Algemene fysiologie
1. Celfysiologie (check nog ppt voor vlaggetjes !!!)
1. Inleiding in de fysiologie
2. Moleculaire interacties
3. Compartimentatie: cellen en weefsels
4. Energie en cellulair metabolisme
5. Dynamiek van membranen
6. Communicatie, integratie en homeostase
Hoofdstuk 2; Moleculaire interacties
❖ Herhaling chemie
- Important ions of the body
Polaire moleculen → lossen op in water (hydrofiel)
Apolaire moleculen → lossen niet op in water (hydrofoob)
)
❖ Biomoleculen
Glucose → C6-H12-O6
- Monosaccharide: fructose, glucose, galactose
- Disaccharide:
glucose + fructose = sucrose
glucose + glucose = maltose
galactose + glucose = lactose
- Polysaccharide: glycogeen (= meerdere glucose moleculen
- Lipiden → fosfolipiden : hydrofiele kop + hydrofobe staart
- Proteïne = polysaccharide van aminoverbindingen en peptidebindingen (meer dan 100
aminozuren)
(primaire proteïne → secundaire “” → tertiaire “” → quaternaire “” (bv. hemoglobine)
- Nucleotiden: ATP = adenine + ribose + 3 fosfaatgroepen
Nucleotiden: ADP = adenine + ribose + 2 fosfaatgroepen
Nucleotiden: cAMP = adenine + ribose + 1 fosfaatgroep + nicotinamide
➔ DNA = A, G, C, T + deoxyribose + 1 fosfaatgroep per nucleotide
➔ RNA A, G, C, U + ribose + 1 fosfaatgroep per nucleotide
!! ATP = belangrijkste energieleverancier !!
, ❖ Waterige oplossinge, zuren, basen, buffers
❖ Proteïnen
Proteïne is een zeer belangrijk molecule waar 1 of meerdere liganden of substraten op passen
➔ De bindingen zijn niet covalent
➔ Sleutel-slot principe: liganden zijn specifiek
• Specificiteit
- Specifiek proteïne heeft 1 ligand
- Weinig specifiek proteïne heeft meerdere liganden
• Affiniteit van een proteïne voor een ligand
- Hoe sterk of niet sterk de binding zal zijn
- Hoge affiniteit → meer kan sop binding
- Evenwichtsconstante Keq – dissociatieconstante Kd
- Competitie: meerdere liganden die op een proteïne willen binden
- Agonist: een ligand dat een ander ligand nadoet en hetzelfde effect heeft
Bv. nicotine is de agonist van acetylcholine
Concept Check p. 84, 14
- Best molecule B gebruiken want deze heeft een lagere dissociatieconstante en dus een hogere
bindingsaffiniteit
• Isovormen
- Sterk gerelateerde proteïnen met gelijke functie maar andere affiniteit
Bv. hemoglobine – foetaal hemoglobine (→ hogere affiniteit voor O2 → zal zuurstof stelen van de
moeder
• Inactiviteit
- Heel wat proteïnen zijn in inactieve staat, omdat ze snel ingeschakeld moeten worden
➔ Inactieve vorm (slaapmodus): eerst paar stukken verwijderen voor het actief wordt
➔ Proteolytische activatie
, - Cofactor: inactieve proteïnen die niet kunnen binden met liganden → door binding met cofactor
komen er bindingsmogelijkheden met liganden
• Modulatie
- 2 werkingsmechanismen
1) Chemische modulatoren: chemische stoffen die binden aan
proteïnen en bindingsmogelijkheden of activatie wijzigen (kan bv.
ook volledige (reversibele of irreversibele) inactivatie zijn)
Antagonisten: een ligand lijkt op het oorspronkelijke ligand, maar
wanneer het bind gebeurt er niets
➔ Proteïne wordt geïnhibiteerd
➔ Daling activatie van het proteïne (zal binden en geen respons
veroorzaken)
Competitieve inhibitoren: → reversibele antagonisten (makkelijk binden en ontbinden)
Competitieve inhibitoren: → competitie met normale ligand voor bindingsplaats (blokkeert de
Competitieve inhibitoren: → bindingsplaats)
➔ Mate van inhibitie is afhankelijk van: 1. [inhibitor] en [ligand]
Mate van inhibitie is afhankelijk van: 2. Affiniteit van het proteïne voor de inhibitor en voor
Mate van inhibitie is afhankelijk van: de ligand
Mate van inhibitie is afhankelijk van: 3. Als [ligand] stijgt resulteert dit in een daling van de
Mate van inhibitie is afhankelijk van inhibitie
➔ Er bestaan ook irreversibele antagonisten
Allosterische modulatoren:
I. Antagonisten (allosterische inhibitie) of activatoren (allosteriche activatie)
II. Binden reversibel aan een proteïne op een andere plaats dan de bindingsplaats en
wijzigen zo de vorm van de bindingsplaats
Covalente modulatoren: Functionele groepen die covalent binden aan het proteïne en zo de
eigenschappen van het proteïne wijzigen (inhiberen of activeren) (bv. fosfaatgroep)
