiwit.
o Het ontstaat door niet- covalente bindingen: waterstofbruggen,
elektrostatische en hydrofobo interacties.
o Vb. myosine: bestaat uit 6 subunits ( 6 individuele tertiaire structuren van
een eiwit gaan samenkomen en een groter geheel vormen als functioneel
eiwit)
 2 zware myosineketens
 2 essentiële lichte ketens
 2 regulerende lichte ketens

, HOOFDSTUK 2:ENZYMEN
a. Wat zijn enzymen?
= eiwitten die optreden als katalysator voor biochemische reacties in ons lichaam.
 Je hebt een enzym en je hebt een substraat. Die 2 gaan
een binding aangaan en vervolgens gaat er een
biochemische reactie plaatsgrijpen, waardoor er
eindproducten gaan ontstaan.
 Als katalysator versnellen zij chemische reacties door
de activatie-energie van een reactie te verlagen
 Je start altijd met een substraat en eindigt met een
eindproduct.
b. Enzymatische reacties
 Meest voorkomende enzymreacties zijn reversibele reacties:



o Er gebeuren slechts kleine energieveranderingen
o Het zijn evenwichtsreacties, wat wilt zeggen dat de reactie in 2 richtingen
kan verlopen. Eindproduct is het substraat voor de omgekeerde reactie
o Meer voorkomend in het lichaam
 Daar tegenover staan irreversibele reacties:


o Hier is er een grotere energieverandering
o Het zijn geen evenwichtsreacties
o En ze zijn minder voorkomend
c. Verloop van enzymatische reacties




 1. Binding E en S tot een enzymsubstraat (ES) complex
 2. Conversie tot enzym-intermediair (EI) complex
 3. Katalyse tot enzymproduct ( EP) complex
 4. Vrijstelling van eindproduct (P) en herbruikbaar enzym (E)
d. Reactiesnelheid van een enzymatische reactie
 Grafieken begrijpen is belangrijk voor het
examen!
 In dit geval
o x-as: substraatconcentratie
o y-as: snelheid van een enzymatische
reactie
 Je hebt een vaste concentratie aan enzymen. Dat
enzyme heeft een substraat nodig. We gaan het
substraat langzaam aan verhogen?
o Lage substraatconcentratie: snelle lineaire stijging van initiële
reactiesnelheid bij stijgende substraatconcentratie.
o Hoge substraatconcentratie: reactiesnelheid neemt niet meer lineair toe en
bereikt een plateau (Vmax)
 Extra substraat zal snelheid niet verhogen omdat alle enzymen reeds
werkzaam zijn. (= saturatie)