Samenvatting biochemie:
Eiwitten: polymeren bestaande uit aminozuren, waarbij elk aminozuurresidu aan een
nabijgelegen eiwit vastzit door middel van een specifieke covalente binding.
Er zijn 20 verschillende aminozuren. Alle 20 aminozuren hebben een carboxyl groep en een
amino-groep gebonden aan het koolstofatoom. Ze variëren in zij groep, ook wel rest groep
genoemd.
Er zijn nog andere aminozuren, die ontstaan zijn door modificaties.
Bij alle aminozuren is het koolstofatoom omgeven door 4 verschillende groepen. We noemen
het koolstofatoom dan ook wel een chiraal centrum. Doordat er 4 verschillende groepen zijn,
zijn er stereo-isomeren. Aangezien ze gespiegeld worden, noemen we het enantiomeren.
, Polariteit: of de zijgroep met water reageert bij de biologische PH van 7.0.
Non polair: hydrofoob en polair: hydrofiel
Non polair, alifatische rest groep: de zijgroepen nijgen om aan elkaar te gaan zitten en de
eiwit structuur te stabiliseren.
Aromatische rest groepen: ze zijn non polair en ze geven allemaal hun bijdragen aan het
hydrofobe effect.
Polair, ongeladen zijgroepen: er worden waterstofbruggen gevormd met water en de
zijgroepen, waardoor het dus hydrofiel is. De polariteit wordt veroorzaakt door een hydroxyl
groep of door hun amide groep. Cysteïne is een uitzondering en heeft zijn polariteit te
danken aan de sulfhydryl groep.
Positief geladen zijgroepen: dit zijn de meest hydrofiele groepen. Negatief of positief geladen
maakt daarbij niet uit. Histidine is ongeladen.
Negatief geladen zijgroepen: aspartaat en glutamaat.
Zwitterion: Als een aminozuur een ioniserende R-groep mist en opgelost wordt in water met
een neutrale pH, dan is het een dipolair ion. Dit kan als base reageren, maar ook als zuur.
Zulk soort stoffen zijn amphoteric (amfoteer) en worden ampholytes genoemd, ook wel
amfolieten.
Zuur-base titraties gebruikt het verwijderen van protonen en het
toevoegen van protonen. In de eerste fase, bij een lage pH
verliest de COOH-groep een proton. Halverwege deze fase is
de concentratie van de proton donor gelijk aan die van de
proton acceptor. Op dit punt vindt er buiging plaats en is de pKa
van de geprotoneerde groep gelijk aan de pH.
Tussen de twee fases in is er een verticaal stuk te zien. Hier
wordt het verwijderen van het eerste proton voltooid en
begonnen aan de tweede.
De tweede fase bevat het verwijderen van een proton van de
NH3+ groep. Hierbij is de pH gelijk aan de pKa van de NH3+
groep.
De pKa wordt heel erg bepaald door de chemische omgeving.
In deze curve is ook te zien dat glycine een goede buffer is op
de plaatsen waar de curve erg horizontaal loopt.
De iso-elektrische pH/ aangewezen pI: de pH waarbij de net
elektrische lading nul is. Bij glycine is dat ½ (pK1 + pK2) = 5,97.
Glycine heeft een negatieve lading boven deze pH en zou dus naar de positieve elektrode
gaan. Als de pH onder de pI ligt, dan zou het naar de negatieve elektrode gaan. Hoe verder
het van de pI af beweegt, hoe groter de lading.
De titratie curve van aminozuren met een ioniserende R-groep zijn veel gecompliceerder. Ze
hebben drie pKa waardes.
Eiwitten: polymeren bestaande uit aminozuren, waarbij elk aminozuurresidu aan een
nabijgelegen eiwit vastzit door middel van een specifieke covalente binding.
Er zijn 20 verschillende aminozuren. Alle 20 aminozuren hebben een carboxyl groep en een
amino-groep gebonden aan het koolstofatoom. Ze variëren in zij groep, ook wel rest groep
genoemd.
Er zijn nog andere aminozuren, die ontstaan zijn door modificaties.
Bij alle aminozuren is het koolstofatoom omgeven door 4 verschillende groepen. We noemen
het koolstofatoom dan ook wel een chiraal centrum. Doordat er 4 verschillende groepen zijn,
zijn er stereo-isomeren. Aangezien ze gespiegeld worden, noemen we het enantiomeren.
, Polariteit: of de zijgroep met water reageert bij de biologische PH van 7.0.
Non polair: hydrofoob en polair: hydrofiel
Non polair, alifatische rest groep: de zijgroepen nijgen om aan elkaar te gaan zitten en de
eiwit structuur te stabiliseren.
Aromatische rest groepen: ze zijn non polair en ze geven allemaal hun bijdragen aan het
hydrofobe effect.
Polair, ongeladen zijgroepen: er worden waterstofbruggen gevormd met water en de
zijgroepen, waardoor het dus hydrofiel is. De polariteit wordt veroorzaakt door een hydroxyl
groep of door hun amide groep. Cysteïne is een uitzondering en heeft zijn polariteit te
danken aan de sulfhydryl groep.
Positief geladen zijgroepen: dit zijn de meest hydrofiele groepen. Negatief of positief geladen
maakt daarbij niet uit. Histidine is ongeladen.
Negatief geladen zijgroepen: aspartaat en glutamaat.
Zwitterion: Als een aminozuur een ioniserende R-groep mist en opgelost wordt in water met
een neutrale pH, dan is het een dipolair ion. Dit kan als base reageren, maar ook als zuur.
Zulk soort stoffen zijn amphoteric (amfoteer) en worden ampholytes genoemd, ook wel
amfolieten.
Zuur-base titraties gebruikt het verwijderen van protonen en het
toevoegen van protonen. In de eerste fase, bij een lage pH
verliest de COOH-groep een proton. Halverwege deze fase is
de concentratie van de proton donor gelijk aan die van de
proton acceptor. Op dit punt vindt er buiging plaats en is de pKa
van de geprotoneerde groep gelijk aan de pH.
Tussen de twee fases in is er een verticaal stuk te zien. Hier
wordt het verwijderen van het eerste proton voltooid en
begonnen aan de tweede.
De tweede fase bevat het verwijderen van een proton van de
NH3+ groep. Hierbij is de pH gelijk aan de pKa van de NH3+
groep.
De pKa wordt heel erg bepaald door de chemische omgeving.
In deze curve is ook te zien dat glycine een goede buffer is op
de plaatsen waar de curve erg horizontaal loopt.
De iso-elektrische pH/ aangewezen pI: de pH waarbij de net
elektrische lading nul is. Bij glycine is dat ½ (pK1 + pK2) = 5,97.
Glycine heeft een negatieve lading boven deze pH en zou dus naar de positieve elektrode
gaan. Als de pH onder de pI ligt, dan zou het naar de negatieve elektrode gaan. Hoe verder
het van de pI af beweegt, hoe groter de lading.
De titratie curve van aminozuren met een ioniserende R-groep zijn veel gecompliceerder. Ze
hebben drie pKa waardes.