1. Celfysiologie (check nog ppt voor vlaggetjes !!!)
1. Inleiding in de fysiologie
2. Moleculaire interacties
3. Compartimentatie: cellen en weefsels
4. Energie en cellulair metabolisme
5. Dynamiek van membranen
6. Communicatie, integratie en homeostase
Hoofdstuk 2; Moleculaire interacties
❖ Herhaling chemie
- Important ions of the body
Polaire moleculen → lossen op in water (hydrofiel)
Apolaire moleculen → lossen niet op in water (hydrofoob)
)
❖ Biomoleculen
Glucose → C6-H12-O6
- Monosaccharide: fructose, glucose, galactose
- Disaccharide:
glucose + fructose = sucrose
glucose + glucose = maltose
galactose + glucose = lactose
- Polysaccharide: glycogeen (= meerdere glucose moleculen
- Lipiden → fosfolipiden : hydrofiele kop + hydrofobe staart
- Proteïne = polysaccharide van aminoverbindingen en peptidebindingen (meer dan 100
aminozuren)
(primaire proteïne → secundaire “” → tertiaire “” → quaternaire “” (bv. hemoglobine)
- Nucleotiden: ATP = adenine + ribose + 3 fosfaatgroepen
Nucleotiden: ADP = adenine + ribose + 2 fosfaatgroepen
Nucleotiden: cAMP = adenine + ribose + 1 fosfaatgroep + nicotinamide
➔ DNA = A, G, C, T + deoxyribose + 1 fosfaatgroep per nucleotide
➔ RNA A, G, C, U + ribose + 1 fosfaatgroep per nucleotide
!! ATP = belangrijkste energieleverancier !!
, ❖ Waterige oplossinge, zuren, basen, buffers
❖ Proteïnen
Proteïne is een zeer belangrijk molecule waar 1 of meerdere liganden of substraten op passen
➔ De bindingen zijn niet covalent
➔ Sleutel-slot principe: liganden zijn specifiek
• Specificiteit
- Specifiek proteïne heeft 1 ligand
- Weinig specifiek proteïne heeft meerdere liganden
• Affiniteit van een proteïne voor een ligand
- Hoe sterk of niet sterk de binding zal zijn
- Hoge affiniteit → meer kan sop binding
- Evenwichtsconstante Keq – dissociatieconstante Kd
- Competitie: meerdere liganden die op een proteïne willen binden
- Agonist: een ligand dat een ander ligand nadoet en hetzelfde effect heeft
Bv. nicotine is de agonist van acetylcholine
Concept Check p. 84, 14
- Best molecule B gebruiken want deze heeft een lagere dissociatieconstante en dus een hogere
bindingsaffiniteit
• Isovormen
- Sterk gerelateerde proteïnen met gelijke functie maar andere affiniteit
Bv. hemoglobine – foetaal hemoglobine (→ hogere affiniteit voor O2 → zal zuurstof stelen van de
moeder
• Inactiviteit
- Heel wat proteïnen zijn in inactieve staat, omdat ze snel ingeschakeld moeten worden
➔ Inactieve vorm (slaapmodus): eerst paar stukken verwijderen voor het actief wordt
➔ Proteolytische activatie
, - Cofactor: inactieve proteïnen die niet kunnen binden met liganden → door binding met cofactor
komen er bindingsmogelijkheden met liganden
• Modulatie
- 2 werkingsmechanismen
1) Chemische modulatoren: chemische stoffen die binden aan
proteïnen en bindingsmogelijkheden of activatie wijzigen (kan bv.
ook volledige (reversibele of irreversibele) inactivatie zijn)
Antagonisten: een ligand lijkt op het oorspronkelijke ligand, maar
wanneer het bind gebeurt er niets
➔ Proteïne wordt geïnhibiteerd
➔ Daling activatie van het proteïne (zal binden en geen respons
veroorzaken)
Competitieve inhibitoren: → reversibele antagonisten (makkelijk binden en ontbinden)
Competitieve inhibitoren: → competitie met normale ligand voor bindingsplaats (blokkeert de
Competitieve inhibitoren: → bindingsplaats)
➔ Mate van inhibitie is afhankelijk van: 1. [inhibitor] en [ligand]
Mate van inhibitie is afhankelijk van: 2. Affiniteit van het proteïne voor de inhibitor en voor
Mate van inhibitie is afhankelijk van: de ligand
Mate van inhibitie is afhankelijk van: 3. Als [ligand] stijgt resulteert dit in een daling van de
Mate van inhibitie is afhankelijk van inhibitie
➔ Er bestaan ook irreversibele antagonisten
Allosterische modulatoren:
I. Antagonisten (allosterische inhibitie) of activatoren (allosteriche activatie)
II. Binden reversibel aan een proteïne op een andere plaats dan de bindingsplaats en
wijzigen zo de vorm van de bindingsplaats
Covalente modulatoren: Functionele groepen die covalent binden aan het proteïne en zo de
eigenschappen van het proteïne wijzigen (inhiberen of activeren) (bv. fosfaatgroep)
